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- EMDB-38156: Structure of enterovirus protease in complex host factor -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-38156
タイトルStructure of enterovirus protease in complex host factor
マップデータ
試料
  • 複合体: enterovirus protease in complex host factor
    • タンパク質・ペプチド: Actin-histidine N-methyltransferase
    • タンパク質・ペプチド: 2A protein (Fragment)
  • リガンド: ZINC ION
キーワードhost protein / VIRAL PROTEIN / CELL INVASION / CELL CYCLE
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-histidine methylation / regulation of uterine smooth muscle contraction / protein-histidine N-methyltransferase / protein-L-histidine N-tele-methyltransferase activity / actin modification / histone H3K36 methyltransferase activity / histone H3K4 methyltransferase activity / positive regulation of muscle cell differentiation / viral process / PKMTs methylate histone lysines ...peptidyl-histidine methylation / regulation of uterine smooth muscle contraction / protein-histidine N-methyltransferase / protein-L-histidine N-tele-methyltransferase activity / actin modification / histone H3K36 methyltransferase activity / histone H3K4 methyltransferase activity / positive regulation of muscle cell differentiation / viral process / PKMTs methylate histone lysines / peptidase activity / actin binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / host cell cytoplasm / transcription coactivator activity / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / proteolysis / nucleoplasm / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Actin-histidine N-methyltransferase SETD3 / SETD3, SET domain / SETD3 actin-histidine N-methyltransferase (EC 2.1.1.85) family profile. / Rubisco LSMT, substrate-binding domain / Rubisco LSMT, substrate-binding domain superfamily / : / Rubisco LSMT substrate-binding / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. ...Actin-histidine N-methyltransferase SETD3 / SETD3, SET domain / SETD3 actin-histidine N-methyltransferase (EC 2.1.1.85) family profile. / Rubisco LSMT, substrate-binding domain / Rubisco LSMT, substrate-binding domain superfamily / : / Rubisco LSMT substrate-binding / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin-histidine N-methyltransferase / 2A protein
類似検索 - 構成要素
生物種Enterovirus A71 (エンテロウイルス) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.14 Å
データ登録者Gao X / Cui S
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: The EV71 2A protease occupies the central cleft of SETD3 and disrupts SETD3-actin interaction.
著者: Xiaopan Gao / Bei Wang / Kaixiang Zhu / Linyue Wang / Bo Qin / Kun Shang / Wei Ding / Jianwei Wang / Sheng Cui /
要旨: SETD3 is an essential host factor for the replication of a variety of enteroviruses that specifically interacts with viral protease 2A. However, the interaction between SETD3 and the 2A protease has ...SETD3 is an essential host factor for the replication of a variety of enteroviruses that specifically interacts with viral protease 2A. However, the interaction between SETD3 and the 2A protease has not been fully characterized. Here, we use X-ray crystallography and cryo-electron microscopy to determine the structures of SETD3 complexed with the 2A protease of EV71 to 3.5 Å and 3.1 Å resolution, respectively. We find that the 2A protease occupies the V-shaped central cleft of SETD3 through two discrete sites. The relative positions of the two proteins vary in the crystal and cryo-EM structures, showing dynamic binding. A biolayer interferometry assay shows that the EV71 2A protease outcompetes actin for SETD3 binding. We identify key 2A residues involved in SETD3 binding and demonstrate that 2A's ability to bind SETD3 correlates with EV71 production in cells. Coimmunoprecipitation experiments in EV71 infected and 2A expressing cells indicate that 2A interferes with the SETD3-actin complex, and the disruption of this complex reduces enterovirus replication. Together, these results reveal the molecular mechanism underlying the interplay between SETD3, actin, and viral 2A during virus replication.
履歴
登録2023年11月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年5月29日-
マップ公開2024年5月29日-
更新2024年5月29日-
現状2024年5月29日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_38156.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_38156.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.82 Å/pix.
x 256 pix.
= 209.92 Å		0.82 Å/pix.
x 256 pix.
= 209.92 Å		0.82 Å/pix.
x 256 pix.
= 209.92 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.82 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.18975064 - 0.44429517
平均 (標準偏差)-0.00022512588 (±0.011113325)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 209.92 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_38156_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_38156_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : enterovirus protease in complex host factor

