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- EMDB-33714: CryoEM structure of SPCA1a in E1-Mn-AMPPCP state subclass 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-33714
タイトルCryoEM structure of SPCA1a in E1-Mn-AMPPCP state subclass 1
マップデータ
試料
  • 複合体: A complex of SPCA1a and Megabody in E1-Mn-AMPPCP state, subclass1
    • 複合体: SPCA1a
      • タンパク質・ペプチド: Calcium-transporting ATPase type 2C member 1
    • 複合体: Megabody
      • タンパク質・ペプチド: Nanobody head piece of megabody
  • リガンド: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER
  • リガンド: MANGANESE (II) ION
機能・相同性
機能・相同性情報


Golgi calcium ion homeostasis / Golgi calcium ion transport / P-type manganese transporter activity / trans-Golgi network membrane organization / manganese ion transport / intracellular manganese ion homeostasis / cis-Golgi network membrane / P-type Ca2+ transporter / P-type calcium transporter activity / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules ...Golgi calcium ion homeostasis / Golgi calcium ion transport / P-type manganese transporter activity / trans-Golgi network membrane organization / manganese ion transport / intracellular manganese ion homeostasis / cis-Golgi network membrane / P-type Ca2+ transporter / P-type calcium transporter activity / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / positive regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / Golgi cisterna membrane / Ion transport by P-type ATPases / epidermis development / calcium ion transmembrane transport / ゴルジ体 / intracellular calcium ion homeostasis / calcium ion transport / manganese ion binding / actin cytoskeleton organization / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / ゴルジ体 / calcium ion binding / ゴルジ体 / 小胞体 / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 生体膜 / metal ion binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
P-type ATPase, subfamily IIA, PMR1-type / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site ...P-type ATPase, subfamily IIA, PMR1-type / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Calcium-transporting ATPase type 2C member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Vicugna pacos (アルパカ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.16 Å
データ登録者Chen Z / Watanabe S / Inaba K
資金援助 日本, 2件
OrganizationGrant number国
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)21gm1410006h0001, JP19am0101115 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)18H03978, 21H04758, 21H05247, 21K15036 日本
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM structures of human SPCA1a reveal the mechanism of Ca/Mn transport into the Golgi apparatus.
著者: Zhenghao Chen / Satoshi Watanabe / Hironori Hashida / Michio Inoue / Yasukazu Daigaku / Masahide Kikkawa / Kenji Inaba /
要旨: Secretory pathway Ca/Mn ATPase 1 (SPCA1) actively transports cytosolic Ca and Mn into the Golgi lumen, playing a crucial role in cellular calcium and manganese homeostasis. Detrimental mutations of ...Secretory pathway Ca/Mn ATPase 1 (SPCA1) actively transports cytosolic Ca and Mn into the Golgi lumen, playing a crucial role in cellular calcium and manganese homeostasis. Detrimental mutations of the gene encoding SPCA1 cause Hailey-Hailey disease. Here, using nanobody/megabody technologies, we determined cryo-electron microscopy structures of human SPCA1a in the ATP and Ca/Mn-bound (E1-ATP) state and the metal-free phosphorylated (E2P) state at 3.1- to 3.3-Å resolutions. The structures revealed that Ca and Mn share the same metal ion-binding pocket with similar but notably different coordination geometries in the transmembrane domain, corresponding to the second Ca-binding site in sarco/endoplasmic reticulum Ca-ATPase (SERCA). In the E1-ATP to E2P transition, SPCA1a undergoes similar domain rearrangements to those of SERCA. Meanwhile, SPCA1a shows larger conformational and positional flexibility of the second and sixth transmembrane helices, possibly explaining its wider metal ion specificity. These structural findings illuminate the unique mechanisms of SPCA1a-mediated Ca/Mn transport.
履歴
登録2022年6月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年3月22日-
マップ公開2023年3月22日-
更新2023年3月22日-
現状2023年3月22日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_33714.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_33714.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.985 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.144
最小 - 最大-0.44686937 - 0.7285628
平均 (標準偏差)-0.0001406481 (±0.020320715)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 252.16 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_33714_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_33714_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_33714_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : A complex of SPCA1a and Megabody in E1-Mn-AMPPCP state, subclass1

全体名称: A complex of SPCA1a and Megabody in E1-Mn-AMPPCP state, subclass1
要素
  • 複合体: A complex of SPCA1a and Megabody in E1-Mn-AMPPCP state, subclass1
    • 複合体: SPCA1a
      • タンパク質・ペプチド: Calcium-transporting ATPase type 2C member 1
    • 複合体: Megabody
      • タンパク質・ペプチド: Nanobody head piece of megabody
  • リガンド: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER
  • リガンド: MANGANESE (II) ION

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超分子 #1: A complex of SPCA1a and Megabody in E1-Mn-AMPPCP state, subclass1

超分子名称: A complex of SPCA1a and Megabody in E1-Mn-AMPPCP state, subclass1
タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2

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超分子 #2: SPCA1a

超分子名称: SPCA1a / タイプ: complex / ID: 2 / キメラ: Yes / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: Megabody

超分子名称: Megabody / タイプ: complex / ID: 3 / キメラ: Yes / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Vicugna pacos (アルパカ)

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分子 #1: Calcium-transporting ATPase type 2C member 1

分子名称: Calcium-transporting ATPase type 2C member 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: P-type Ca2+ transporter
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 103.574203 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MGGVAMPGAE DDVVRENLYF QGKDGLAAMK VARFQKIPNG ENETMIPVLT SKKASELPVS EVASILQADL QNGLNKCEVS HRRAFHGWN EFDISEDEPL WKKYISQFKN PLIMLLLASA VISVLMHQFD DAVSITVAIL IVVTVAFVQE YRSEKSLEEL S KLVPPECH ...文字列:
MGGVAMPGAE DDVVRENLYF QGKDGLAAMK VARFQKIPNG ENETMIPVLT SKKASELPVS EVASILQADL QNGLNKCEVS HRRAFHGWN EFDISEDEPL WKKYISQFKN PLIMLLLASA VISVLMHQFD DAVSITVAIL IVVTVAFVQE YRSEKSLEEL S KLVPPECH CVREGKLEHT LARDLVPGDT VCLSVGDRVP ADLRLFEAVD LSIDESSLTG ETTPCSKVTA PQPAATNGDL AS RSNIAFM GTLVRCGKAK GVVIGTGENS EFGEVFKMMQ AEEAPKTPLQ KSMDLLGKQL SFYSFGIIGI IMLVGWLLGK DIL EMFTIS VSLAVAAIPE GLPIVVTVTL ALGVMRMVKK RAIVKKLPIV ETLGCCNVIC SDKTGTLTKN EMTVTHIFTS DGLH AEVTG VGYNQFGEVI VDGDVVHGFY NPAVSRIVEA GCVCNDAVIR NNTLMGKPTE GALIALAMKM GLDGLQQDYI RKAEY PFSS EQKWMAVKCV HRTQQDRPEI CFMKGAYEQV IKYCTTYQSK GQTLTLTQQQ RDVYQQEKAR MGSAGLRVLA LASGPE LGQ LTFLGLVGII DPPRTGVKEA VTTLIASGVS IKMITGDSQE TAVAIASRLG LYSKTSQSVS GEEIDAMDVQ QLSQIVP KV AVFYRASPRH KMKIIKSLQK NGSVVAMTGD GVNDAVALKA ADIGVAMGQT GTDVCKEAAD MILVDDDFQT IMSAIEEG K GIYNNIKNFV RFQLSTSIAA LTLISLATLM NFPNPLNAMQ ILWINIIMDG PPAQSLGVEP VDKDVIRKPP RNWKDSILT KNLILKILVS SIIIVCGTLF VFWRELRDNV ITPRDTTMTF TCFVFFDMFN ALSSRSQTKS VFEIGLCSNR MFCYAVLGSI MGQLLVIYF PPLQKVFQTE SLSILDLLFL LGLTSSVCIV AEIIKKVERS REKIQKHVSS TSSSFLEV

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分子 #2: Nanobody head piece of megabody

分子名称: Nanobody head piece of megabody / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Vicugna pacos (アルパカ)
分子量理論値: 13.900263 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
QVQLQESGGG LVQAGGSLRL SCAASGSIFG ADWMGWYRQA PGKEREFVAG IGHGASTYYA DSVKGRFTIS RDNAKNTVYL QMNSLKPED TAVYYCAVQY TQGWSGQYRS YDSLLYWGQG TQVTVSSGS

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分子 #3: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: ACP
分子量理論値: 505.208 Da
Chemical component information

ChemComp-ACP:
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / β,γ-メチレンATP / AMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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分子 #4: MANGANESE (II) ION

分子名称: MANGANESE (II) ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: MN
分子量理論値: 54.938 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 6
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 49.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.16 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 87624
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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