+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3hw1 | ||||||
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Title | Structure of Bace (beta secretase) in complex with ligand EV2 | ||||||
Components | Beta-secretase 1 | ||||||
Keywords | HYDROLASE / PROTEASE / ALZHEIMER'S DISEASE / ASPARTIC PROTEASE / ASPARTYL PROTEASE / BASE / BETA-SECRETASE / GLYCOPROTEIN / MEMAPSIN 2 / Amyloid Precursor Protein Secretases / Aspartic Endopeptidases / fragment-based drug design / Fluorescence polarisation / Disulfide bond / Transmembrane / Zymogen | ||||||
Function / homology | Function and homology information memapsin 2 / Golgi-associated vesicle lumen / signaling receptor ligand precursor processing / beta-aspartyl-peptidase activity / amyloid precursor protein catabolic process / amyloid-beta formation / membrane protein ectodomain proteolysis / cellular response to manganese ion / amyloid-beta metabolic process / prepulse inhibition ...memapsin 2 / Golgi-associated vesicle lumen / signaling receptor ligand precursor processing / beta-aspartyl-peptidase activity / amyloid precursor protein catabolic process / amyloid-beta formation / membrane protein ectodomain proteolysis / cellular response to manganese ion / amyloid-beta metabolic process / prepulse inhibition / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / cellular response to copper ion / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / multivesicular body / response to lead ion / trans-Golgi network / recycling endosome / protein processing / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of neuron apoptotic process / synaptic vesicle / late endosome / peptidase activity / amyloid-beta binding / endopeptidase activity / amyloid fibril formation / lysosome / aspartic-type endopeptidase activity / early endosome / endosome membrane / endosome / membrane raft / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / axon / neuronal cell body / dendrite / Golgi apparatus / enzyme binding / cell surface / proteolysis / membrane / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.48 Å | ||||||
Authors | Godemann, R. / Madden, J. / Kramer, J. / Smith, M.A. / Barker, J. / Ebneth, A. | ||||||
Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2009 Title: Fragment-Based Discovery of BACE1 Inhibitors Using Functional Assays Authors: Godemann, R. / Madden, J. / Kramer, J. / Smith, M.A. / Fritz, U. / Hesterkamp, T. / Barker, J. / Hoeppner, S. / Hallett, D. / Cesura, A. / Ebneth, A. / Kemp, J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3hw1.cif.gz | 230.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3hw1.ent.gz | 185.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3hw1.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hw/3hw1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hw/3hw1 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 3hvgC 2b8lS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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3 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 45794.371 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: UNP residues 46-453 / Mutation: R(-5)K, R(-4)T Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: BACE1 / Plasmid: pET11a / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 (DE3) / References: UniProt: P56817, memapsin 2 #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-GOL / | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.57 Å3/Da / Density % sol: 52.1 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion / pH: 6 Details: 10% PEG 4000, 100mM MES pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 295K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06DA / Wavelength: 0.9999 Å |
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Jan 15, 2008 |
Radiation | Monochromator: Double Crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9999 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.48→48.8 Å / Num. all: 47564 / Num. obs: 48552 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 20.736 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Rsym value: 0.047 / Net I/σ(I): 14.82 |
Reflection shell | Resolution: 2.48→2.57 Å / Redundancy: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.657 / Mean I/σ(I) obs: 3.01 / Num. unique all: 4849 / Rsym value: 0.657 / % possible all: 96.2 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 2B8L Resolution: 2.48→48.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU B: 32.348 / SU ML: 0.325 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 2 / ESU R: 0.492 / ESU R Free: 0.305 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 20.736 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.48→48.8 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.48→2.544 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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