全体名称: enterovirus protease in complex host factor
要素
  • 複合体: enterovirus protease in complex host factor
    • タンパク質・ペプチド: Actin-histidine N-methyltransferase
    • タンパク質・ペプチド: 2A protein (Fragment)
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: enterovirus protease in complex host factor

超分子名称: enterovirus protease in complex host factor / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Enterovirus A71 (エンテロウイルス)

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分子 #1: Actin-histidine N-methyltransferase

分子名称: Actin-histidine N-methyltransferase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 67.342047 KDa
組換発現生物種: Baculovirus expression vector pFastBac1-HM (ウイルス)
配列文字列: MGKKSRVKTQ KSGTGATATV SPKEILNLTS ELLQKCSSPA PGPGKEWEEY VQIRTLVEKI RKKQKGLSVT FDGKREDYFP DLMKWASEN GASVEGFEMV NFKEEGFGLR ATRDIKAEEL FLWVPRKLLM TVESAKNSVL GPLYSQDRIL QAMGNIALAF H LLCERASP ...文字列:
MGKKSRVKTQ KSGTGATATV SPKEILNLTS ELLQKCSSPA PGPGKEWEEY VQIRTLVEKI RKKQKGLSVT FDGKREDYFP DLMKWASEN GASVEGFEMV NFKEEGFGLR ATRDIKAEEL FLWVPRKLLM TVESAKNSVL GPLYSQDRIL QAMGNIALAF H LLCERASP NSFWQPYIQT LPSEYDTPLY FEEDEVRYLQ STQAIHDVFS QYKNTARQYA YFYKVIQTHP HANKLPLKDS FT YEDYRWA VSSVMTRQNQ IPTEDGSRVT LALIPLWDMC NHTNGLITTG YNLEDDRCEC VALQDFRAGE QIYIFYGTRS NAE FVIHSG FFFDNNSHDR VKIKLGVSKS DRLYAMKAEV LARAGIPTSS VFALHFTEPP ISAQLLAFLR VFCMTEEELK EHLL GDSAI DRIFTLGNSE FPVSWDNEVK LWTFLEDRAS LLLKTYKTTI EEDKSVLKNH DLSVRAKMAI KLRLGEKEIL EKAVK SAAV NREYYRQQME EKAPLPKYEE SNLGLLESSV GDSRLPLVLR NLEEEAGVQD ALNIREAISK AKATENGLVN GENSIP NGT RSENESLNQE SKRAVEDAKG SSSDSTAGVK E

UniProtKB: Actin-histidine N-methyltransferase

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分子 #2: 2A protein (Fragment)

分子名称: 2A protein (Fragment) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Enterovirus A71 (エンテロウイルス)
分子量理論値: 16.562418 KDa
組換発現生物種: Baculovirus expression vector pFastBac1-HM (ウイルス)
配列文字列:
GKFGQQSGAI YVGNFRVVNR HLATHNDWAN LVWEDSSRDL LVSSTTAQGC DTIARCNCQT GVYYCNSRRK HYPVSFSKPS LIYVEASEY YPARYQSHLM LAQGHSEPGD AGGILRCQHG VVGIVSTGGN GLVGFADVRD LLWLDEEAME Q

UniProtKB: 2A protein

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分子 #3: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 70.0 K / 最高: 80.0 K
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 66.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系最大 デフォーカス（補正後）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.8 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2211651
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 66 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.14 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 603524
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3w95


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 103 / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient
得られたモデル

PDB-8x8q:
Structure of enterovirus protease in complex host factor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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