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- EMDB-34207: Cryo-EM structure of PRC1 bound to H2AK119-UbcH5b-Ub nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-34207
タイトルCryo-EM structure of PRC1 bound to H2AK119-UbcH5b-Ub nucleosome
マップデータ
試料
  • 複合体: Complex of PRC1 and H2AK119-UbcH5b-Ub nucleosome
    • タンパク質・ペプチド: x 9種
    • DNA: x 2種
  • リガンド: x 1種
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2AK119 ubiquitin ligase activity / RING-like zinc finger domain binding / sex chromatin / PRC1 complex / PcG protein complex / SUMOylation of DNA methylation proteins / gastrulation with mouth forming second / SUMOylation of RNA binding proteins / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I ...histone H2AK119 ubiquitin ligase activity / RING-like zinc finger domain binding / sex chromatin / PRC1 complex / PcG protein complex / SUMOylation of DNA methylation proteins / gastrulation with mouth forming second / SUMOylation of RNA binding proteins / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / anterior/posterior axis specification / fat pad development / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / Transcriptional Regulation by E2F6 / germ cell development / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / MLL1 complex / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / heterochromatin organization / energy homeostasis / epigenetic regulation of gene expression / regulation of neuron apoptotic process / Packaging Of Telomere Ends / regulation of proteasomal protein catabolic process / ubiquitin ligase complex / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Maturation of protein E / Maturation of protein E / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / ER Quality Control Compartment (ERQC) / nucleosomal DNA binding / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by POLK / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / DNA methylation / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / neuron projection morphogenesis / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Condensation of Prophase Chromosomes / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase RING2 / E3 ubiquitin-protein ligase RING1/RING2 / RAWUL domain / RAWUL domain RING finger- and WD40-associated ubiquitin-like / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Histone H2B signature. / Histone H2B ...E3 ubiquitin-protein ligase RING2 / E3 ubiquitin-protein ligase RING1/RING2 / RAWUL domain / RAWUL domain RING finger- and WD40-associated ubiquitin-like / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Histone-fold / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H4 / Histone H3 / Histone H2B type 1-K / Histone H2A type 1-B/E / Polyubiquitin-B / COMMD3 protein / E3 ubiquitin-protein ligase RING2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.05 Å
データ登録者Ai HS / Zebin T / Zhihend D / Jiakun T / Liying Z / Jia-Bin L / Man P / Liu L
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)22137005, 81621002, 21977090 中国
引用ジャーナル: Chem / 年: 2023
タイトル: Synthetic E2-Ub-nucleosome conjugates for studying nucleosome ubiquitination.
著者: Ai HS / Tong Z / Deng Z / Tian J / Zhang L / Sun M / Du Y / Xu Z / Shi Q / Liang L / Zheng Q / Li JB / Pan M / Liu L
履歴
登録2022年9月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年4月12日-
マップ公開2023年4月12日-
更新2023年4月12日-
現状2023年4月12日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_34207.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_34207.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.074 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.01
最小 - 最大-0.04757723 - 0.09762609
平均 (標準偏差)0.000117961965 (±0.0024060912)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 274.944 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_34207_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_34207_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #2

ファイルemd_34207_additional_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_34207_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_34207_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of PRC1 and H2AK119-UbcH5b-Ub nucleosome

全体名称: Complex of PRC1 and H2AK119-UbcH5b-Ub nucleosome
要素
  • 複合体: Complex of PRC1 and H2AK119-UbcH5b-Ub nucleosome
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-K
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-K
    • タンパク質・ペプチド: COMMD3 protein
    • タンパク質・ペプチド: Ring1B
    • DNA: DNA (144-MER)
    • DNA: DNA (145-MER)
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin
    • タンパク質・ペプチド: UbcH5b
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Complex of PRC1 and H2AK119-UbcH5b-Ub nucleosome

超分子名称: Complex of PRC1 and H2AK119-UbcH5b-Ub nucleosome / タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#11
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 350 KDa

+
分子 #1: Histone H3

分子名称: Histone H3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.562577 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
KPHRYRPGTV ALREIRRYQK STELLIRKLP FQRLVREIAQ DFKTDLRFQS SAVMALQEAC EAYLVGLFED TNLCAIHAKR VTIMPKDIQ LARRIRGER

+
分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 9.704396 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
HRKVLRDNIQ GITKPAIRRL ARRGGVKRIS GLIYEETRGV LKVFLENVIR DAVTYTEHAK RKTVTAMDVV YALKRQGRTL YGFGG

