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- PDB-3n0t: Human dipeptidil peptidase DPP7 complexed with inhibitor GSK237826A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3n0t
タイトルHuman dipeptidil peptidase DPP7 complexed with inhibitor GSK237826A
要素Dipeptidyl peptidase 2
キーワードHYDROLASE / structural genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / aminopeptidase / cleavage on pair of basic residues / cytoplasmic vesicle / glycoprotein / lysosome / protease / serine protease / zymogen
機能・相同性
機能・相同性情報


dipeptidyl-peptidase II / lysosomal protein catabolic process / serine-type exopeptidase activity / dipeptidyl-peptidase activity / aminopeptidase activity / serine-type peptidase activity / azurophil granule lumen / vesicle / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation ...dipeptidyl-peptidase II / lysosomal protein catabolic process / serine-type exopeptidase activity / dipeptidyl-peptidase activity / aminopeptidase activity / serine-type peptidase activity / azurophil granule lumen / vesicle / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / Golgi apparatus / proteolysis / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Serine carboxypeptidase S28, SKS domain / Serine carboxypeptidase S28, SKS domain / Peptidase S28 / Serine carboxypeptidase S28 / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich ...Serine carboxypeptidase S28, SKS domain / Serine carboxypeptidase S28, SKS domain / Peptidase S28 / Serine carboxypeptidase S28 / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(3S)-4-oxo-4-piperidin-1-ylbutane-1,3-diamine / Dipeptidyl peptidase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Dobrovetsky, E. / Khutoreskaya, G. / Seitova, A. / Crombet, L. / Cossar, D. / Pagannon, S. / Arrowsmith, C.H. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Edwards, A.M. ...Dobrovetsky, E. / Khutoreskaya, G. / Seitova, A. / Crombet, L. / Cossar, D. / Pagannon, S. / Arrowsmith, C.H. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Edwards, A.M. / Hassell, A. / Shewchuk, L. / Haffner, C. / Bochkarev, A. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Human dipeptidyl peptidase DPP7
著者: Dobrovetsky, E. / Khutoreskaya, G. / Seitova, A. / Crombet, L. / Cossar, D. / Pagannon, S. / Arrowsmith, C.H. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Hassell, A. / Shewchuk, L. / Haffner, C. / Bochkarev, A.
履歴
登録2010年5月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年7月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dipeptidyl peptidase 2
B: Dipeptidyl peptidase 2
C: Dipeptidyl peptidase 2
D: Dipeptidyl peptidase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)208,9148
ポリマ－208,1734
非ポリマー7414
水4,468248
1
A: Dipeptidyl peptidase 2
B: Dipeptidyl peptidase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,4574
ポリマ－104,0872
非ポリマー3712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4250 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area31550 Å2
手法PISA
2
C: Dipeptidyl peptidase 2
D: Dipeptidyl peptidase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,4574
ポリマ－104,0872
非ポリマー3712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4180 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area31160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.546, 130.500, 125.075
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.28, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Dipeptidyl peptidase 2 / Dipeptidyl peptidase II / DPP II / Dipeptidyl aminopeptidase II / Quiescent cell proline ...Dipeptidyl peptidase II / DPP II / Dipeptidyl aminopeptidase II / Quiescent cell proline dipeptidase / Dipeptidyl peptidase 7


分子量: 52043.344 Da / 分子数: 4 / 断片: Peptidase domain (UNP residues 28-492) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DPP2, DPP7, QPP / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9UHL4, dipeptidyl-peptidase II
#2: 化合物
ChemComp-OPY / (3S)-4-oxo-4-piperidin-1-ylbutane-1,3-diamine / GSK237826A / (2S)-1-ピペリジノ-2,4-ジアミノ-1-ブタノン


分子量: 185.267 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H19N3O
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 248 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.13 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2M AMMONIUM SULFATE, 0.2M SODIUM ACETATE, 0.1M HEPES, 5% MPD, PH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 300K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS HTC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年5月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→122.213 Å / Num. obs: 92014 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 50.34 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.117 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obs% possible all
2.45-2.493.10.79399.7
2.49-2.543.10.74899.8
2.54-2.593.10.66699.9
2.59-2.643.10.58299.8
2.64-2.73.10.50899.9
2.7-2.763.20.44499.9
2.76-2.833.20.40999.8
2.83-2.93.20.35499.8
2.9-2.993.20.29999.8
2.99-3.083.20.26199.8
3.08-3.193.20.21499.7
3.19-3.323.20.16699.7
3.32-3.473.20.12699.5
3.47-3.653.20.10298.8
3.65-3.883.30.08398.7
3.88-4.183.30.06998.8
4.18-4.63.40.05798.7
4.6-5.253.50.05599.2
5.25-6.573.60.05999.8
6.57-203.70.04399.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
BUSTER-TNT精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
StructureStudioデータ収集
MOLREP位相決定
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3JYH

