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- PDB-3s1c: Maize cytokinin oxidase/dehydrogenase complexed with N6-isopenten... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3s1c
タイトルMaize cytokinin oxidase/dehydrogenase complexed with N6-isopentenyladenosine
要素Cytokinin dehydrogenase 1
キーワードOXIDOREDUCTASE / FAD BINDING PROTEIN / FLAVOPROTEIN / CYTOKININ OXIDASE/DEHYDROGENASE / CYTOKININ BINDING / GLYCOSYLATION / COVALENT FLAVINATION
機能・相同性
機能・相同性情報


cytokinin dehydrogenase / cytokinin dehydrogenase activity / cytokinin metabolic process / FAD binding / oxidoreductase activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Cytokinin dehydrogenase 1, FAD/cytokinin binding domain / Cytokinin dehydrogenase 1, FAD and cytokinin binding / FAD-linked oxidases, C-terminal domain / : / Cytokinin dehydrogenase, C-terminal domain superfamily / Oxygen oxidoreductase covalent FAD-binding site / Oxygen oxidoreductases covalent FAD-binding site. / FAD-linked oxidase-like, C-terminal / Vanillyl-alcohol Oxidase; Chain A, domain 3 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase, domain 2 ...Cytokinin dehydrogenase 1, FAD/cytokinin binding domain / Cytokinin dehydrogenase 1, FAD and cytokinin binding / FAD-linked oxidases, C-terminal domain / : / Cytokinin dehydrogenase, C-terminal domain superfamily / Oxygen oxidoreductase covalent FAD-binding site / Oxygen oxidoreductases covalent FAD-binding site. / FAD-linked oxidase-like, C-terminal / Vanillyl-alcohol Oxidase; Chain A, domain 3 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase, domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 - #10 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 / FAD linked oxidase, N-terminal / FAD binding domain / FAD-binding, type PCMH, subdomain 1 / FAD-binding domain, PCMH-type / PCMH-type FAD-binding domain profile. / FAD-binding, type PCMH, subdomain 2 / FAD-binding, type PCMH-like superfamily / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / N-(3-methylbut-2-en-1-yl)adenosine / Cytokinin dehydrogenase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Zea mays (トウモロコシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.09 Å
データ登録者Kopecny, D. / Briozzo, P. / Morera, S.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2016
タイトル: Kinetic and structural investigation of the cytokinin oxidase/dehydrogenase active site.
著者: Kopecny, D. / Koncitikova, R. / Popelka, H. / Briozzo, P. / Vigouroux, A. / Kopecna, M. / Zalabak, D. / Sebela, M. / Skopalova, J. / Frebort, I. / Morera, S.
履歴
登録2011年5月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月4日Group: Database references
改定 1.22015年12月23日Group: Database references
改定 1.32016年4月20日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytokinin dehydrogenase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,17828
ポリマ－55,3571
非ポリマー9,82127
水5,837324
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)250.950, 50.620, 51.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.97, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Cytokinin dehydrogenase 1 / Cytokinin oxidase 1 / CKO 1 / COX 1 / ZmCKX1


分子量: 55357.184 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Zea mays (トウモロコシ) / 株: cultivar Nobilis / 遺伝子: CKX1 / プラスミド: pINA6703 / 発現宿主: Yarrowia lipolytica (酵母) / 株 (発現宿主): Po1g / 参照: UniProt: Q9T0N8, cytokinin dehydrogenase

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糖 , 2種, 3分子

#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#8: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 6種, 348分子

#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-ZIR / N-(3-methylbut-2-en-1-yl)adenosine / イソペンテニルアデノシン


分子量: 335.358 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H21N5O4
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物
ChemComp-15P / POLYETHYLENE GLYCOL (N=34) / PEG 1500


分子量: 1529.829 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C69H140O35 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 324 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細SEQUENCE CONFLICT IN UNP ENTRY Q9T0N8 AT THESE POSITIONS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.19 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 30% (w/v) PEG 1500, 0.5% (w/v)n-octyl beta-D-glucoside, 0.1 M Tris-HCl, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.979629 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年7月2日
放射モノクロメーター: not known / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979629 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.09→35 Å / Num. all: 38547 / Num. obs: 35133 / % possible obs: 91.1 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 / Biso Wilson estimate: 35.04 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 16.9
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allDiffraction-ID% possible all
2.09-2.140.3374.732575197.5
2.14-2.20.2236.862817199.5
2.2-2.250.1926.76551125.9
2.25-2.30.2094.23528127
2.3-2.40.1459.363430199.7
2.4-2.80.10512.59271199
2.8-3.80.05320.889500198.8
3.8-5.80.03731.564622198.9
5.8-8.80.02533.281334199.6
8.8-350.02335.1505190

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
MOLREP位相決定
BUSTER2.8.0精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3BW7

3bw7


解像度: 2.09→32.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9132 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8643 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2524 1765 5.02 %RANDOM
Rwork0.2128 ---
all0.2148 38528 --
obs0.2148 35132 --
原子変位パラメータBiso mean: 30.63 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.302 Å20 Å20.3029 Å2
2---1.8404 Å20 Å2
3---0.5385 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.286 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.09→32.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3796 0 289 324 4409
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.014171HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.085650HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1377SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes108HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes630HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4171HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.09
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion9HARMONIC0
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion523SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4919SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.09→2.15 Å / Total num. of bins used: 18
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3874 157 5.09 %
Rwork0.2905 2926 -
all0.2951 3083 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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