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- PDB-3qrm: HIV-1 protease (mutant Q7K L33I L63I) in complex with a three-arm... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qrm
タイトルHIV-1 protease (mutant Q7K L33I L63I) in complex with a three-armed pyrrolidine-based inhibitor
要素Protease
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Aspartyl Protease / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase / RNA stem-loop binding ...HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase / RNA stem-loop binding / viral penetration into host nucleus / host multivesicular body / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral translational frameshifting / symbiont entry into host cell / lipid binding / host cell plasma membrane / host cell nucleus / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase-like, N-terminal ...Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase-like, N-terminal / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Retrovirus capsid, C-terminal / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DITHIANE DIOL / Chem-NK7 / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus type 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.731 Å
データ登録者Lindemann, I. / Heine, A. / Klebe, G.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Design of a series of novel three-armed pyrrolidine-based inhibitors for HIV-1 protease
著者: Lindemann, I. / Klee, N. / Heine, A. / Diederich, W.E. / Klebe, G.
履歴
登録2011年2月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease
B: Protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,4697
ポリマ－21,6102
非ポリマー8595
水4,504250
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3620 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area9790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.940, 86.030, 46.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Protease / PR / Retropepsin


分子量: 10804.808 Da / 分子数: 2 / 変異: Q7K L33I L63I / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus type 1 (BRU ISOLATE) (ヒト免疫不全ウイルス)
プラスミド: pET24a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03367, HIV-1 retropepsin
#2: 化合物 ChemComp-NK7 / 4-{[4-(trifluoromethyl)benzyl][(3S,4S)-4-{[4-(trifluoromethyl)benzyl]amino}pyrrolidin-3-yl]sulfamoyl}benzamide


分子量: 600.576 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H26F6N4O3S
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-DTD / DITHIANE DIOL


分子量: 152.235 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8O2S2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 250 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細NEXT TO THE DTD MOLECULE IN THE BINDING POCKET WE OBSERVED ADDITIONAL DENSITY (5.00 SIGMA LEVEL) ...NEXT TO THE DTD MOLECULE IN THE BINDING POCKET WE OBSERVED ADDITIONAL DENSITY (5.00 SIGMA LEVEL) WHICH COULD NOT BE SUFFICIENTLY EXPLAINED WITH ANY OF OUR CHEMICALS WE HAVE USED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.13 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 700mM NaCl, 100mM Na citrate, 100mM DTT, 3mM NaN3, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月26日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Double Crystal Monochromator KMC-2
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.73→30 Å / Num. all: 24130 / Num. obs: 24130 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 13.59 Å2 / Rsym value: 0.044 / Net I/σ(I): 28.8
反射 シェル解像度: 1.73→1.76 Å / 冗長度: 3.6 % / Mean I/σ(I) obs: 6 / Num. unique all: 1150 / Rsym value: 0.19 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2PQZ

2pqz


解像度: 1.731→25.701 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.23 / SU ML: 0.2 / σ(F): 0 / 位相誤差: 18.71 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2002 2352 9.91 %random
Rwork0.1689 ---
obs0.1721 23740 95.4 %-
all-23740 --
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.573 Å2 / ksol: 0.374 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 61.18 Å2 / Biso mean: 16.0412 Å2 / Biso min: 3.69 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.2186 Å2-0 Å20 Å2
2---0.3607 Å2-0 Å2
3---1.5793 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.731→25.701 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1506 0 52 250 1808
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071659
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1212276
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.238276
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005281
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.054641
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7314-1.79330.25642260.21231953217989
1.7933-1.86510.23752330.17652073230694
1.8651-1.94990.20542150.16482095231095
1.9499-2.05270.22732260.16232098232496
2.0527-2.18120.22132250.16522149237496
2.1812-2.34960.20412290.16692147237697
2.3496-2.58580.22742620.17652169243197
2.5858-2.95950.20492420.18152213245598
2.9595-3.72680.19932310.17042247247898
3.7268-25.70380.15342630.15342244250794

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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