3jyh


解像度: 2.45→20.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8987 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8616 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2601 4609 5.01 %RANDOM
Rwork0.2185 ---
obs0.2206 91963 --
原子変位パラメータBiso mean: 41.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.9067 Å20 Å2-4.9363 Å2
2---2.652 Å20 Å2
3---0.7453 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.361 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→20.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13833 0 52 248 14133
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0114293HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.0719476HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d4565SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes313HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes2169HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it14241HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.75
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.74
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion18845
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact167794
LS精密化 シェル解像度: 2.45→2.51 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3102 350 5.24 %
Rwork0.2498 6324 -
all0.253 6674 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3572-0.19960.05740.7273-0.360.9603-0.0603-0.010.01370.04140.0153-0.09710.0403-0.02070.045-0.0604-0.0072-0.0841-0.1058-0.0175-0.0107-19.47640.216414.7866
20.4740.1860.00140.5665-0.330.7845-0.06090.0103-0.0162-0.01990.043-0.0549-0.032-0.02570.0179-0.03250.0042-0.0698-0.1183-0.0275-0.0121-19.377634.0102-14.3854
30.8979-0.40250.63010.8973-0.59161.09210.0142-0.14460.147-0.13270.0363-0.02130.0235-0.0974-0.05050.0183-0.0684-0.0962-0.1164-0.0332-0.10972.860920.423265.398
41.131-0.59640.5661.0245-0.24470.67270.0325-0.0878-0.0527-0.12210.0689-0.03130.2604-0.0905-0.10140.0856-0.0755-0.0837-0.1147-0.0258-0.173124.418-13.417384.9288
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|1 - A|1 A|28 - A|479 A|493 - A|498 A|1001 - A|1001 }A1
2X-RAY DIFFRACTION1{ A|1 - A|1 A|28 - A|479 A|493 - A|498 A|1001 - A|1001 }A28 - 479
3X-RAY DIFFRACTION1{ A|1 - A|1 A|28 - A|479 A|493 - A|498 A|1001 - A|1001 }A493 - 498
4X-RAY DIFFRACTION1{ A|1 - A|1 A|28 - A|479 A|493 - A|498 A|1001 - A|1001 }A1001
5X-RAY DIFFRACTION2{ B|1 - B|1 B|28 - B|479 B|493 - B|497 B|1001 - B|1001 }B1
6X-RAY DIFFRACTION2{ B|1 - B|1 B|28 - B|479 B|493 - B|497 B|1001 - B|1001 }B28 - 479
7X-RAY DIFFRACTION2{ B|1 - B|1 B|28 - B|479 B|493 - B|497 B|1001 - B|1001 }B493 - 497
8X-RAY DIFFRACTION2{ B|1 - B|1 B|28 - B|479 B|493 - B|497 B|1001 - B|1001 }B1001
9X-RAY DIFFRACTION3{ C|1 - C|1 C|28 - C|478 C|493 - C|498 C|1001 - C|1001 }A1 - 499
10X-RAY DIFFRACTION3{ C|1 - C|1 C|28 - C|478 C|493 - C|498 C|1001 - C|1001 }C28 - 478
11X-RAY DIFFRACTION3{ C|1 - C|1 C|28 - C|478 C|493 - C|498 C|1001 - C|1001 }C493 - 498
12X-RAY DIFFRACTION3{ C|1 - C|1 C|28 - C|478 C|493 - C|498 C|1001 - C|1001 }C1001
13X-RAY DIFFRACTION4{ D|1 - D|1 D|29 - D|477 D|493 - D|496 D|1001 - D|1001 }D1
14X-RAY DIFFRACTION4{ D|1 - D|1 D|29 - D|477 D|493 - D|496 D|1001 - D|1001 }D29 - 477
15X-RAY DIFFRACTION4{ D|1 - D|1 D|29 - D|477 D|493 - D|496 D|1001 - D|1001 }D493 - 496
16X-RAY DIFFRACTION4{ D|1 - D|1 D|29 - D|477 D|493 - D|496 D|1001 - D|1001 }D1001

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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