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- PDB-8x77: Enterovirus proteinase with host factor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8x77
タイトルEnterovirus proteinase with host factor
要素
  • 2A protein
  • Actin-histidine N-methyltransferase
キーワードCELL INVASION / host protein / VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-histidine methylation / regulation of uterine smooth muscle contraction / protein-histidine N-methyltransferase / protein-L-histidine N-tele-methyltransferase activity / actin modification / histone H3K36 methyltransferase activity / histone H3K4 methyltransferase activity / positive regulation of muscle cell differentiation / viral process / cysteine-type peptidase activity ...peptidyl-histidine methylation / regulation of uterine smooth muscle contraction / protein-histidine N-methyltransferase / protein-L-histidine N-tele-methyltransferase activity / actin modification / histone H3K36 methyltransferase activity / histone H3K4 methyltransferase activity / positive regulation of muscle cell differentiation / viral process / cysteine-type peptidase activity / PKMTs methylate histone lysines / virion component / actin binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / host cell cytoplasm / transcription coactivator activity / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / proteolysis / nucleoplasm / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Actin-histidine N-methyltransferase SETD3 / SETD3, SET domain / SETD3 actin-histidine N-methyltransferase (EC 2.1.1.85) family profile. / Rubisco LSMT, substrate-binding domain / Rubisco LSMT, substrate-binding domain superfamily / : / Rubisco LSMT substrate-binding / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. ...Actin-histidine N-methyltransferase SETD3 / SETD3, SET domain / SETD3 actin-histidine N-methyltransferase (EC 2.1.1.85) family profile. / Rubisco LSMT, substrate-binding domain / Rubisco LSMT, substrate-binding domain superfamily / : / Rubisco LSMT substrate-binding / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Actin-histidine N-methyltransferase / 2A protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Enterovirus A71 (エンテロウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.52 Å
データ登録者Gao, X. / Cui, S.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: The EV71 2A protease occupies the central cleft of SETD3 and disrupts SETD3-actin interaction.
著者: Xiaopan Gao / Bei Wang / Kaixiang Zhu / Linyue Wang / Bo Qin / Kun Shang / Wei Ding / Jianwei Wang / Sheng Cui /
要旨: SETD3 is an essential host factor for the replication of a variety of enteroviruses that specifically interacts with viral protease 2A. However, the interaction between SETD3 and the 2A protease has ...SETD3 is an essential host factor for the replication of a variety of enteroviruses that specifically interacts with viral protease 2A. However, the interaction between SETD3 and the 2A protease has not been fully characterized. Here, we use X-ray crystallography and cryo-electron microscopy to determine the structures of SETD3 complexed with the 2A protease of EV71 to 3.5 Å and 3.1 Å resolution, respectively. We find that the 2A protease occupies the V-shaped central cleft of SETD3 through two discrete sites. The relative positions of the two proteins vary in the crystal and cryo-EM structures, showing dynamic binding. A biolayer interferometry assay shows that the EV71 2A protease outcompetes actin for SETD3 binding. We identify key 2A residues involved in SETD3 binding and demonstrate that 2A's ability to bind SETD3 correlates with EV71 production in cells. Coimmunoprecipitation experiments in EV71 infected and 2A expressing cells indicate that 2A interferes with the SETD3-actin complex, and the disruption of this complex reduces enterovirus replication. Together, these results reveal the molecular mechanism underlying the interplay between SETD3, actin, and viral 2A during virus replication.
履歴
登録2023年11月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Actin-histidine N-methyltransferase
F: 2A protein
D: Actin-histidine N-methyltransferase
E: 2A protein
G: Actin-histidine N-methyltransferase
H: 2A protein
A: Actin-histidine N-methyltransferase
C: 2A protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)336,26413
ポリマ－335,6188
非ポリマー6465
水25,5271417
1
B: Actin-histidine N-methyltransferase
F: 2A protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,3544
ポリマ－83,9042
非ポリマー4502
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2500 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area28520 Å2
手法PISA
2
D: Actin-histidine N-methyltransferase
E: 2A protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,9703
ポリマ－83,9042
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2480 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area28430 Å2
手法PISA
3
G: Actin-histidine N-methyltransferase
H: 2A protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,9703
ポリマ－83,9042
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2640 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area28560 Å2
手法PISA
4
A: Actin-histidine N-methyltransferase
C: 2A protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,9703
ポリマ－83,9042
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2400 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area28090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)148.954, 57.479, 198.622
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 110.880, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Actin-histidine N-methyltransferase


分子量: 67342.047 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SETD3
発現宿主: Baculovirus expression vector pFastBac1-HM (ウイルス)
参照: UniProt: Q86TU7
#2: タンパク質
2A protein


分子量: 16562.418 Da / 分子数: 4 / Mutation: C110A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterovirus A71 (エンテロウイルス)
発現宿主: Baculovirus expression vector pFastBac1-HM (ウイルス)
参照: UniProt: R9YK28
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1417 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.04 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.02M Citric acid, 0.08M BIS-TRIS propane, pH8.8, 16% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17B1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年7月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: h,-k,-h-l / Fraction: 0.09
反射解像度: 3.5→49.34 Å / Num. obs: 76091 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 3.51 % / CC1/2: 0.93 / Net I/σ(I): 2.29
反射 シェル解像度: 3.5→3.51 Å / Rmerge(I) obs: 2.09 / Num. unique obs: 11533

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.52→19.99 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 31.23 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
詳細: There are 4 pairs of molecules in the ASU. Only chains A/C have been conducted in-depth analysis and optimization and used for further structure analysis. Other molecules have poor electron ...詳細: There are 4 pairs of molecules in the ASU. Only chains A/C have been conducted in-depth analysis and optimization and used for further structure analysis. Other molecules have poor electron density and were not carried out in-depth optimization.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2914 2021 5.11 %
Rwork0.2739 37546 -
obs0.2762 39534 99.34 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 231.48 Å2 / Biso mean: 90.9712 Å2 / Biso min: 0.23 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.52→19.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19451 0 50 1526 21027
Biso mean--46.02 70.65 -
残基数----2474
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.52-3.60.32141420.27662612275492
3.6-3.70.33641390.28732613275295
3.7-3.810.24651370.25472707284495
3.81-3.930.26271460.24752627277395
3.93-4.070.26871370.26212691282895
4.07-4.230.26781390.25362662280195
4.23-4.420.27711380.24842725286395
4.42-4.650.28661430.2592616275994
4.65-4.940.29011380.26462639277793
4.94-5.310.2771460.27292722286895
5.31-5.840.30961470.30142693284095
5.84-6.650.31191410.30062688282995
6.66-8.280.30551500.28642773292395
8.28-19.990.31061450.29812778292394

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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