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- EMDB-3316: Cryo-EM structure of CSN-N8-CRL4ADDB2 at 8.3 A resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3316
タイトルCryo-EM structure of CSN-N8-CRL4ADDB2 at 8.3 A resolution
マップデータCryo-EM of the human CSN-N8-CRL4ADDB2 complex at 8.3 A.
試料
  • 試料: Recombinant human CSN-N8-CRL4ADDB2 complex.
  • タンパク質・ペプチド: x 13種
キーワードCOP9 Signalosome / Cullin-RING ligases / Cryo-EM
機能・相同性
機能・相同性情報


Dual Incision in GG-NER / DNA Damage Recognition in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / Neddylation / Prolactin receptor signaling / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in transcription of p21 class mediator / COP9 signalosome assembly / Regulation of BACH1 activity / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / DNA Damage Recognition in GG-NER ...Dual Incision in GG-NER / DNA Damage Recognition in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / Neddylation / Prolactin receptor signaling / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in transcription of p21 class mediator / COP9 signalosome assembly / Regulation of BACH1 activity / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / DNA Damage Recognition in GG-NER / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / trophectodermal cell proliferation / Dual Incision in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / macrophage migration inhibitory factor binding / Regulation of RAS by GAPs / Regulation of RUNX2 expression and activity / Degradation of GLI1 by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Degradation of DVL / Orc1 removal from chromatin / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Hedgehog 'on' state / negative regulation of granulocyte differentiation / exosomal secretion / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / deNEDDylase activity / GTPase inhibitor activity / eukaryotic initiation factor 4E binding / Interleukin-1 signaling / regulation of protein neddylation / anaphase-promoting complex / protein deneddylation / KEAP1-NFE2L2 pathway / activation of NF-kappaB-inducing kinase activity / eukaryotic translation initiation factor 3 complex / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / Neddylation / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / cullin-RING ubiquitin ligase complex / COP9 signalosome / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / regulation of DNA damage checkpoint / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / regulation of nucleotide-excision repair / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / regulation of proteolysis / VCB complex / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / positive regulation of protein autoubiquitination / UV-damage excision repair / protein neddylation / metal-dependent deubiquitinase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / NEDD8 ligase activity / RHOBTB1 GTPase cycle / biological process involved in interaction with symbiont / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / negative regulation of response to oxidative stress / inner cell mass cell proliferation / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / regulation of mitotic cell cycle phase transition / SCF ubiquitin ligase complex / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / negative regulation of type I interferon production / ubiquitin ligase complex scaffold activity / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / skeletal muscle cell differentiation / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / protein monoubiquitination / somatic stem cell population maintenance / site of DNA damage / hemopoiesis / cullin family protein binding / viral release from host cell / regulation of JNK cascade / response to light stimulus / ectopic germ cell programmed cell death / anatomical structure morphogenesis / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / proteasomal protein catabolic process / protein K48-linked ubiquitination / positive regulation of viral genome replication / response to UV / ubiquitin ligase complex / JNK cascade / positive regulation of gluconeogenesis
類似検索 - 分子機能
DNA damage-binding protein 2 / COP9 signalosome, subunit CSN8 / COP9 signalosome complex subunit 7, helix I / : / : / COP9 signalosome complex subunit 7a helix I domain / COP9 signalosome complex subunit 1, C-terminal helix / COP9 signalosome complex subunit 3-like, C-terminal helix / COP9 signalosome complex subunit 3, N-terminal helical repeats / COP9 signalosome subunit 6 ...DNA damage-binding protein 2 / COP9 signalosome, subunit CSN8 / COP9 signalosome complex subunit 7, helix I / : / : / COP9 signalosome complex subunit 7a helix I domain / COP9 signalosome complex subunit 1, C-terminal helix / COP9 signalosome complex subunit 3-like, C-terminal helix / COP9 signalosome complex subunit 3, N-terminal helical repeats / COP9 signalosome subunit 6 / Cop9 signalosome subunit 5 C-terminal domain / COP9 signalosome complex subunit 4, helix turn helix domain / Cop9 signalosome subunit 5 C-terminal domain / CSN4/RPN5/eIF3a helix turn helix domain / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit M eIF3m/COP9 signalosome complex subunit 7 COPS7 / PSMD12/CSN4, N-terminal / Nedd8-like ubiquitin / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / : / : / 26S proteasome regulatory subunit Rpn7, N-terminal / 26S