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- PDB-3re4: Crystal Structure of Archaeoglobus Fulgidus Rio1 Kinase bound to ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3re4
タイトルCrystal Structure of Archaeoglobus Fulgidus Rio1 Kinase bound to Toyocamycin.
要素RIO-type serine/threonine-protein kinase Rio1
キーワードTRANSFERASE/ANTIBIOTIC / Atypical Kinase / TRANSFERASE-ANTIBIOTIC complex
機能・相同性
機能・相同性情報


non-specific serine/threonine protein kinase / hydrolase activity / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / RIO kinase, conserved site / RIO1/ZK632.3/MJ0444 family signature. / RIO kinase / RIO-like kinase / : / RIO domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-TO1 / RIO-type serine/threonine-protein kinase Rio1
類似検索 - 構成要素
生物種Archaeoglobus fulgidus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.997 Å
データ登録者Kiburu, I.N. / LaRonde-LeBlanc, N.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2012
タイトル: Interaction of rio1 kinase with toyocamycin reveals a conformational switch that controls oligomeric state and catalytic activity.
著者: Kiburu, I.N. / Laronde-Leblanc, N.
履歴
登録2011年4月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年6月20日Group: Database references
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RIO-type serine/threonine-protein kinase Rio1
B: RIO-type serine/threonine-protein kinase Rio1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,8584
ポリマ－60,2752
非ポリマー5832
水3,099172
1
A: RIO-type serine/threonine-protein kinase Rio1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,4292
ポリマ－30,1381
非ポリマー2911
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: RIO-type serine/threonine-protein kinase Rio1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,4292
ポリマ－30,1381
非ポリマー2911
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.814, 72.607, 60.561
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.17, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and (resseq 3:85 or resseq 93:102 or resseq 106:258 )
211chain B and (resseq 3:85 or resseq 93:102 or resseq 106:258 )

-
要素

#1: タンパク質 RIO-type serine/threonine-protein kinase Rio1 / AfRio1


分子量: 30137.660 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Archaeoglobus fulgidus (古細菌) / 遺伝子: rio1, AF_1804 / プラスミド: PDEST527 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta
参照: UniProt: O28471, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-TO1 / 4-amino-7-(beta-D-ribofuranosyl)-7H-pyrrolo[2,3-d]pyrimidine-5-carbonitrile / TOYOCAMYCIN


分子量: 291.263 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H13N5O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 172 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.15 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 24% PEG 3350, 0.2 M Mg (CH3COO)2, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97919 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年3月10日
放射モノクロメーター: KOHZU HLD8-24 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97919 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.997→34.943 Å / Num. all: 30275 / Num. obs: 30275 / % possible obs: 97.14 % / Observed criterion σ(F): 1.36 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Rsym value: 0.069 / Net I/σ(I): 5.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.997→34.943 Å / SU ML: 0.3 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 28.6 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2596 1533 5.06 %
Rwork0.215 --
obs0.2173 30275 97.14 %
all-31031 -
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 43.598 Å2 / ksol: 0.341 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.5059 Å20 Å2-4.1234 Å2
2--6.773 Å20 Å2
3----9.2789 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.997→34.943 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4107 0 42 172 4321
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0114225
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3855676
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.8161638
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.085611
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004720
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2014X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B2014X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.059
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.997-2.06160.29991250.242431X-RAY DIFFRACTION91
2.0616-2.13520.29051270.22192604X-RAY DIFFRACTION97
2.1352-2.22070.31351340.21512590X-RAY DIFFRACTION97
2.2207-2.32180.27161450.21372596X-RAY DIFFRACTION97
2.3218-2.44410.27941240.212627X-RAY DIFFRACTION97
2.4441-2.59720.27651350.22622629X-RAY DIFFRACTION98
2.5972-2.79770.30831520.22932622X-RAY DIFFRACTION98
2.7977-3.07910.29171530.2292630X-RAY DIFFRACTION98
3.0791-3.52430.26391370.22422644X-RAY DIFFRACTION98
3.5243-4.43880.21531370.19922678X-RAY DIFFRACTION99
4.4388-34.94850.22811640.20412691X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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