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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3iy7 | ||||||
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タイトル | Variable domains of the computer generated model (WAM) of Fab F fitted into the cryoEM reconstruction of the virus-Fab F complex | ||||||
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![]() | IMMUNE SYSTEM / cryoEM / neutralizing antibody / parvovirus / canine / feline / fab footprint | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 14 Å | ||||||
![]() | Hafenstein, S. / Bowman, V.D. / Sun, T. / Nelson, C.D. / Palermo, L.M. / Chipman, P.R. / Battisti, A.J. / Parrish, C.R. / Rossmann, M.G. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural comparison of different antibodies interacting with parvovirus capsids. 著者: Susan Hafenstein / Valorie D Bowman / Tao Sun / Christian D S Nelson / Laura M Palermo / Paul R Chipman / Anthony J Battisti / Colin R Parrish / Michael G Rossmann / ![]() 要旨: The structures of canine parvovirus (CPV) and feline parvovirus (FPV) complexed with antibody fragments from eight different neutralizing monoclonal antibodies were determined by cryo-electron ...The structures of canine parvovirus (CPV) and feline parvovirus (FPV) complexed with antibody fragments from eight different neutralizing monoclonal antibodies were determined by cryo-electron microscopy (cryoEM) reconstruction to resolutions varying from 8.5 to 18 A. The crystal structure of one of the Fab molecules and the sequence of the variable domain for each of the Fab molecules have been determined. The structures of Fab fragments not determined crystallographically were predicted by homology modeling according to the amino acid sequence. Fitting of the Fab and virus structures into the cryoEM densities identified the footprints of each antibody on the viral surface. As anticipated from earlier analyses, the Fab binding sites are directed to two epitopes, A and B. The A site is on an exposed part of the surface near an icosahedral threefold axis, whereas the B site is about equidistant from the surrounding five-, three-, and twofold axes. One antibody directed to the A site binds CPV but not FPV. Two of the antibodies directed to the B site neutralize the virus as Fab fragments. The differences in antibody properties have been linked to the amino acids within the antibody footprints, the position of the binding site relative to the icosahedral symmetry elements, and the orientation of the Fab structure relative to the surface of the virus. Most of the exposed surface area was antigenic, although each of the antibodies had a common area of overlap that coincided with the positions of the previously mapped escape mutations. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 52.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 39.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 5112MC ![]() 5105C ![]() 5106C ![]() 5107C ![]() 5108C ![]() 5109C ![]() 5110C ![]() 5111C ![]() 3gk8C ![]() 3iy0C ![]() 3iy1C ![]() 3iy2C ![]() 3iy3C ![]() 3iy4C ![]() 3iy5C ![]() 3iy6C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: 抗体 | 分子量: 11685.065 Da / 分子数: 1 / 断片: FAb F / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#2: 抗体 | 分子量: 12725.310 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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ウイルスについての詳細 | 中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / ホストのカテゴリ: VERTEBRATES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION | |||||||||||||||
天然宿主 | 生物種: Felis catus | |||||||||||||||
ウイルス殻 | 三角数 (T数): 1 | |||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.5 / 詳細: 10mM Tris-HCL | |||||||||||||||
試料 | 濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: 10mM Tris-HCL | |||||||||||||||
急速凍結 | 装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / Temp: 120 K / 手法: blotted before plunging |
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電子顕微鏡撮影
顕微鏡 | モデル: FEI/PHILIPS CM300FEG/T / 日付: 2004年9月15日 |
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電子銃 | 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 45000 X / 倍率(補正後): 47190 X / 最大 デフォーカス(公称値): 7.3 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1 nm 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 100,000 times magnification カメラ長: 0 mm |
試料ホルダ | 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / 資料ホルダタイプ: side mounted nitrogen cooled / 温度: 93 K / 最高温度: 83 K / 最低温度: 83 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 ° |
撮影 | 電子線照射量: 26.3 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM |
画像スキャン | サンプリングサイズ: 7 µm / 詳細: scanned at 7 microns and bin averaged to 14 / デジタル画像の数: 93 / Od range: 0.9 / Scanner model: ZEISS SCAI |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M |
放射波長 | 相対比: 1 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: robem | ||||||||||||
対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 手法: common lines / 解像度: 14 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 1769 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | 空間: REAL | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST
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