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- PDB-3p3c: Crystal Structure of the Aquifex aeolicus LpxC/LPC-009 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3p3c
タイトルCrystal Structure of the Aquifex aeolicus LpxC/LPC-009 complex
要素UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] N-acetylglucosamine deacetylase
キーワードHYDROLASE / LIPID A BIOSYNTHESIS / LIPID A SYNTHESIS / LPXC / baab sandwich / Deacetylation / ANTIBIOTIC / Acyl UDP-GlcNac / HYDROXAMATE / LPC-009
機能・相同性
機能・相同性情報


UDP-3-O-acyl-N-acetylglucosamine deacetylase / UDP-3-O-acyl-N-acetylglucosamine deacetylase activity / lipid A biosynthetic process / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
lpxc deacetylase, domain 1 / lpxc deacetylase, domain 2 / lpxc deacetylase, domain 1 / UDP-3-O-acyl N-acetylglucosamine deacetylase / UDP-3-O-acyl N-acetylglucosamine deacetylase, C-terminal / UDP-3-O-acyl N-acetylglucosamine deacetylase, N-terminal / UDP-3-O-acyl N-acetylglycosamine deacetylase / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3P3 / PHOSPHATE ION / UDP-3-O-acyl-N-acetylglucosamine deacetylase
類似検索 - 構成要素
生物種Aquifex aeolicus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Lee, C.-J. / Zhou, P.
引用ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2011
タイトル: Species-specific and inhibitor-dependent conformations of LpxC: implications for antibiotic design.
著者: Lee, C.J. / Liang, X. / Chen, X. / Zeng, D. / Joo, S.H. / Chung, H.S. / Barb, A.W. / Swanson, S.M. / Nicholas, R.A. / Li, Y. / Toone, E.J. / Raetz, C.R. / Zhou, P.
履歴
登録2010年10月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年1月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.32018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.42024年2月21日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] N-acetylglucosamine deacetylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8454
ポリマ－31,3221
非ポリマー5233
水8,143452
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.604, 65.604, 132.263
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] N-acetylglucosamine deacetylase / UDP-3-O-acyl-GlcNAc deacetylase


分子量: 31321.814 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-275 / 変異: C181A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aquifex aeolicus (バクテリア) / 遺伝子: aq_1772, envA, lpxC / プラスミド: PET21A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O67648, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-3P3 / N-[(1S,2R)-2-hydroxy-1-(hydroxycarbamoyl)propyl]-4-(4-phenylbuta-1,3-diyn-1-yl)benzamide / 4-(4-フェニルブタン-1,3-ジイン-1-イル)-N-[(2S,3R)-1-オキソ-1-(ヒドロキシアミノ)-3-(以下略)


分子量: 362.379 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H18N2O4
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 452 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.11 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris pH 8.5, and 2.5 M ammonium phosphate dibasic, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1.0001 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0001 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.25→50 Å / Num. obs: 88659 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.121 / Χ2: 1.287 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.25-1.276.80.47143910.681100
1.27-1.297.30.42644320.682100
1.29-1.327.30.38244200.678100
1.32-1.357.30.33844170.705100
1.35-1.387.40.30144310.736100
1.38-1.417.40.26544160.752100
1.41-1.447.40.2444370.794100
1.44-1.487.40.21244080.834100
1.48-1.537.40.18344620.921100
1.53-1.577.50.16844010.989100
1.57-1.637.50.15344591.089100
1.63-1.77.50.14243991.08100
1.7-1.777.60.13444721.226100
1.77-1.877.60.12544291.438100
1.87-1.987.60.12444161.642100
1.98-2.147.60.1344312.263100
2.14-2.357.70.13344352.759100
2.35-2.697.70.11444501.959100
2.69-3.397.70.10544502.096100
3.39-507.60.10445032.10499.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 26.27 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å26.1 Å
Translation2.5 Å26.1 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.25→26.101 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.9211 / SU ML: 0.11 / σ(F): 1.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1606 4438 5.01 %RANDOM
Rwork0.1521 ---
obs0.1526 88540 99.93 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.77 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.597 Å2 / ksol: 0.42 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 110.31 Å2 / Biso mean: 17.8763 Å2 / Biso min: 5.21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.3996 Å20 Å2-0 Å2
2--0.3996 Å2-0 Å2
3----0.7992 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.25→26.101 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2199 0 33 452 2684
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042326
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9383138
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057340
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005404
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.965883
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.25-1.29520.23134310.206383698800
1.2952-1.3470.17554290.180784098838
1.347-1.40840.17644460.164483808826
1.4084-1.48260.16664300.158584188848
1.4826-1.57550.15524350.150284218856
1.5755-1.69710.15354340.145284158849
1.6971-1.86780.16814820.148483998881
1.8678-2.1380.16644360.144384128848
2.138-2.69320.14424150.143784588873
2.6932-26.10680.15625000.151584218921
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -24.8242 Å / Origin y: 17.4259 Å / Origin z: -23.3026 Å
111213212223313233
T0.0331 Å20.0014 Å20.0003 Å2-0.0389 Å20.0059 Å2--0.0426 Å2
L0.6137 °2-0.0628 °20.0982 °2-0.4824 °2-0.1578 °2--0.4985 °2
S0.0072 Å °0.0295 Å °-0.0108 Å °-0.0225 Å °-0.0215 Å °-0.0005 Å °0.0497 Å °0.0253 Å °0.0156 Å °
精密化 TLSグループSelection details: chain A and resid all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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