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万見
- PDB-3w0t: Human Glyoxalase I with an N-hydroxypyridone derivative inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3w0t
タイトルHuman Glyoxalase I with an N-hydroxypyridone derivative inhibitor
要素Lactoylglutathione lyase
キーワードLYASE/LYASE INHIBITOR / Glyoxalase / LYASE-LYASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


lactoylglutathione lyase / lactoylglutathione lyase activity / methylglyoxal metabolic process / Pyruvate metabolism / glutathione metabolic process / osteoclast differentiation / carbohydrate metabolic process / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / zinc ion binding ...lactoylglutathione lyase / lactoylglutathione lyase activity / methylglyoxal metabolic process / Pyruvate metabolism / glutathione metabolic process / osteoclast differentiation / carbohydrate metabolic process / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / zinc ion binding / extracellular exosome / nucleoplasm / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glyoxalase I signature 2. / Glyoxalase I / Glyoxalase I, conserved site / Glyoxalase I signature 1. / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase, domain 1 / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase; domain 1 / Glyoxalase/fosfomycin resistance/dioxygenase domain / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dioxygenase superfamily / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain profile. ...Glyoxalase I signature 2. / Glyoxalase I / Glyoxalase I, conserved site / Glyoxalase I signature 1. / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase, domain 1 / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase; domain 1 / Glyoxalase/fosfomycin resistance/dioxygenase domain / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dioxygenase superfamily / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain profile. / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dihydroxybiphenyl dioxygenase / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-HPU / Lactoylglutathione lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.351 Å
データ登録者Fukami, T.A. / Irie, M. / Matsuura, T.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: N-Hydroxypyridone-based glyoxalase I inhibitors mimicking binding interactions of the substrate
著者: Koyano, H. / Aoki, T. / Yamamoto, S. / Kobayashi, T. / Miura, T. / Ohara, K. / Fukami, T.A. / Irie, M. / Sakamoto, H.
履歴
登録2012年11月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lactoylglutathione lyase
B: Lactoylglutathione lyase
C: Lactoylglutathione lyase
D: Lactoylglutathione lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,74615
ポリマ－84,3444
非ポリマー2,40211
水17,276959
1
A: Lactoylglutathione lyase
B: Lactoylglutathione lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,4928
ポリマ－42,1722
非ポリマー1,3206
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8700 Å2
ΔGint-136 kcal/mol
Surface area15970 Å2
手法PISA
2
C: Lactoylglutathione lyase
D: Lactoylglutathione lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,2547
ポリマ－42,1722
非ポリマー1,0825
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8160 Å2
ΔGint-135 kcal/mol
Surface area16190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.570, 81.030, 68.620
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.130, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Lactoylglutathione lyase / Aldoketomutase / Glyoxalase I / Glx I / Ketone-aldehyde mutase / Methylglyoxalase / S-D- ...Aldoketomutase / Glyoxalase I / Glx I / Ketone-aldehyde mutase / Methylglyoxalase / S-D-lactoylglutathione methylglyoxal lyase


分子量: 21085.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GLO1 / プラスミド: pET-15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q04760, lactoylglutathione lyase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-HPU / N-[3-(1-hydroxy-6-oxo-4-phenyl-1,6-dihydropyridin-2-yl)phenyl]methanesulfonamide


分子量: 356.396 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H16N2O4S
#4: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 959 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.94 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 33% (w/v) PEG 2000 MME, 0.1M Na-HEPES (pH 7.0), vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NE3A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2009年5月20日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.351→23.507 Å / Num. all: 145439 / Num. obs: 145439 / % possible obs: 91.5 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 16.93 Å2 / Rsym value: 0.048 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) allRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.35-1.392.30.9570.7251.11541265930.6150.9570.7251.356.2
1.39-1.422.60.7920.6171.21951476430.4860.7920.6171.667.2
1.42-1.472.80.6220.4971.62433487450.3670.6220.4972.279
1.47-1.513.10.480.3961.931614100580.2660.480.396393.1
1.51-1.563.70.3990.3412.337937102900.2050.3990.341498.2
1.56-1.613.70.310.2652.93667399210.1590.310.265598.4
1.61-1.683.70.240.2053.83564296690.1230.240.2056.398.5
1.68-1.743.70.1880.164.83423592750.0970.1880.167.898.8
1.74-1.823.70.1480.1276.13284888950.0760.1480.1279.598.9
1.82-1.913.70.1060.098.43162185750.0550.1060.0912.798.9
1.91-2.013.70.0810.06910.82991981100.0420.0810.06915.698.8
2.01-2.143.70.0640.05413.22835076980.0330.0640.05418.998.9
2.14-2.283.70.0550.047152673372540.0280.0550.04721.499.1
2.28-2.473.70.0490.042162506267650.0250.0490.04223.499.2
2.47-2.73.70.0450.039172303562090.0230.0450.03925.499.3
2.7-3.023.70.040.03418.52081256110.020.040.03427.898.8
3.02-3.493.70.0370.03219.21839749830.0190.0370.03230.398.7
3.49-4.273.70.0330.02821.71534541790.0170.0330.0283298.5
4.27-6.043.60.0320.02821.31166732260.0170.0320.02832.397.6
6.04-23.5073.40.040.03317.7594717400.0210.040.03331.394

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 38.42
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å23.51 Å
Translation2.5 Å23.51 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.9データスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
BUSTER-TNTBUSTER 2.11.2精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
XDSデータ削減
BUSTER2.11.2精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3VW9

3vw9


解像度: 1.351→19.77 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9621 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9523 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU R Cruickshank DPI: 0.058 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.061 / SU Rfree Blow DPI: 0.061 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.059
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1968 7284 5.01 %RANDOM
Rwork0.175 ---
obs0.1761 145392 91.18 %-
原子変位パラメータBiso max: 92.95 Å2 / Biso mean: 21.9248 Å2 / Biso min: 8.89 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.3338 Å20 Å2-1.5381 Å2
2---3.3685 Å20 Å2
3---2.0347 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.155 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.351→19.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5620 0 149 959 6728
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2115SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes161HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes845HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5981HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion748SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact7600SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d5981HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg8109HARMONIC21.07
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.13
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.32
LS精密化 シェル解像度: 1.35→1.39 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.257 307 4.8 %
Rwork0.2409 6092 -
all0.2417 6399 -
obs--91.18 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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