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- EMDB-30817: High Resolution Cryo-EM Structure of Cytochrome bo3 from E. Coli ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30817
タイトルHigh Resolution Cryo-EM Structure of Cytochrome bo3 from E. Coli Reveals High Affinity Quinol Binding Site and Interactions of Protein with Lipids
マップデータ
試料
  • 複合体: Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase
    • Other: Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase subunit 1
    • Other: Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase subunit 2
    • Other: Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase subunit 3
    • Other: Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase subunit 4
機能・相同性
機能・相同性情報


cytochrome bo3 ubiquinol oxidase activity => GO:0009486 / ubiquinol oxidase (H+-transporting) / cytochrome bo3 ubiquinol oxidase activity / aerobic electron transport chain / oxidoreductase activity, acting on diphenols and related substances as donors, oxygen as acceptor / cytochrome-c oxidase activity / electron transport coupled proton transport / ATP synthesis coupled electron transport / membrane => GO:0016020 / : ...cytochrome bo3 ubiquinol oxidase activity => GO:0009486 / ubiquinol oxidase (H+-transporting) / cytochrome bo3 ubiquinol oxidase activity / aerobic electron transport chain / oxidoreductase activity, acting on diphenols and related substances as donors, oxygen as acceptor / cytochrome-c oxidase activity / electron transport coupled proton transport / ATP synthesis coupled electron transport / membrane => GO:0016020 / : / aerobic respiration / copper ion binding / heme binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cytochrome o ubiquinol oxidase, subunit III / Cytochrome o ubiquinol oxidase subunit IV / Cytochrome o ubiquinol oxidase, subunit I / Ubiquinol oxidase subunit III domain / Cytochrome C oxidase subunit IV, prokaryotes / COX aromatic rich motif / Prokaryotic Cytochrome C oxidase subunit IV / COX Aromatic Rich Motif / Cytochrome o ubiquinol oxidase subunit II / Ubiquinol oxidase subunit 2, cupredoxin domain ...Cytochrome o ubiquinol oxidase, subunit III / Cytochrome o ubiquinol oxidase subunit IV / Cytochrome o ubiquinol oxidase, subunit I / Ubiquinol oxidase subunit III domain / Cytochrome C oxidase subunit IV, prokaryotes / COX aromatic rich motif / Prokaryotic Cytochrome C oxidase subunit IV / COX Aromatic Rich Motif / Cytochrome o ubiquinol oxidase subunit II / Ubiquinol oxidase subunit 2, cupredoxin domain / Cytochrome C oxidase subunit II, transmembrane domain / Cytochrome oxidase subunit II transmembrane region profile. / Cytochrome c oxidase subunit III / Cytochrome c oxidase subunit III-like / Cytochrome c oxidase, subunit III, 4-helical bundle / Cytochrome c oxidase subunit III / Heme-copper oxidase subunit III family profile. / Cytochrome c oxidase subunit III-like superfamily / Cytochrome c/quinol oxidase subunit II / Cytochrome C oxidase subunit II, transmembrane domain superfamily / Cytochrome c oxidase, subunit I, copper-binding site / Heme-copper oxidase catalytic subunit, copper B binding region signature. / Cytochrome c oxidase-like, subunit I domain / Cytochrome oxidase subunit I profile. / Cytochrome c oxidase subunit I / Cytochrome c oxidase-like, subunit I superfamily / Cytochrome C and Quinol oxidase polypeptide I / Cytochrome C oxidase subunit II, periplasmic domain / Cytochrome c oxidase subunit II-like C-terminal / Cytochrome oxidase subunit II copper A binding domain profile. / Cupredoxin / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquinol oxidase subunit 2 / Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase subunit 3 / Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase subunit 1 / Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase subunit 4
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli 536 (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.03 Å
データ登録者Zhu JP / Zhang K / Gennis RB / Li J / Han L
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM structures of cytochrome reveal bound phospholipids and ubiquinone-8 in a dynamic substrate binding site.
著者: Jiao Li / Long Han / Francesca Vallese / Ziqiao Ding / Sylvia K Choi / Sangjin Hong / Yanmei Luo / Bin Liu / Chun Kit Chan / Emad Tajkhorshid / Jiapeng Zhu / Oliver Clarke / Kai Zhang / Robert Gennis /
要旨: Two independent structures of the proton-pumping, respiratory cytochrome ubiquinol oxidase (cyt ) have been determined by cryogenic electron microscopy (cryo-EM) in styrene-maleic acid (SMA) ...Two independent structures of the proton-pumping, respiratory cytochrome ubiquinol oxidase (cyt ) have been determined by cryogenic electron microscopy (cryo-EM) in styrene-maleic acid (SMA) copolymer nanodiscs and in membrane scaffold protein (MSP) nanodiscs to 2.55- and 2.19-Å resolution, respectively. The structures include the metal redox centers (heme , heme , and Cu), the redox-active cross-linked histidine-tyrosine cofactor, and the internal water molecules in the proton-conducting D channel. Each structure also contains one equivalent of ubiquinone-8 (UQ8) in the substrate binding site as well as several phospholipid molecules. The isoprene side chain of UQ8 is clamped within a hydrophobic groove in subunit I by transmembrane helix TM0, which is only present in quinol oxidases and not in the closely related cytochrome oxidases. Both structures show carbonyl O1 of the UQ8 headgroup hydrogen bonded to D75 and R71 In both structures, residue H98 occupies two conformations. In conformation 1, H98 forms a hydrogen bond with carbonyl O4 of the UQ8 headgroup, but in conformation 2, the imidazole side chain of H98 has flipped to form a hydrogen bond with E14 at the N-terminal end of TM0. We propose that H98 dynamics facilitate proton transfer from ubiquinol to the periplasmic aqueous phase during oxidation of the substrate. Computational studies show that TM0 creates a channel, allowing access of water to the ubiquinol headgroup and to H98.
履歴
登録2020年12月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年12月29日-
マップ公開2021年12月29日-
更新2022年3月9日-
現状2022年3月9日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
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  • 表面レベル: 0.4
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 0.4
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_30817.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30817.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 360 pix.
= 299.52 Å		0.83 Å/pix.
x 360 pix.
= 299.52 Å		0.83 Å/pix.
x 360 pix.
= 299.52 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.832 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.4 / ムービー #1: 0.4
最小 - 最大-1.0349005 - 2.3739111
平均 (標準偏差)0.0025590463 (±0.05885053)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 299.52002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8320.8320.832
M x/y/z360360360
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z299.520299.520299.520
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS360360360
D min/max/mean-1.0352.3740.003

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase

全体名称: Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase
要素
  • 複合体: Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase
    • Other: Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase subunit 1
    • Other: Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase subunit 2
    • Other: Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase subunit 3
    • Other: Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase subunit 4

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超分子 #1: Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase

超分子名称: Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Escherichia coli 536 (大腸菌)
分子量理論値: 140 KDa

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分子 #1: Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase subunit 1

分子名称: Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase subunit 1 / タイプ: other / ID: 1 / 分類: other
由来(天然)生物種: Escherichia coli 536 (大腸菌)
配列文字列: MFGKLSLDAV PFHEPIVMVT IAGIILGGLA LVGLITYFGK WTYLWKEWLT SVDHKRLGIM YIIVAIVML LRGFADAIMM RSQQALASAG EAGFLPPHHY DQIFTAHGVI MIFFVAMPFV I GLMNLVVP LQIGARDVAF PFLNNLSFWF TVVGVILVNV SLGVGEFAQT ...文字列:
MFGKLSLDAV PFHEPIVMVT IAGIILGGLA LVGLITYFGK WTYLWKEWLT SVDHKRLGIM YIIVAIVML LRGFADAIMM RSQQALASAG EAGFLPPHHY DQIFTAHGVI MIFFVAMPFV I GLMNLVVP LQIGARDVAF PFLNNLSFWF TVVGVILVNV SLGVGEFAQT GWLAYPPLSG IE YSPGVGV DYWIWSLQLS GIGTTLTGIN FFVTILKMRA PGMTMFKMPV FTWASLCANV LII ASFPIL TVTVALLTLD RYLGTHFFTN DMGGNMMMYI NLIWAWGHPE VYILILPVFG VFSE IAATF SRKRLFGYTS LVWATVCITV LSFIVWLHHF FTMGAGANVN AFFGITTMII AIPTG VKIF NWLFTMYQGR IVFHSAMLWT IGFIVTFSVG GMTGVLLAVP GADFVLHNSL FLIAHF HNV IIGGVVFGCF AGMTYWWPKA FGFKLNETWG KRAFWFWIIG FFVAFMPLYA LGFMGMT RR LSQQIDPQFH TMLMIAASGA VLIALGILCL VIQMYVSIRD RDQNRDLTGD PWGGRTLE W ATSSPPPFYN FAVVPHVHER DAFWEMKEKG EAYKKPDHYE EIHMPKNSGA GIVIAAFST IFGFAMIWHI WWLAIVGFAG MIITWIVKSF DEDVDYYVPV AEIEKLENQH FDEITKAGLK NGN

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分子 #2: Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase subunit 2

分子名称: Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase subunit 2 / タイプ: other / ID: 2 / 分類: other
由来(天然)生物種: Escherichia coli 536 (大腸菌)
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CNSALLDPKG QIGLEQRSLI LTAFGLMLIV VIPAILMAVG FAWKYRASNK DAKYSPNWSH SNKVEAVVW TVPILIIIFL AVLTWKTTHA LEPSKPLAHD EKPITIEVVS MDWKWFFIYP E QGIATVNE IAFPANTPVY FKVTSNSVMN SFFIPRLGSQ IYAMAGMQTR LHLIANEPGT YD GISASYS GPGFSGMKFK AIATPDRAAF DQWVAKAKQS PNTMSDMAAF EKLAAPSEYN QVE YFSNVK PDLFADVINK FMAHGKSMDM TQPEGEHSAH EGMEGMDMSH AESAH

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分子 #3: Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase subunit 3

分子名称: Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase subunit 3 / タイプ: other / ID: 3 / 分類: other
由来(天然)生物種: Escherichia coli 536 (大腸菌)
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MATDTLTHAT AHAHEHGHHD AGGTKIFGFW IYLMSDCILF SILFATYAVL VNGTAGGPTG KDIFELPFV LVETFLLLFS SITYGMAAIA MYKNNKSQVI SWLALTWLFG AGFIGMEIYE F HHLIVNGM GPDRSGFLSA FFALVGTHGL HVTSGLIWMA VLMVQIARRG LTSTNRTRIM CL SLFWHFL DVVWICVFTV VYLMGAM

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分子 #4: Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase subunit 4

分子名称: Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase subunit 4 / タイプ: other / ID: 4 / 分類: other
由来(天然)生物種: Escherichia coli 536 (大腸菌)
配列文字列:
MSHSTDHSGA SHGSVKTYMT GFILSIILTV IPFWMVMTGA ASPAVILGTI LAMAVVQVLV HLVCFLHMN TKSDEGWNMT AFVFTVLIIA ILVVGSIWIM WNLNYNMMMH

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 0.627 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.03 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 84237
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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