+
分子 #3: Histone H2A type 1-B/E

分子名称: Histone H2A type 1-B/E / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.995051 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
RAKAKTRSSR AGLQFPVGRV HRLLRKGNYS ERVGAGAPVY LAAVLEYLTA EILELAGNAA RDNKKTRIIP RHLQLAIRND EELNKLLGR VTIAQGGVLP NIQAVLLPKK

+
分子 #4: Histone H2B type 1-K

分子名称: Histone H2B type 1-K / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.736354 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
KRSRKESYSV YVYKVLKQVH PDTGISSKAM GIMNSFVNDI FERIAGEASR LAHYNKRSTI TSREIQTAVR LLLPGELAKH AVSEGTKAV TKYTSAK

+
分子 #5: Histone H2B type 1-K

分子名称: Histone H2B type 1-K / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.607174 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
RSRKESYSVY VYKVLKQVHP DTGISSKAMG IMNSFVNDIF ERIAGEASRL AHYNKRSTIT SREIQTAVRL LLPGELAKHA VSEGTKAVT KYTSAK

+
分子 #6: COMMD3 protein

分子名称: COMMD3 protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.865067 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
HRTTRIKITE LNPHLMCVLC GGYFIDATTI IECLHSFCKT CIVRYLETSK YCPICDVQVH KTRPLLNIRS DKTLQDIVYK LVPGLFKNE MKRRRDFYAA HP

+
分子 #7: Ring1B

分子名称: Ring1B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.530516 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
TWELSLYELQ RTPQEAITDG LEIVVSPRSL HSELMCPICL DMLKNTMTTK ECLHRFCADC LITALRSGNK ECPTCRKKLV SKRSLRPDP NFDALISKIY PS

+
分子 #10: Ubiquitin

分子名称: Ubiquitin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.576831 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MQIFVKTLTG KTITLEVEPS DTIENVKAKI QDKEGIPPDQ QRLIFAGKQL EDGRTLSDYN IQKESTLHLV LRLRGG

+
分子 #11: UbcH5b

分子名称: UbcH5b / タイプ: protein_or_peptide / ID: 11 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 16.575836 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
ALKRIHKELN DLARDPPAQS SAGPVGDDMF HWQATIMGPN DSPYQGGVFF LTIHFPTDYP FKPPKVAFTT RIYHPNINSN GSICLDILR SQWSPALTIS KVLLSISSLL SDPNPDDPLV PEIARIYKTD REKYNRIARE WTQKYAM

+
分子 #8: DNA (144-MER)

分子名称: DNA (144-MER) / タイプ: dna / ID: 8 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 44.217172 KDa
配列文字列: (DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC) (DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG)(DG) (DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA)(DT) (DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG)(DA) (DC) (DA)(DG)(DC)(DT)(DC) ...文字列:
(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC) (DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG)(DG) (DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA)(DT) (DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG)(DA) (DC) (DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DA)(DG) (DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT)(DA)(DA) (DA)(DC) (DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DA) (DC)(DG)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC)(DC) (DC)(DC)(DC) (DG)(DC)(DG)(DT)(DT)(DT) (DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC)(DA)(DA) (DG)(DG)(DG)(DG) (DA)(DT)(DT)(DA)(DC) (DT)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG)(DT)(DC)(DT) (DC)(DC)(DA)(DG)(DG) (DC)(DA)(DC)(DG) (DT)(DG)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT)(DA)(DT) (DA)(DT)(DA)(DC)(DA)(DT) (DC)(DC)(DG) (DA)

+
分子 #9: DNA (145-MER)

分子名称: DNA (145-MER) / タイプ: dna / ID: 9 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 44.992648 KDa
配列文字列: (DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG) (DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DA) (DG) (DT)(DA)(DA)(DT)(DC) ...文字列:
(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG) (DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DA) (DG) (DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DC) (DT)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA) (DA)(DA) (DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG)(DG) (DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DG)(DC)(DG) (DT)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG)(DC)(DG)(DT) (DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG) (DC)(DT)(DA)(DG) (DA)(DG)(DC)(DT)(DG) (DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC)(DC)(DA) (DA)(DT)(DT)(DG)(DA) (DG)(DC)(DG)(DG) (DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC) (DG)(DG)(DG)(DA)(DT)(DT) (DC)(DT)(DC) (DG)(DA)

+
分子 #12: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 12 / コピー数: 4 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.05 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 151276
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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