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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3iy8 | ||||||
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タイトル | Leishmania tarentolae Mitonchondrial Ribosome small subunit | ||||||
要素 |
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キーワード | RIBOSOME / Leishmania tarentolae / Mitochondrial ribosome / CryoEM / Minimal RNA. / Antibiotic resistance / Ribonucleoprotein / Ribosomal protein / RNA-binding / rRNA-binding / Repressor / Translation regulation / tRNA-binding / Methylation / Endonuclease / Hydrolase / Nuclease | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / four-way junction DNA binding / regulation of mRNA stability / positive regulation of RNA splicing / DNA endonuclease activity / maintenance of translational fidelity / mRNA 5'-UTR binding / regulation of translation ...misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / four-way junction DNA binding / regulation of mRNA stability / positive regulation of RNA splicing / DNA endonuclease activity / maintenance of translational fidelity / mRNA 5'-UTR binding / regulation of translation / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / tRNA binding / molecular adaptor activity / cytoplasmic translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / response to antibiotic / RNA binding / zinc ion binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Leishmania tarentolae (真核生物) Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 14.1 Å | ||||||
データ登録者 | Sharma, M.R. / Booth, T.M. / Simpson, L. / Maslov, D.A. / Agrawal, R.K. | ||||||
引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2009 タイトル: Structure of a mitochondrial ribosome with minimal RNA. 著者: Manjuli R Sharma / Timothy M Booth / Larry Simpson / Dmitri A Maslov / Rajendra K Agrawal / 要旨: The Leishmania tarentolae mitochondrial ribosome (Lmr) is a minimal ribosomal RNA (rRNA)-containing ribosome. We have obtained a cryo-EM map of the Lmr. The map reveals several features that have not ...The Leishmania tarentolae mitochondrial ribosome (Lmr) is a minimal ribosomal RNA (rRNA)-containing ribosome. We have obtained a cryo-EM map of the Lmr. The map reveals several features that have not been seen in previously-determined structures of eubacterial or eukaryotic (cytoplasmic or organellar) ribosomes to our knowledge. Comparisons of the Lmr map with X-ray crystallographic and cryo-EM maps of the eubacterial ribosomes and a cryo-EM map of the mammalian mitochondrial ribosome show that (i) the overall structure of the Lmr is considerably more porous, (ii) the topology of the intersubunit space is significantly different, with fewer intersubunit bridges, but more tunnels, and (iii) several of the functionally-important rRNA regions, including the alpha-sarcin-ricin loop, have different relative positions within the structure. Furthermore, the major portions of the mRNA channel, the tRNA passage, and the nascent polypeptide exit tunnel contain Lmr-specific proteins, suggesting that the mechanisms for mRNA recruitment, tRNA interaction, and exiting of the nascent polypeptide in Lmr must differ markedly from the mechanisms deduced for ribosomes in other organisms. Our study identifies certain structural features that are characteristic solely of mitochondrial ribosomes and other features that are characteristic of both mitochondrial and chloroplast ribosomes (i.e., organellar ribosomes). | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3iy8.cif.gz | 71.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3iy8.ent.gz | 39.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3iy8.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 3iy8_validation.pdf.gz | 733.4 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 3iy8_full_validation.pdf.gz | 734.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | 3iy8_validation.xml.gz | 23.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 3iy8_validation.cif.gz | 35.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/iy/3iy8 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/iy/3iy8 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-RNA鎖 , 1種, 1分子 A
#1: RNA鎖 | 分子量: 172221.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Leishmania tarentolae (真核生物) |
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-30S ribosomal protein ... , 10種, 10分子 EFHIKLOPQR
#2: タンパク質 | 分子量: 15804.282 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7W1 |
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#3: タンパク質 | 分子量: 11669.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02358 |
#4: タンパク質 | 分子量: 14015.361 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7W7 |
#5: タンパク質 | 分子量: 14554.882 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7X3 |
#6: タンパク質 | 分子量: 12487.200 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7R9 |
#7: タンパク質 | 分子量: 13636.961 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7S3 |
#8: タンパク質 | 分子量: 10188.687 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8X9M2 |
#9: タンパク質 | 分子量: 9207.572 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7T3 |
#10: タンパク質 | 分子量: 9263.946 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AG63 |
#11: タンパク質 | 分子量: 6466.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q1R358 |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Leishmania Mitochondrial 50S Ribosome / タイプ: RIBOSOME / 詳細: Monomer |
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分子量 | 値: 2.1 MDa / 実験値: YES |
緩衝液 | pH: 7.5 詳細: 50 mM Tris-HCl, pH 7.5, 100 mM KCl, 10 mM MgCl2, 3 mM DTT, 0.1 mM EDTA and 0.05% dodecyl maltoside |
試料 | 濃度: 0.067 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES 詳細: 50 mM Tris-HCl, pH 7.5, 100 mM KCl, 10 mM MgCl2, 3 mM DTT, 0.1 mM EDTA and 0.05% dodecyl maltoside |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 手法: Plunge freeze |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI F20 |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 50000 X / 倍率(補正後): 50760 X / 最大 デフォーカス(公称値): 4500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1600 nm / カメラ長: 0 mm |
試料ホルダ | 試料ホルダーモデル: OTHER / 資料ホルダタイプ: eucentric / 温度: 80 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 ° |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 相対比: 1 |
-解析
EMソフトウェア | 名称: SPIDER / カテゴリ: 3次元再構成 | ||||||||||||
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CTF補正 | 詳細: Each Micrograph | ||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 手法: Projection Matching / 解像度: 14.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 53475 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | 空間: REAL | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST
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