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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Mycobacterium smegmatis 50S ribosomal subunit-HflX complex | |||||||||
![]() | Mycobacterium smegmatis HflX in complex with 50S ribosomal subunit | |||||||||
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![]() | Complex / RIBOSOME | |||||||||
機能・相同性 | ![]() large ribosomal subunit / ribosome binding / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / cytoplasmic translation / rRNA binding / negative regulation of translation ...large ribosomal subunit / ribosome binding / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / cytoplasmic translation / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / GTPase activity / mRNA binding / GTP binding / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | |||||||||
![]() | Srinivasan K / Banerjee A / Sengupta J | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structures reveal the molecular mechanism of HflX-mediated erythromycin resistance in mycobacteria. 著者: Krishnamoorthi Srinivasan / Aneek Banerjee / Jayati Sengupta / ![]() 要旨: Mycobacterial HflX confers resistance against macrolide antibiotics. However, the exact molecular mechanism is poorly understood. To gain further insights, we determined the cryo-EM structures of M. ...Mycobacterial HflX confers resistance against macrolide antibiotics. However, the exact molecular mechanism is poorly understood. To gain further insights, we determined the cryo-EM structures of M. smegmatis (Msm) HflX-50S subunit and 50S subunit-erythromycin (ERY) complexes at a global resolution of approximately 3 Å. A conserved nucleotide A2286 at the gate of nascent peptide exit tunnel (NPET) adopts a swayed conformation in HflX-50S complex and interacts with a loop within the linker helical (LH) domain of MsmHflX that contains an additional 9 residues insertion. Interestingly, the swaying of this nucleotide, which is usually found in the non-swayed conformation, is induced by erythromycin binding. Furthermore, we observed that erythromycin decreases HflX's ribosome-dependent GTP hydrolysis, resulting in its enhanced binding and anti-association activity on the 50S subunit. Our findings reveal how mycobacterial HflX senses the presence of macrolides at the peptide tunnel entrance and confers antibiotic resistance in mycobacteria. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 224 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 56.2 KB 56.2 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 19.1 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 87.1 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 11.1 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 225.6 MB 225.3 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 905.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 904.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 22.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 28.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8kabMC ![]() 8xz3C M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Mycobacterium smegmatis HflX in complex with 50S ribosomal subunit | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.07 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_37007_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_37007_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
+全体 : Mycobacterium smegmatis 50S ribosomal subunit-HflX complex
+超分子 #1: Mycobacterium smegmatis 50S ribosomal subunit-HflX complex
+超分子 #2: Mycobacterium smegmatis 50S ribosomal subunit
+超分子 #3: Mycobacterium smegmatis HflX
+分子 #1: 50S ribosomal protein bL37
+分子 #4: 50S ribosomal protein L2
+分子 #5: 50S ribosomal protein L3
+分子 #6: 50S ribosomal protein L4
+分子 #7: 50S ribosomal protein L5
+分子 #8: 50S ribosomal protein L6
+分子 #9: 50S ribosomal protein L9
+分子 #10: 50S ribosomal protein L10
+分子 #11: 50S ribosomal protein L11
+分子 #12: 50S ribosomal protein L13
+分子 #13: 50S ribosomal protein L14
+分子 #14: 50S ribosomal protein L15
+分子 #15: 50S ribosomal protein L16
+分子 #16: 50S ribosomal protein L17
+分子 #17: 50S ribosomal protein L18
+分子 #18: 50S ribosomal protein L19
+分子 #19: 50S ribosomal protein L20
+分子 #20: 50S ribosomal protein L21
+分子 #21: 50S ribosomal protein L22
+分子 #22: 50S ribosomal protein L23
+分子 #23: 50S ribosomal protein L24
+分子 #24: 50S ribosomal protein L25
+分子 #25: 50S ribosomal protein L27
+分子 #26: 50S ribosomal protein L28
+分子 #27: 50S ribosomal protein L29
+分子 #28: 50S ribosomal protein L30
+分子 #29: 50S ribosomal protein L32
+分子 #30: 50S ribosomal protein L33 1
+分子 #31: 50S ribosomal protein L34
+分子 #32: 50S ribosomal protein L35
+分子 #33: 50S ribosomal protein L36
+分子 #34: 50S ribosomal protein L31
+分子 #35: GTPase HflX
+分子 #2: 23S rRNA
+分子 #3: 5S rRNA
+分子 #36: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 平均電子線量: 28.26 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD 最大 デフォーカス(公称値): 3.3000000000000003 µm 最小 デフォーカス(公称値): 1.8 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |