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万見
- PDB-3l4u: Crystal complex of N-terminal Human Maltase-Glucoamylase with de-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3l4u
タイトルCrystal complex of N-terminal Human Maltase-Glucoamylase with de-O-sulfonated kotalanol
要素Maltase-glucoamylase, intestinal
キーワードHYDROLASE / Glycoside Hydrolase Family 31 / Cell membrane / Disulfide bond / Glycoprotein / Glycosidase / Membrane / Multifunctional enzyme / Polymorphism / Signal-anchor / Sulfation / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


amylase activity / dextrin catabolic process / alpha-1,4-glucosidase activity / glucan 1,4-alpha-glucosidase activity / alpha-glucosidase / maltose catabolic process / starch catabolic process / maltose alpha-glucosidase activity / Digestion of dietary carbohydrate / tertiary granule membrane ...amylase activity / dextrin catabolic process / alpha-1,4-glucosidase activity / glucan 1,4-alpha-glucosidase activity / alpha-glucosidase / maltose catabolic process / starch catabolic process / maltose alpha-glucosidase activity / Digestion of dietary carbohydrate / tertiary granule membrane / ficolin-1-rich granule membrane / catalytic activity / carbohydrate binding / apical plasma membrane / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Spasmolytic Protein, domain 1 / Spasmolytic Protein; domain 1 / P-type trefoil, conserved site / P-type 'Trefoil' domain signature. / Trefoil (P-type) domain / P-type trefoil domain / P-type trefoil domain superfamily / P-type 'Trefoil' domain profile. / P or trefoil or TFF domain ...: / Spasmolytic Protein, domain 1 / Spasmolytic Protein; domain 1 / P-type trefoil, conserved site / P-type 'Trefoil' domain signature. / Trefoil (P-type) domain / P-type trefoil domain / P-type trefoil domain superfamily / P-type 'Trefoil' domain profile. / P or trefoil or TFF domain / Glycosyl hydrolases family 31, conserved site / Glycosyl hydrolases family 31 signature 2. / glycosyl hydrolase (family 31) / Glycosyl hydrolases family 31, active site / Glycosyl hydrolases family 31 active site. / Glycoside hydrolase family 31, N-terminal domain / Glycosyl hydrolase 31 N-terminal galactose mutarotase-like domain / : / Glycosyl hydrolase family 31 C-terminal domain / Glycoside hydrolase family 31 / Glycosyl hydrolases family 31 TIM-barrel domain / Galactose mutarotase-like domain superfamily / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Few Secondary Structures / Irregular / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-DSK / Maltase-glucoamylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Sim, L. / Rose, D.R.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2010
タイトル: New glucosidase inhibitors from an ayurvedic herbal treatment for type 2 diabetes: structures and inhibition of human intestinal maltase-glucoamylase with compounds from Salacia reticulata.
著者: Sim, L. / Jayakanthan, K. / Mohan, S. / Nasi, R. / Johnston, B.D. / Pinto, B.M. / Rose, D.R.
履歴
登録2009年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年2月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltase-glucoamylase, intestinal
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,5856
ポリマ－99,2771
非ポリマー1,3085
水10,737596
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.865, 109.866, 109.838
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細biological unit is the same as asym.

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Maltase-glucoamylase, intestinal / Maltase / Alpha-glucosidase / Glucoamylase / Glucan 1 / 4-alpha-glucosidase


分子量: 99276.742 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 87-954 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MGA, MGAM, MGAML / プラスミド: pMT-BiP-V5-His
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
株 (発現宿主): S2 cells
参照: UniProt: O43451, alpha-glucosidase, glucan 1,4-alpha-glucosidase

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糖 , 2種, 3分子

#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 3種, 598分子

#3: 化合物 ChemComp-DSK / (2R,3S,4S)-1-[(2S,3S,4R,5R,6S)-2,3,4,5,6,7-hexahydroxyheptyl]-3,4-dihydroxy-2-(hydroxymethyl)tetrahydrothiophenium (non-preferred name)


分子量: 345.387 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H25O9S
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 596 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.45 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20% PEG 3350, 0.2M sodium sulfate, pH 6.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.9175 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9175 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. obs: 84175 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.121 / Χ2: 1.146 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.9-1.976.70.60883041.161100
1.97-2.056.80.41383221.108100
2.05-2.146.90.31583431.167100
2.14-2.2570.24683331.181100
2.25-2.397.10.21783981.231100
2.39-2.587.20.18183711.296100
2.58-2.847.30.13983941.203100
2.84-3.257.30.10184541.023100
3.25-4.097.20.08285261.063100
4.09-306.80.07287301.02798.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 2.917 / SU ML: 0.087 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.142 / ESU R Free: 0.134 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.221 4158 5 %RANDOM
Rwork0.184 ---
obs0.185 83225 98.48 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 64.43 Å2 / Biso mean: 21.744 Å2 / Biso min: 8.89 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.7 Å20 Å20 Å2
2---0.33 Å20 Å2
3----1.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6994 0 83 596 7673
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0227295
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5761.9469977
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5615889
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.16424.439374
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.695151117
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.9731539
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1220.21075
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.025728
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2080.23367
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3140.24989
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1540.2649
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3050.260
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2240.219
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0351.54473
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.65827070
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.62833271
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.014.52895
LS精密化 シェル解像度: 1.905→1.954 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 290 -
Rwork0.222 5376 -
all-5666 -
obs--93.01 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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