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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3c91 | ||||||
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タイトル | Thermoplasma acidophilum 20S proteasome with an open gate | ||||||
要素 |
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キーワード | HYDROLASE / protein peptide complex / peptide not modeled. / Protease / Proteasome / Threonine protease | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / proteasomal protein catabolic process / proteasome core complex, alpha-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / endopeptidase activity / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Thermoplasma acidophilum (好酸性) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.8 Å | ||||||
データ登録者 | Rabl, J. / Smith, D.M. / Yu, Y. / Chang, S.C. / Goldberg, A.L. / Cheng, Y. | ||||||
引用 | ジャーナル: Mol Cell / 年: 2008 タイトル: Mechanism of gate opening in the 20S proteasome by the proteasomal ATPases. 著者: Julius Rabl / David M Smith / Yadong Yu / Shih-Chung Chang / Alfred L Goldberg / Yifan Cheng / 要旨: Substrates enter the cylindrical 20S proteasome through a gated channel that is regulated by the ATPases in the 19S regulatory particle in eukaryotes or the homologous PAN ATPase complex in archaea. ...Substrates enter the cylindrical 20S proteasome through a gated channel that is regulated by the ATPases in the 19S regulatory particle in eukaryotes or the homologous PAN ATPase complex in archaea. These ATPases contain a conserved C-terminal hydrophobic-tyrosine-X (HbYX) motif that triggers gate opening upon ATP binding. Using cryo-electron microscopy, we identified the sites in the archaeal 20S where PAN's C-terminal residues bind and determined the structures of the gate in its closed and open forms. Peptides containing the HbYX motif bind to 20S in the pockets between neighboring alpha subunits where they interact with conserved residues required for gate opening. This interaction induces a rotation in the alpha subunits and displacement of a reverse-turn loop that stabilizes the open-gate conformation. This mechanism differs from that of PA26/28, which lacks the HbYX motif and does not cause alpha subunit rotation. These findings demonstrated how the ATPases' C termini function to facilitate substrate entry. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3c91.cif.gz | 1.1 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3c91.ent.gz | 926.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3c91.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 3c91_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 3c91_full_validation.pdf.gz | 1.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | 3c91_validation.xml.gz | 206.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 3c91_validation.cif.gz | 277.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c9/3c91 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c9/3c91 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 25829.447 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermoplasma acidophilum (好酸性) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P25156, proteasome endopeptidase complex #2: タンパク質 | 分子量: 22294.848 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermoplasma acidophilum (好酸性) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P28061, proteasome endopeptidase complex |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: T. acidophilum 20S proteasome / タイプ: COMPLEX |
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緩衝液 | 名称: 50mM TRIS / pH: 7.5 / 詳細: 50mM TRIS |
試料 | 濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: QUANTIFOIL GRID |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: NITROGEN / 詳細: VITROBOT |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2006年5月1日 / 詳細: LOW DOSE IMAGING |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 50000 X / 倍率(補正後): 51159 X / 最大 デフォーカス(公称値): -3500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): -1500 nm / Cs: 2 mm |
試料ホルダ | 温度: 90 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 ° |
撮影 | 電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM |
画像スキャン | デジタル画像の数: 108 |
-解析
EMソフトウェア | 名称: FREALIGN / カテゴリ: 3次元再構成 | ||||||||||||
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CTF補正 | 詳細: PHASE AND AMPLITUDE | ||||||||||||
対称性 | 点対称性: D7 (2回x7回 2面回転対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 手法: FOURIER SPACE / 解像度: 6.8 Å / 粒子像の数: 44794 / ピクセルサイズ(公称値): 1.4 Å / ピクセルサイズ(実測値): 1.37 Å / 倍率補正: YES 詳細: GENERATED BY DOCKING THE ATOMIC STRUCTURES OF T. ACIDOPHILUM 20S (1PMA) INTO SINGLE PARTICLE CRYOEM 3D RECONSTRUCTION. PROTEIN PEPTIDE COMPLEX. PEPTIDE WAS NOT MODELED. 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / Target criteria: CROSS CORRELATION 詳細: METHOD--USING PROGRAM MAVE IN UPPSALA SOFTWARE FACTOR REFINEMENT PROTOCOL--RIGID BODY | ||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 1PMA Accession code: 1PMA / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 6.8 Å | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 6.8 Å
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