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- EMDB-31431: Cyanophage A-1(L) capsid asymmetric unit -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-31431
タイトルCyanophage A-1(L) capsid asymmetric unit
マップデータThe whole capsid structure of cyanophage A-1(L)
試料
  • ウイルス: Nostoc phage A1 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Putative major capsid protein
キーワードMajor capsid proteins / VIRUS
機能・相同性Putative major capsid protein
機能・相同性情報
生物種Nostoc phage A1 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.35 Å
データ登録者Cui N / Li Q
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2018YFA0903100 中国
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2021
タイトル: Capsid Structure of Cyanophage A-1(L).
著者: Ning Cui / Feng Yang / Jun-Tao Zhang / Hui Sun / Yu Chen / Rong-Cheng Yu / Zhi-Peng Chen / Yong-Liang Jiang / Shu-Jing Han / Xudong Xu / Qiong Li / Cong-Zhao Zhou /
要旨: A-1(L) is a freshwater cyanophage with a contractile tail that specifically infects sp. PCC 7120, one of the model strains for molecular studies of cyanobacteria. Although isolated for half a ...A-1(L) is a freshwater cyanophage with a contractile tail that specifically infects sp. PCC 7120, one of the model strains for molecular studies of cyanobacteria. Although isolated for half a century, its structure remains unknown, which limits our understanding on the interplay between A-1(L) and its host. Here we report the 3.35 Å cryo-EM structure of A-1(L) capsid, representing the first near-atomic resolution structure of a phage capsid with a T number of 9. The major capsid gp4 proteins assemble into 91 capsomers, including 80 hexons: 20 at the center of the facet and 60 at the facet edge, in addition to 11 identical pentons. These capsomers further assemble into the icosahedral capsid, via gradually increasing curvatures. Different from the previously reported capsids of known-structure, A-1(L) adopts a noncovalent chainmail structure of capsid stabilized by two kinds of mortise-and-tenon inter-capsomer interactions: a three-layered interface at the pseudo 3-fold axis combined with the complementarity in shape and electrostatic potential around the 2-fold axis. This unique capsomer construction enables A-1(L) to possess a rigid capsid, which is solely composed of the major capsid proteins with an HK97 fold. Cyanobacteria are the most abundant photosynthetic bacteria, contributing significantly to the biomass production, O generation, and CO consumption on our planet. Their community structure and homeostasis in natural aquatic ecosystems are largely regulated by the corresponding cyanophages. In this study, we solved the structure of cyanophage A-1(L) capsid at near-atomic resolution and revealed a unique capsid construction. This capsid structure provides the molecular details for better understanding the assembly of A-1(L), and a structural platform for future investigation and application of A-1(L) in combination with its host sp. PCC 7120. As the first isolated freshwater cyanophage that infects the genetically tractable model cyanobacterium, A-1(L) should become an ideal template for the genetic engineering and synthetic biology studies.
履歴
登録2021年6月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年9月29日-
マップ公開2021年9月29日-
更新2024年6月12日-
現状2024年6月12日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.01
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.01
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7f38
  • 表面レベル: 0.01
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7f38
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_31431.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_31431.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈The whole capsid structure of cyanophage A-1(L)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.22 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.01 / ムービー #1: 0.01
最小 - 最大-0.020961551 - 0.0469604
平均 (標準偏差)0.0002773424 (±0.0026696678)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ800800800
Spacing800800800
セルA=B=C: 976.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.221.221.22
M x/y/z800800800
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z976.000976.000976.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-220-220-220
NX/NY/NZ440440440
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS800800800
D min/max/mean-0.0210.0470.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Nostoc phage A1

全体名称: Nostoc phage A1 (ファージ)
要素
  • ウイルス: Nostoc phage A1 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Putative major capsid protein

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超分子 #1: Nostoc phage A1

超分子名称: Nostoc phage A1 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 1775256 / 生物種: Nostoc phage A1 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Nostoc sp. PCC 7120 = FACHB-418 (バクテリア)

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分子 #1: Putative major capsid protein

分子名称: Putative major capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 9 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Nostoc phage A1 (ファージ)
分子量理論値: 39.524617 KDa
組換発現生物種: Nostoc phage A1 (ファージ)
配列文字列: MPLTNLTPTE LLANKAVDYL ANSFLVETPM LGLLANRVIN QKQKAIEWGA KVAQGVVGGR TRTGALANDT QGTIKGASLS VPDYYIKHQ FDVGKDEIVN SDATGKISAV RDPVGTAIAD AFDVLSKKIN SVLYTASGVA DATNYGIFGL DAAAGTTVAN S ATGTYAGI ...文字列:
MPLTNLTPTE LLANKAVDYL ANSFLVETPM LGLLANRVIN QKQKAIEWGA KVAQGVVGGR TRTGALANDT QGTIKGASLS VPDYYIKHQ FDVGKDEIVN SDATGKISAV RDPVGTAIAD AFDVLSKKIN SVLYTASGVA DATNYGIFGL DAAAGTTVAN S ATGTYAGI SKVTFPRWRS IIQGGAVPGT NEALTIARMT AMLRARRTAG VTYKGNQNQR LVILTSDNIE NDVLRPLYGT VV DNQNVDF TRLDKDLLPY VNYMVKGIPV VSDIDCPANK MYLLNLDKLA IYSFDQSDAD QSNGKITYIP LRYVDETGDT PSE STLWVR LADVSDEHPD LLKFELSVAL QLVAFDLIDS ISVIRDITQ

UniProtKB: Putative major capsid protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.35 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 32687
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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