+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-3641 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Unraveling the self-assembly of Pseudomonas aeruginosa XcpQ secretin periplasmic domain provides new molecular insights into T2SS secreton architecture & dynamics | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
| |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 protein secretion by the type II secretion system / type II protein secretion system complex / protein secretion / cell outer membrane / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 30.8 Å | |||||||||
データ登録者 | Douzi B / Trinh N / Ball G / Desmyter A / Michel-Souzy S / Barbier P / Kosta A / Durand E / Cambillau C / Roussel A / Voulhoux R | |||||||||
引用 | ジャーナル: mBio / 年: 2017 タイトル: Unraveling the Self-Assembly of the XcpQ Secretin Periplasmic Domain Provides New Molecular Insights into Type II Secretion System Secreton Architecture and Dynamics. 著者: Badreddine Douzi / Nhung T T Trinh / Sandra Michel-Souzy / Aline Desmyter / Geneviève Ball / Pascale Barbier / Artemis Kosta / Eric Durand / Katrina T Forest / Christian Cambillau / Alain ...著者: Badreddine Douzi / Nhung T T Trinh / Sandra Michel-Souzy / Aline Desmyter / Geneviève Ball / Pascale Barbier / Artemis Kosta / Eric Durand / Katrina T Forest / Christian Cambillau / Alain Roussel / Romé Voulhoux / 要旨: The type II secretion system (T2SS) releases large folded exoproteins across the envelope of many Gram-negative pathogens. This secretion process therefore requires specific gating, interacting, and ...The type II secretion system (T2SS) releases large folded exoproteins across the envelope of many Gram-negative pathogens. This secretion process therefore requires specific gating, interacting, and dynamics properties mainly operated by a bipartite outer membrane channel called secretin. We have a good understanding of the structure-function relationship of the pore-forming C-terminal domain of secretins. In contrast, the high flexibility of their periplasmic N-terminal domain has been an obstacle in obtaining the detailed structural information required to uncover its molecular function. In , the Xcp T2SS plays an important role in bacterial virulence by its capacity to deliver a large panel of toxins and degradative enzymes into the surrounding environment. Here, we revealed that the N-terminal domain of XcpQ secretin spontaneously self-assembled into a hexamer of dimers independently of its C-terminal domain. Furthermore, and by using multidisciplinary approaches, we elucidate the structural organization of the XcpQ N domain and demonstrate that secretin flexibility at interdimer interfaces is mandatory for its function. Bacterial secretins are large homooligomeric proteins constituting the outer membrane pore-forming element of several envelope-embedded nanomachines essential in bacterial survival and pathogenicity. They comprise a well-defined membrane-embedded C-terminal domain and a modular periplasmic N-terminal domain involved in substrate recruitment and connection with inner membrane components. We are studying the XcpQ secretin of the T2SS present in the pathogenic bacterium Our data highlight the ability of the XcpQ N-terminal domain to spontaneously oligomerize into a hexamer of dimers. Further experiments revealed that this domain adopts different conformations essential for the T2SS secretion process. These findings provide new insights into the functional understanding of bacterial T2SS secretins. | |||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
---|---|
構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_3641.map.gz | 374.8 KB | EMDBマップデータ形式 | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | emd-3641-v30.xml emd-3641.xml | 12 KB 12 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_3641_fsc.xml | 3.4 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_3641_1.png emd_3641_2.png emd_3641_3.png | 18.2 KB 26.7 KB 24.9 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-3641 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-3641 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_3641_validation.pdf.gz | 221.2 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | emd_3641_full_validation.pdf.gz | 220.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_3641_validation.xml.gz | 6.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-3641 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-3641 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
---|---|
「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_3641.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 4.4 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
|
-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Dodecameric complex of the N-terminal domain of the secretin XcpQ...
全体 | 名称: Dodecameric complex of the N-terminal domain of the secretin XcpQ from Pseudomonas aeruginosa |
---|---|
要素 |
|
-超分子 #1: Dodecameric complex of the N-terminal domain of the secretin XcpQ...
超分子 | 名称: Dodecameric complex of the N-terminal domain of the secretin XcpQ from Pseudomonas aeruginosa タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
---|---|
由来(天然) | 生物種: Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌) |
分子量 | 理論値: 322 KDa |
-分子 #1: Secretin N terminal domain
分子 | 名称: Secretin N terminal domain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO |
---|---|
由来(天然) | 生物種: Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌) |
配列 | 文字列: E N S G G N A F V P A G N Q Q E A H W T I N L K D A D I R E F I D Q I S E I T G E T F V V D P R V K G Q V S V V S K A Q L S L S E V Y Q L F L S V M S T H G F T V V A Q G D ...文字列: E N S G G N A F V P A G N Q Q E A H W T I N L K D A D I R E F I D Q I S E I T G E T F V V D P R V K G Q V S V V S K A Q L S L S E V Y Q L F L S V M S T H G F T V V A Q G D Q A R I V P N A E A K T E A G G G Q S A P D R L E T R V I Q V Q Q S P V S E L I P L I R P L V P Q Y G H L A A V P S A N A L I I S D R S A N I A R I E D V I R Q L D Q K G S H D Y S V I N L R Y G W V M D A A E V L N N A M S R G Q A K G A A G A Q V I A D A R T N R L I I L G P P Q A R A K L V Q L A Q S L D T P |
-実験情報
-構造解析
手法 | ネガティブ染色法 |
---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 1 mg/mL | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
緩衝液 | pH: 8 / 構成要素:
| ||||||
染色 | タイプ: NEGATIVE / 材質: Uranyl Acetate 詳細: The protein was coated on carbon grid for 3 min. The grid were then washed using drop method 3 times and then incubated with Uranyl Acetate 2% for 3 min. | ||||||
詳細 | This sample was monodisperse. |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI 20 |
---|---|
撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI EAGLE (2k x 2k) / 平均電子線量: 2.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: LAB6 |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm |