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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-3631 | ||||||||||||
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タイトル | CryoEM Structure of Foot and Mouth Disease Virus O1 Manisa | ||||||||||||
![]() | CryoEM Structure of Foot and Mouth Disease Virus O1 Manisa | ||||||||||||
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![]() | Foot and Mouth Disease Virus / FMDV / virus / OpanAsia | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() icosahedral viral capsid / modulation by virus of host chromatin organization / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / regulation of translation / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell ...icosahedral viral capsid / modulation by virus of host chromatin organization / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / regulation of translation / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell cytoplasm / RNA helicase activity / viral protein processing / symbiont entry into host cell / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å | ||||||||||||
![]() | Kotecha A / Stuart D | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Rules of engagement between αvβ6 integrin and foot-and-mouth disease virus. 著者: Abhay Kotecha / Quan Wang / Xianchi Dong / Serban L Ilca / Marina Ondiviela / Rao Zihe / Julian Seago / Bryan Charleston / Elizabeth E Fry / Nicola G A Abrescia / Timothy A Springer / Juha T ...著者: Abhay Kotecha / Quan Wang / Xianchi Dong / Serban L Ilca / Marina Ondiviela / Rao Zihe / Julian Seago / Bryan Charleston / Elizabeth E Fry / Nicola G A Abrescia / Timothy A Springer / Juha T Huiskonen / David I Stuart / ![]() ![]() ![]() ![]() 要旨: Foot-and-mouth disease virus (FMDV) mediates cell entry by attachment to an integrin receptor, generally αvβ6, via a conserved arginine-glycine-aspartic acid (RGD) motif in the exposed, antigenic, ...Foot-and-mouth disease virus (FMDV) mediates cell entry by attachment to an integrin receptor, generally αvβ6, via a conserved arginine-glycine-aspartic acid (RGD) motif in the exposed, antigenic, GH loop of capsid protein VP1. Infection can also occur in tissue culture adapted virus in the absence of integrin via acquired basic mutations interacting with heparin sulphate (HS); this virus is attenuated in natural infections. HS interaction has been visualized at a conserved site in two serotypes suggesting a propensity for sulfated-sugar binding. Here we determined the interaction between αvβ6 and two tissue culture adapted FMDV strains by cryo-electron microscopy. In the preferred mode of engagement, the fully open form of the integrin, hitherto unseen at high resolution, attaches to an extended GH loop via interactions with the RGD motif plus downstream hydrophobic residues. In addition, an N-linked sugar of the integrin attaches to the previously identified HS binding site, suggesting a functional role. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 229 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 19.2 KB 19.2 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 14 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 295.3 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 6.5 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 353.1 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 352.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 13.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 5nejMC ![]() 3630C ![]() 3632C ![]() 3633C ![]() 3634C ![]() 3635C ![]() 5ne4C ![]() 5nedC ![]() 5nemC ![]() 5nerC ![]() 5netC ![]() 5neuC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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注釈 | CryoEM Structure of Foot and Mouth Disease Virus O1 Manisa | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.35 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Foot-and-mouth disease virus
全体 | 名称: ![]() ![]() |
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要素 |
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-超分子 #1: Foot-and-mouth disease virus
超分子 | 名称: Foot-and-mouth disease virus / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 12110 / 生物種: Foot-and-mouth disease virus / Sci species strain: O1 Manisa / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SEROTYPE / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No |
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宿主 | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 9 MDa |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 名称: Foot and Mouth Disease virus / 直径: 300.0 Å / T番号(三角分割数): 3 |
-分子 #1: O1 Manisa VP1
分子 | 名称: O1 Manisa VP1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 23.222348 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: TTSAGESADP VTATVENYGG ETQVQRRQHT DVSFILDRFV KVTPKDQINV LDLMQTPAHT LVGALLRTAT YYFADLEVAV KHEGNLTWV PNGAPEAALD NTTNPTAYHK APLTRLALPY TAPHRVLATV YNGESKYGDG TVANVRGDLQ VLAQKAARAL P TSFNYGAI ...文字列: TTSAGESADP VTATVENYGG ETQVQRRQHT DVSFILDRFV KVTPKDQINV LDLMQTPAHT LVGALLRTAT YYFADLEVAV KHEGNLTWV PNGAPEAALD NTTNPTAYHK APLTRLALPY TAPHRVLATV YNGESKYGDG TVANVRGDLQ VLAQKAARAL P TSFNYGAI KATRVTELLY RMKRAETYCP RPLLAIHPDQ ARHKQKIVAP VKQ UniProtKB: Genome polyprotein |
-分子 #2: O1 Manisa VP2
分子 | 名称: O1 Manisa VP2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 24.41751 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: DKKTEETTLL EDRILTTRNG HTTSTTQSSV GVTYGYATAE DFVSGPNTSG LETRVAQAER FFKTHLFDWV TSDPFGRCHL LELPTDHKG VYGYLTDSYA YMRNGWDVEV TAVGNQFNGG CLLVAMVPEL CSIQKRELYQ LTLFPHQFIN PRTNMTAHIT V PFVGVNRY ...文字列: DKKTEETTLL EDRILTTRNG HTTSTTQSSV GVTYGYATAE DFVSGPNTSG LETRVAQAER FFKTHLFDWV TSDPFGRCHL LELPTDHKG VYGYLTDSYA YMRNGWDVEV TAVGNQFNGG CLLVAMVPEL CSIQKRELYQ LTLFPHQFIN PRTNMTAHIT V PFVGVNRY DQYKVHKPWT LVVMVVAPLT VNSEGAPQIK VYANIAPTNV HVAGEFPSKE UniProtKB: Genome polyprotein |
-分子 #3: O1 Manisa VP3
分子 | 名称: O1 Manisa VP3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 23.933879 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: GIFPVACSDG YGGLVTTDPK TADPAYGKVF NPPRNMLPGR FTNFLDVAEA CPTFLHFEGD VPYVTTKTDS DRVLAQFDLS LAAKHMSNT FLAGLAQYYT QYSGTINLHF MFTGPTDAKA RYMIAYAPPG MEPPKTPEAA AHCIHAEWDT GLNSKFTFSI P YLSAADYT ...文字列: GIFPVACSDG YGGLVTTDPK TADPAYGKVF NPPRNMLPGR FTNFLDVAEA CPTFLHFEGD VPYVTTKTDS DRVLAQFDLS LAAKHMSNT FLAGLAQYYT QYSGTINLHF MFTGPTDAKA RYMIAYAPPG MEPPKTPEAA AHCIHAEWDT GLNSKFTFSI P YLSAADYT YTASDVAETT NVQGWVCLFQ ITHGKADGDA LVVLASAGKD FELRLPVDAR TQ UniProtKB: Genome polyprotein |
-分子 #4: O1 Manisa VP1
分子 | 名称: O1 Manisa VP1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 8.766075 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: GAGQSSPATG SQNQSGNTGS IINNYYMQQY QNSMDTQLGD NATSGGSNEG STDTTSTHTT NTQNNDWFSK LASSAFSGLF GALLA UniProtKB: Genome polyprotein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 0.5 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 8 / 構成要素 - 濃度: 50.0 mM / 構成要素 - 名称: HEPES |
グリッド | モデル: C-flat-2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 5 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 15 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 294 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI POLARA 300 |
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温度 | 最低: 70.0 K / 最高: 70.0 K |
特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0 eV エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 2-20 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 360 / 平均露光時間: 5.0 sec. / 平均電子線量: 18.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 倍率(補正後): 37037 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 4.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 160000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: GATAN 910 MULTI-SPECIMEN SINGLE TILT CRYO TRANSFER HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |