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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-33615 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of F-ATP synthase from Mycolicibacterium smegmatis (rotational state 1) | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | Complex / F-ATP synthase / cryo-EM / mycobacteria / HYDROLASE | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / photosynthetic electron transport in photosystem I / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / photosynthetic electron transport in photosystem II / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / hydrolase activity ...proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / photosynthetic electron transport in photosystem I / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / photosynthetic electron transport in photosystem II / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / hydrolase activity / lipid binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å | |||||||||
データ登録者 | Saw W-G / Wong CF / Grueber G | |||||||||
資金援助 | シンガポール, 1件
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引用 | ジャーナル: Antimicrob Agents Chemother / 年: 2022 タイトル: Structural Elements Involved in ATP Hydrolysis Inhibition and ATP Synthesis of Tuberculosis and Nontuberculous Mycobacterial F-ATP Synthase Decipher New Targets for Inhibitors. 著者: Chui Fann Wong / Wuan-Geok Saw / Sandip Basak / Mio Sano / Hiroshi Ueno / Hwee Wen Kerk / Dennis Litty / Priya Ragunathan / Thomas Dick / Volker Müller / Hiroyuki Noji / Gerhard Grüber / 要旨: The FF-ATP synthase is required for the viability of tuberculosis (TB) and nontuberculous mycobacteria (NTM) and has been validated as a drug target. Here, we present the cryo-EM structures of the ...The FF-ATP synthase is required for the viability of tuberculosis (TB) and nontuberculous mycobacteria (NTM) and has been validated as a drug target. Here, we present the cryo-EM structures of the Mycobacterium smegmatis F-ATPase and the FF-ATP synthase with different nucleotide occupation within the catalytic sites and visualize critical elements for latent ATP hydrolysis and efficient ATP synthesis. Mutational studies reveal that the extended C-terminal domain (αCTD) of subunit α is the main element for the self-inhibition mechanism of ATP hydrolysis for TB and NTM bacteria. Rotational studies indicate that the transition between the inhibition state by the αCTD and the active state is a rapid process. We demonstrate that the unique mycobacterial γ-loop and subunit δ are critical elements required for ATP formation. The data underline that these mycobacterium-specific elements of α, γ, and δ are attractive targets, providing a platform for the discovery of species-specific inhibitors. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_33615.map.gz | 22.2 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-33615-v30.xml emd-33615.xml | 31.3 KB 31.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_33615_fsc.xml | 15.7 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_33615.png | 128.2 KB | ||
マスクデータ | emd_33615_msk_1.map | 325 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-33615.cif.gz | 8.2 KB | ||
その他 | emd_33615_half_map_1.map.gz emd_33615_half_map_2.map.gz | 260.1 MB 260.1 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-33615 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-33615 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_33615_validation.pdf.gz | 885.3 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_33615_full_validation.pdf.gz | 884.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_33615_validation.xml.gz | 22.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_33615_validation.cif.gz | 30.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-33615 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-33615 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_33615.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 325 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.1 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_33615_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_33615_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_33615_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : F-ATP synthase
+超分子 #1: F-ATP synthase
+分子 #1: ATP synthase subunit alpha
+分子 #2: ATP synthase subunit alpha
+分子 #3: ATP synthase subunit beta
+分子 #4: ATP synthase gamma chain
+分子 #5: ATP synthase epsilon chain
+分子 #6: ATP synthase subunit a
+分子 #7: ATP synthase subunit b
+分子 #8: ATP synthase subunit b-delta
+分子 #9: ATP synthase subunit c
+分子 #10: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
+分子 #11: MAGNESIUM ION
+分子 #12: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 6 mg/mL | ||||||||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR | ||||||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3663 / 平均電子線量: 38.4 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 130000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |