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- PDB-3orz: PDK1 mutant bound to allosteric disulfide fragment activator 2A2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3orz
タイトルPDK1 mutant bound to allosteric disulfide fragment activator 2A2
要素3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE ACTIVATOR / C helix / Ser/Thr-kinase / AGC kinase / allostery / transferase / allosteric activator / bisindolylmaleimide / disulfide / kinase / PDK1 / TRANSFERASE-TRANSFERASE ACTIVATOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular signaling cassette / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / Activation of AKT2 / regulation of mast cell degranulation / type B pancreatic cell development / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / RSK activation / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / hyperosmotic response / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation ...intracellular signaling cassette / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / Activation of AKT2 / regulation of mast cell degranulation / type B pancreatic cell development / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / RSK activation / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / hyperosmotic response / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / phospholipase activator activity / positive regulation of sprouting angiogenesis / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / vascular endothelial cell response to laminar fluid shear stress / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / phospholipase binding / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / GPVI-mediated activation cascade / RHO GTPases activate PKNs / T cell costimulation / extrinsic apoptotic signaling pathway / Integrin signaling / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / cellular response to epidermal growth factor stimulus / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / VEGFR2 mediated cell proliferation / VEGFR2 mediated vascular permeability / cell projection / positive regulation of protein localization to plasma membrane / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / calcium-mediated signaling / CLEC7A (Dectin-1) signaling / FCERI mediated NF-kB activation / epidermal growth factor receptor signaling pathway / cellular response to insulin stimulus / positive regulation of angiogenesis / Regulation of TP53 Degradation / Downstream TCR signaling / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / insulin receptor signaling pathway / cell migration / PIP3 activates AKT signaling / protein autophosphorylation / actin cytoskeleton organization / cytoplasmic vesicle / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / protein phosphorylation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / non-specific serine/threonine protein kinase / postsynaptic density / intracellular signal transduction / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PDK1-type, PH domain / PH domain / PDPK1 family / : / PH-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site ...PDK1-type, PH domain / PH domain / PDPK1 family / : / PH-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-2A2 / Chem-BI4 / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9995 Å
データ登録者Sadowsky, J.D. / Wells, J.A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Turning a protein kinase on or off from a single allosteric site via disulfide trapping.
著者: Sadowsky, J.D. / Burlingame, M.A. / Wolan, D.W. / McClendon, C.L. / Jacobson, M.P. / Wells, J.A.
履歴
登録2010年9月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
B: 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
C: 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
D: 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,65912
ポリマ－144,7104
非ポリマー2,9498
水14,574809
1
A: 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9153
ポリマ－36,1771
非ポリマー7372
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9153
ポリマ－36,1771
非ポリマー7372
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9153
ポリマ－36,1771
非ポリマー7372
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9153
ポリマ－36,1771
非ポリマー7372
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)243.134, 116.124, 37.702
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質
3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1 / hPDK1


分子量: 36177.457 Da / 分子数: 4 / 断片: Catalytic domain (UNP residues 51-359) / 変異: T148C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDK1, PDPK1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF21
参照: UniProt: O15530, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物
ChemComp-2A2 / 4-[4-(3-chlorophenyl)piperazin-1-yl]-4-oxobutane-1-thiol


分子量: 298.831 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H19ClN2OS
#3: 化合物
ChemComp-BI4 / 3-(1H-INDOL-3-YL)-4-{1-[2-(1-METHYLPYRROLIDIN-2-YL)ETHYL]-1H-INDOL-3-YL}-1H-PYRROLE-2,5-DIONE


分子量: 438.521 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H26N4O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 809 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.11 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.4
詳細: 1.8M ammonium sulfate, 0.1M potassium tartrate, 0.1M sodium citrate, pH 5.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11588 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD
放射モノクロメーター: Double flat crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11588 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.999→50 Å / Num. all: 69773 / Num. obs: 69773 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 19.65 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 20.456
反射 シェル解像度: 1.999→2.03 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.273 / Mean I/σ(I) obs: 3.784 / Num. unique all: 3432 / Rsym value: 0.273 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CCP4モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 2010_01_09_2330)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1H1W

1h1w


解像度: 1.9995→41.985 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 46.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2651 3505 5.05 %RANDOM
Rwork0.2178 ---
obs0.2203 69395 98.34 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.493 Å2 / ksol: 0.383 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9995→41.985 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8954 0 208 809 9971
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0099414
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.61812744
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.093450
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0871365
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051600
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9995-2.02690.34611110.32842239X-RAY DIFFRACTION85
2.0269-2.05580.33211420.3122639X-RAY DIFFRACTION100
2.0558-2.08650.35311470.29662754X-RAY DIFFRACTION100
2.0865-2.11910.2981300.2912612X-RAY DIFFRACTION100
2.1191-2.15380.34291500.27362641X-RAY DIFFRACTION100
2.1538-2.1910.311370.2642676X-RAY DIFFRACTION100
2.191-2.23080.26211480.25922706X-RAY DIFFRACTION100
2.2308-2.27370.32791280.25092624X-RAY DIFFRACTION100
2.2737-2.32010.2841300.24052692X-RAY DIFFRACTION100
2.3201-2.37060.30161530.23342701X-RAY DIFFRACTION100
2.3706-2.42570.2881470.24372613X-RAY DIFFRACTION100
2.4257-2.48640.26811380.22812689X-RAY DIFFRACTION100
2.4864-2.55360.30041360.22582681X-RAY DIFFRACTION100
2.5536-2.62870.26391500.21592651X-RAY DIFFRACTION100
2.6287-2.71360.2381420.22242713X-RAY DIFFRACTION100
2.7136-2.81050.31581310.2062638X-RAY DIFFRACTION100
2.8105-2.9230.27341530.21222702X-RAY DIFFRACTION100
2.923-3.0560.26471220.19272659X-RAY DIFFRACTION100
3.056-3.21710.2561490.18732695X-RAY DIFFRACTION100
3.2171-3.41860.25861430.1922667X-RAY DIFFRACTION99
3.4186-3.68240.20751650.17722602X-RAY DIFFRACTION99
3.6824-4.05270.2041380.17472594X-RAY DIFFRACTION97
4.0527-4.63840.24711220.16332647X-RAY DIFFRACTION97
4.6384-5.84140.22991500.19472626X-RAY DIFFRACTION98
5.8414-41.99440.2151430.21412429X-RAY DIFFRACTION89

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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