proteasome regulatory subunit Rpn7/COP9 signalosome complex subunit 1 / 26S proteasome subunit RPN7 / 26S Proteasome non-ATPase regulatory subunit 12/COP9 signalosome complex subunit 4 / PCI/PINT associated module / Cullin protein neddylation domain / : / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin protein neddylation domain / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / CSN8/PSMD8/EIF3K / CSN8/PSMD8/EIF3K family / Mono-functional DNA-alkylating methyl methanesulfonate N-term / Rpn11/EIF3F, C-terminal / Maintenance of mitochondrial structure and function / CPSF A subunit region / : / Cullin / Cullin, N-terminal / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family / Cullin family profile. / motif in proteasome subunits, Int-6, Nip-1 and TRIP-15 / PCI domain / Proteasome component (PCI) domain / PCI domain profile. / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / JAB/MPN domain / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / MPN domain / MPN domain profile. / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
COP9 signalosome complex subunit 2 / E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / COP9 signalosome complex subunit 1 / Cullin-4A / NEDD8 / DNA damage-binding protein 1 / DNA damage-binding protein 2 / COP9 signalosome complex subunit 6 / COP9 signalosome complex subunit 5 / COP9 signalosome complex subunit 8 ...COP9 signalosome complex subunit 2 / E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / COP9 signalosome complex subunit 1 / Cullin-4A / NEDD8 / DNA damage-binding protein 1 / DNA damage-binding protein 2 / COP9 signalosome complex subunit 6 / COP9 signalosome complex subunit 5 / COP9 signalosome complex subunit 8 / COP9 signalosome complex subunit 4 / COP9 signalosome complex subunit 7a / COP9 signalosome complex subunit 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.3 Å
データ登録者Cavadini S / Fischer ES / Bunker RD / Potenza A / Lingaraju GM / Goldie KN / Mohamed WI / Faty M / Petzold G / Beckwith REJ ...Cavadini S / Fischer ES / Bunker RD / Potenza A / Lingaraju GM / Goldie KN / Mohamed WI / Faty M / Petzold G / Beckwith REJ / Tichkule R / Hassiepen U / Abdulrahman W / Pantelic RS / Matsumoto S / Sugasawa K / Stahlberg H / Thoma NH
引用ジャーナル: Nature / 年: 2016
タイトル: Cullin-RING ubiquitin E3 ligase regulation by the COP9 signalosome.
著者: Simone Cavadini / Eric S Fischer / Richard D Bunker / Alessandro Potenza / Gondichatnahalli M Lingaraju / Kenneth N Goldie / Weaam I Mohamed / Mahamadou Faty / Georg Petzold / Rohan E J ...著者: Simone Cavadini / Eric S Fischer / Richard D Bunker / Alessandro Potenza / Gondichatnahalli M Lingaraju / Kenneth N Goldie / Weaam I Mohamed / Mahamadou Faty / Georg Petzold / Rohan E J Beckwith / Ritesh B Tichkule / Ulrich Hassiepen / Wassim Abdulrahman / Radosav S Pantelic / Syota Matsumoto / Kaoru Sugasawa / Henning Stahlberg / Nicolas H Thomä /
要旨: The cullin-RING ubiquitin E3 ligase (CRL) family comprises over 200 members in humans. The COP9 signalosome complex (CSN) regulates CRLs by removing their ubiquitin-like activator NEDD8. The CUL4A- ...The cullin-RING ubiquitin E3 ligase (CRL) family comprises over 200 members in humans. The COP9 signalosome complex (CSN) regulates CRLs by removing their ubiquitin-like activator NEDD8. The CUL4A-RBX1-DDB1-DDB2 complex (CRL4A(DDB2)) monitors the genome for ultraviolet-light-induced DNA damage. CRL4A(DBB2) is inactive in the absence of damaged DNA and requires CSN to regulate the repair process. The structural basis of CSN binding to CRL4A(DDB2) and the principles of CSN activation are poorly understood. Here we present cryo-electron microscopy structures for CSN in complex with neddylated CRL4A ligases to 6.4 Å resolution. The CSN conformers defined by cryo-electron microscopy and a novel apo-CSN crystal structure indicate an induced-fit mechanism that drives CSN activation by neddylated CRLs. We find that CSN and a substrate cannot bind simultaneously to CRL4A, favouring a deneddylated, inactive state for substrate-free CRL4 complexes. These architectural and regulatory principles appear conserved across CRL families, allowing global regulation by CSN.
履歴
登録2016年1月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年2月24日-
マップ公開2016年4月6日-
更新2016年4月13日-
現状2016年4月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3316.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3316.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM of the human CSN-N8-CRL4ADDB2 complex at 8.3 A.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.6 Å/pix.
x 128 pix.
= 332.8 Å		2.6 Å/pix.
x 128 pix.
= 332.8 Å		2.6 Å/pix.
x 128 pix.
= 332.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.6 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.045 / ムービー #1: 0.045
最小 - 最大-0.05252366 - 0.12985988
平均 (標準偏差)0.00000905 (±0.00986453)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-128-128-128
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 332.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.62.62.6
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z332.800332.800332.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-300-64
NX/NY/NZ6161129
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-128-128-128
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-0.0530.1300.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Recombinant human CSN-N8-CRL4ADDB2 complex.

全体名称: Recombinant human CSN-N8-CRL4ADDB2 complex.
要素
  • 試料: Recombinant human CSN-N8-CRL4ADDB2 complex.
  • タンパク質・ペプチド: COP9 signalosome subunit 1
  • タンパク質・ペプチド: COP9 signalosome subunit 2
  • タンパク質・ペプチド: COP9 signalosome subunit 3
  • タンパク質・ペプチド: COP9 signalosome subunit 4
  • タンパク質・ペプチド: COP9 signalosome subunit 5
  • タンパク質・ペプチド: COP9 signalosome subunit 6
  • タンパク質・ペプチド: COP9 signalosome subunit 7A
  • タンパク質・ペプチド: COP9 signalosome subunit 8
  • タンパク質・ペプチド: CUL4A
  • タンパク質・ペプチド: DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 1
  • タンパク質・ペプチド: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE RBX1
  • タンパク質・ペプチド: NEDD8
  • タンパク質・ペプチド: DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 2

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超分子 #1000: Recombinant human CSN-N8-CRL4ADDB2 complex.

超分子名称: Recombinant human CSN-N8-CRL4ADDB2 complex. / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: Sample was subjected to GraFix. / Number unique components: 13
分子量理論値: 533 KDa

+
分子 #1: COP9 signalosome subunit 1

分子名称: COP9 signalosome subunit 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: CSN1 / コピー数: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 52 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列UniProtKB: COP9 signalosome complex subunit 1

+
分子 #2: COP9 signalosome subunit 2

分子名称: COP9 signalosome subunit 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: CSN2 / コピー数: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 49 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列UniProtKB: COP9 signalosome complex subunit 2

+
分子 #3: COP9 signalosome subunit 3

分子名称: COP9 signalosome subunit 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / Name.synonym: CSN3 / コピー数: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 46 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列UniProtKB: COP9 signalosome complex subunit 3

+
分子 #4: COP9 signalosome subunit 4

分子名称: COP9 signalosome subunit 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / Name.synonym: CSN4 / コピー数: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 44.6 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列UniProtKB: COP9 signalosome complex subunit 4

+
分子 #5: COP9 signalosome subunit 5

分子名称: COP9 signalosome subunit 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / Name.synonym: CSN5 / コピー数: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 35.4 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列UniProtKB: COP9 signalosome complex subunit 5

+
分子 #6: COP9 signalosome subunit 6

分子名称: COP9 signalosome subunit 6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / Name.synonym: CSN6 / コピー数: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 35.6 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列UniProtKB: COP9 signalosome complex subunit 6

+
分子 #7: COP9 signalosome subunit 7A

分子名称: COP9 signalosome subunit 7A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / Name.synonym: CSN7A / コピー数: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 30 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列UniProtKB: COP9 signalosome complex subunit 7a

+
分子 #8: COP9 signalosome subunit 8

分子名称: COP9 signalosome subunit 8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / Name.synonym: CSN8 / コピー数: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 23 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列UniProtKB: COP9 signalosome complex subunit 8

+
分子 #9: CUL4A

分子名称: CUL4A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 79.3 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列UniProtKB: Cullin-4A

+
分子 #10: DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 1

分子名称: DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / Name.synonym: DDB1 / コピー数: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 125.4 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列UniProtKB: DNA damage-binding protein 1

+
分子 #11: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE RBX1

分子名称: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE RBX1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 11 / Name.synonym: RBX1 / コピー数: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.8 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1

+
分子 #12: NEDD8

分子名称: NEDD8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 12 / Name.synonym: NEDD8 / コピー数: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.9 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列UniProtKB: NEDD8

+
分子 #13: DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 2

分子名称: DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 13 / Name.synonym: DDB2 / コピー数: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
分子量理論値: 39.9 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列UniProtKB: DNA damage-binding protein 2

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.05 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 50mM HEPES, 200mM NaCl, 0.25mM TCEP
グリッド詳細: Quantifoil holey carbon grids (R2/2, Cu 400 mesh) coated with an additional thin amorphous carbon layer.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 93 K / 装置: LEICA EM GP / 手法: Blot for 1.5 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
日付2015年4月1日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 1427
詳細: Every image is the average of 38 frames recorded by the direct electron detector
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 6.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.3 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMAN2, RELION / 使用した粒子像数: 16090

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4d10

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT

-
原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

4d18

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT

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原子モデル構築 3

初期モデルPDB ID:

4a0k

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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