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万見
- PDB-3aun: Crystal structure of the rat vitamin D receptor ligand binding do... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3aun
タイトルCrystal structure of the rat vitamin D receptor ligand binding domain complexed with YR335 and a synthetic peptide containing the NR2 box of DRIP 205
要素
  • DRIP 205 NR2 box peptide
  • Vitamin D3 receptor
キーワードTRANSCRIPTION / Binding Sites / Biphenyl Compounds / Protein Binding / Tertiary / Rats / Receptors / Calcitriol / Vitamin D
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of bone trabecula formation / Vitamin D (calciferol) metabolism / enucleate erythrocyte development / regulation of RNA biosynthetic process / positive regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / androgen biosynthetic process / positive regulation of G0 to G1 transition / SUMOylation of intracellular receptors / retinal pigment epithelium development / Nuclear Receptor transcription pathway ...negative regulation of bone trabecula formation / Vitamin D (calciferol) metabolism / enucleate erythrocyte development / regulation of RNA biosynthetic process / positive regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / androgen biosynthetic process / positive regulation of G0 to G1 transition / SUMOylation of intracellular receptors / retinal pigment epithelium development / Nuclear Receptor transcription pathway / G0 to G1 transition / mammary gland branching involved in thelarche / thyroid hormone receptor signaling pathway / response to bile acid / dense fibrillar component / positive regulation of parathyroid hormone secretion / core mediator complex / regulation of vitamin D receptor signaling pathway / apoptotic process involved in mammary gland involution / positive regulation of apoptotic process involved in mammary gland involution / cellular response to vitamin D / vitamin D binding / calcitriol binding / lithocholic acid binding / nuclear receptor-mediated bile acid signaling pathway / bile acid nuclear receptor activity / nuclear retinoic acid receptor binding / ventricular trabecula myocardium morphogenesis / phosphate ion transmembrane transport / mediator complex / positive regulation of keratinocyte differentiation / thyroid hormone generation / Generic Transcription Pathway / peroxisome proliferator activated receptor binding / embryonic heart tube development / cellular response to thyroid hormone stimulus / intestinal absorption / positive regulation of vitamin D receptor signaling pathway / positive regulation of hepatocyte proliferation / vitamin D receptor signaling pathway / nuclear vitamin D receptor binding / embryonic hindlimb morphogenesis / negative regulation of ossification / nuclear thyroid hormone receptor binding / lens development in camera-type eye / embryonic hemopoiesis / megakaryocyte development / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / cellular response to steroid hormone stimulus / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / histone acetyltransferase binding / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation / LBD domain binding / response to aldosterone / RSV-host interactions / erythrocyte development / fat cell differentiation / mammary gland branching involved in pregnancy / regulation of calcium ion transport / nuclear steroid receptor activity / monocyte differentiation / decidualization / general transcription initiation factor binding / animal organ regeneration / negative regulation of neuron differentiation / negative regulation of keratinocyte proliferation / hematopoietic stem cell differentiation / ubiquitin ligase complex / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / embryonic placenta development / nuclear retinoid X receptor binding / heterochromatin / retinoic acid receptor signaling pathway / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / keratinocyte differentiation / intracellular receptor signaling pathway / lactation / : / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / T-tubule / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / cellular response to epidermal growth factor stimulus / positive regulation of erythrocyte differentiation / liver development / animal organ morphogenesis / nuclear estrogen receptor binding / nuclear receptor binding / skeletal system development / transcription coregulator activity / apoptotic signaling pathway / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / mRNA transcription by RNA polymerase II / promoter-specific chromatin binding / Heme signaling / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / PPARA activates gene expression / euchromatin
類似検索 - 分子機能
: / Mediator complex, subunit Med1 / Mediator of RNA polymerase II transcription subunit 1 / Vitamin D receptor / VDR, DNA-binding domain / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. ...: / Mediator complex, subunit Med1 / Mediator of RNA polymerase II transcription subunit 1 / Vitamin D receptor / VDR, DNA-binding domain / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-YR4 / Vitamin D3 receptor / Mediator of RNA polymerase II transcription subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.81 Å
データ登録者Kakuda, S. / Takimoto-Kamimura, M.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2011
タイトル: Design, synthesis and X-ray crystallographic study of new nonsecosteroidal vitamin D receptor ligands
著者: Demizu, Y. / Takahashi, T. / Kaneko, F. / Sato, Y. / Okuda, H. / Ochiai, E. / Horie, K. / Takagi, K. / Kakuda, S. / Takimoto-Kamimura, M. / Kurihara, M.
履歴
登録2011年2月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月1日Group: Database references
改定 1.22017年8月16日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32017年8月23日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: pdbx_entity_src_syn
Item: _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vitamin D3 receptor
B: DRIP 205 NR2 box peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,0993
ポリマ－31,6262
非ポリマー4731
水2,792155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area890 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area12200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.237, 136.521, 47.334
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Vitamin D3 receptor / VDR / 1 / 25-dihydroxyvitamin D3 receptor / Nuclear receptor subfamily 1 group I member 1


分子量: 30055.498 Da / 分子数: 1 / 断片: ligand binding domain / 変異: DEL(165-211) mutant / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P13053
#2: タンパク質・ペプチド DRIP 205 NR2 box peptide / Peroxisome proliferator-activated receptor-binding protein / Vitamin D receptor-interacting protein ...Peroxisome proliferator-activated receptor-binding protein / Vitamin D receptor-interacting protein complex component DRIP205 / Mediator of RNA polymerase II transcription subunit 1


分子量: 1570.898 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: Q15648
#3: 化合物 ChemComp-YR4 / (2R)-2-{4-[3-(4-{[(2R)-2-hydroxy-3,3-dimethylbutyl]oxy}-3-methylphenyl)pentan-3-yl]-2-methylphenoxy}butane-1,4-diol / YR-335


分子量: 472.657 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H44O5
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 155 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細CHAIN A IS DELETION MUTANT. REISDUES 165-211 WERE DELETED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 2010年5月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 27038 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.7 %
反射 シェル解像度: 1.8→1.87 Å / % possible all: 98.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2zfx

2zfx


解像度: 1.81→27.31 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.893 / SU B: 2.286 / SU ML: 0.074 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.128 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23656 1346 5.1 %RANDOM
Rwork0.19583 ---
obs0.1979 25293 99.01 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.735 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.81→27.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1979 0 34 155 2168
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0222069
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.36622802
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9125248
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.19524.55690
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.83815379
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.8651511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2318
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021519
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.21031
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.21460
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1230.2136
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2740.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2040.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0981.51304
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.54822037
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.633874
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9584.5765
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.812→1.859 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.265 81 -
Rwork0.199 1864 -
obs--99.64 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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