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- EMDB-38077: Cryo-EM structure of ATP-bound FtsE(E163Q)X -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-38077
タイトルCryo-EM structure of ATP-bound FtsE(E163Q)X
マップデータ
試料
  • 複合体: cell division complex FtsEX
    • タンパク質・ペプチド: Cell division ATP-binding protein FtsE
    • タンパク質・ペプチド: Cell division protein FtsX
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードabc transporter / cell division / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


division septum / divisome complex / Gram-negative-bacterium-type cell wall / peptidoglycan turnover / plasma membrane protein complex / FtsZ-dependent cytokinesis / division septum assembly / extrinsic component of membrane / ATPase complex / cell division site ...division septum / divisome complex / Gram-negative-bacterium-type cell wall / peptidoglycan turnover / plasma membrane protein complex / FtsZ-dependent cytokinesis / division septum assembly / extrinsic component of membrane / ATPase complex / cell division site / positive regulation of cell division / transmembrane transporter activity / transmembrane transport / cell division / response to antibiotic / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Cell division protein FtsE, ATP-binding / Cell division protein FtsX / FtsX, extracellular domain / FtsX extracellular domain / ABC transporter, lipoprotein release, LolD / ABC3 transporter permease protein domain / FtsX-like permease family / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. ...: / Cell division protein FtsE, ATP-binding / Cell division protein FtsX / FtsX, extracellular domain / FtsX extracellular domain / ABC transporter, lipoprotein release, LolD / ABC3 transporter permease protein domain / FtsX-like permease family / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division ATP-binding protein FtsE / Cell division protein FtsX
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) / Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.05 Å
データ登録者Zhang ZY / Chen YT
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31800052 中国
引用ジャーナル: PLoS Biol / 年: 2024
タイトル: Structure and activity of the septal peptidoglycan hydrolysis machinery crucial for bacterial cell division.
著者: Yatian Chen / Jiayue Gu / Biao Yang / Lili Yang / Jie Pang / Qinghua Luo / Yirong Li / Danyang Li / Zixin Deng / Changjiang Dong / Haohao Dong / Zhengyu Zhang /
要旨: The peptidoglycan (PG) layer is a critical component of the bacterial cell wall and serves as an important target for antibiotics in both gram-negative and gram-positive bacteria. The hydrolysis of ...The peptidoglycan (PG) layer is a critical component of the bacterial cell wall and serves as an important target for antibiotics in both gram-negative and gram-positive bacteria. The hydrolysis of septal PG (sPG) is a crucial step of bacterial cell division, facilitated by FtsEX through an amidase activation system. In this study, we present the cryo-EM structures of Escherichia coli FtsEX and FtsEX-EnvC in the ATP-bound state at resolutions of 3.05 Å and 3.11 Å, respectively. Our PG degradation assays in E. coli reveal that the ATP-bound conformation of FtsEX activates sPG hydrolysis of EnvC-AmiB, whereas EnvC-AmiB alone exhibits autoinhibition. Structural analyses indicate that ATP binding induces conformational changes in FtsEX-EnvC, leading to significant differences from the apo state. Furthermore, PG degradation assays of AmiB mutants confirm that the regulation of AmiB by FtsEX-EnvC is achieved through the interaction between EnvC-AmiB. These findings not only provide structural insight into the mechanism of sPG hydrolysis and bacterial cell division, but also have implications for the development of novel therapeutics targeting drug-resistant bacteria.
履歴
登録2023年11月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年5月8日-
マップ公開2024年5月8日-
更新2024年7月24日-
現状2024年7月24日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_38077.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_38077.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.84 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-1.4515004 - 2.2966208
平均 (標準偏差)-0.000036450525 (±0.022921087)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 302.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_38077_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_38077_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_38077_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : cell division complex FtsEX

全体名称: cell division complex FtsEX
要素
  • 複合体: cell division complex FtsEX
    • タンパク質・ペプチド: Cell division ATP-binding protein FtsE
    • タンパク質・ペプチド: Cell division protein FtsX
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

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超分子 #1: cell division complex FtsEX

超分子名称: cell division complex FtsEX / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)

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分子 #1: Cell division ATP-binding protein FtsE

分子名称: Cell division ATP-binding protein FtsE / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 24.475295 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MIRFEHVSKA YLGGRQALQG VTFHMQPGEM AFLTGHSGAG KSTLLKLICG IERPSAGKIW FSGHDITRLK NREVPFLRRQ IGMIFQDHH LLMDRTVYDN VAIPLIIAGA SGDDIRRRVS AALDKVGLLD KAKNFPIQLS GGEQQRVGIA RAVVNKPAVL L ADQPTGNL ...文字列:
MIRFEHVSKA YLGGRQALQG VTFHMQPGEM AFLTGHSGAG KSTLLKLICG IERPSAGKIW FSGHDITRLK NREVPFLRRQ IGMIFQDHH LLMDRTVYDN VAIPLIIAGA SGDDIRRRVS AALDKVGLLD KAKNFPIQLS GGEQQRVGIA RAVVNKPAVL L ADQPTGNL DDALSEGILR LFEEFNRVGV TVLMATHDIN LISRRSYRML TLSDGHLHGG VGHE

UniProtKB: Cell division ATP-binding protein FtsE

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分子 #2: Cell division protein FtsX

分子名称: Cell division protein FtsX / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 38.5835 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MNKRDAINHI RQFGGRLDRF RKSVGGSGDG GRNAPKRAKS SPKPVNRKTN VFNEQVRYAF HGALQDLKSK PFATFLTVMV IAISLTLPS VCYMVYKNVN QAATQYYPSP QITVYLQKTL DDDAAAGVVA QLQAEQGVEK VNYLSREDAL GEFRNWSGFG G ALDMLEEN ...文字列:
MNKRDAINHI RQFGGRLDRF RKSVGGSGDG GRNAPKRAKS SPKPVNRKTN VFNEQVRYAF HGALQDLKSK PFATFLTVMV IAISLTLPS VCYMVYKNVN QAATQYYPSP QITVYLQKTL DDDAAAGVVA QLQAEQGVEK VNYLSREDAL GEFRNWSGFG G ALDMLEEN PLPAVAVVIP KLDFQGTESL NTLRDRITQI NGIDEVRMDD SWFARLAALT GLVGRVSAMI GVLMVAAVFL VI GNSVRLS IFARRDSINV QKLIGATDGF ILRPFLYGGA LLGFSGALLS LILSEILVLR LSSAVAEVAQ VFGTKFDING LSF DECLLL LLVCSMIGWV AAWLATVQHL RHFTPE

UniProtKB: Cell division protein FtsX

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分子 #3: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態3D array

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.05 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 370231
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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