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万見
- EMDB-30785: K63-polyUb MDA5CARDs complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30785
タイトルK63-polyUb MDA5CARDs complex
マップデータ
試料
  • 複合体: k63polyUb bound MDA5 CARDs complex
    • 複合体: k63polyUb
      • タンパク質・ペプチド: Interferon-induced helicase C domain-containing protein 1
      • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin
    • 複合体: MDA5 CARDs
キーワードsignaling complex / IMMUNE SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


MDA-5 signaling pathway / regulation of type III interferon production / detection of virus / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / positive regulation of response to cytokine stimulus / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / fat pad development ...MDA-5 signaling pathway / regulation of type III interferon production / detection of virus / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / positive regulation of response to cytokine stimulus / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / fat pad development / pattern recognition receptor activity / TRAF6 mediated IRF7 activation / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / negative regulation of viral genome replication / type I interferon-mediated signaling pathway / female gonad development / seminiferous tubule development / cellular response to exogenous dsRNA / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / TRAF6 mediated NF-kB activation / positive regulation of interferon-alpha production / protein sumoylation / ribonucleoprotein complex binding / neuron projection morphogenesis / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / energy homeostasis / antiviral innate immune response / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / positive regulation of interferon-beta production / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of PTEN localization / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of BACH1 activity / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by REV1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / EGFR downregulation / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / regulation of mitochondrial membrane potential / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / positive regulation of protein ubiquitination / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of NF-kappa B signaling
類似検索 - 分子機能
RIG-I-like receptor, C-terminal / : / RIG-I receptor C-terminal domain / RIG-I-like receptor, C-terminal regulatory domain / RIG-I-like receptor, C-terminal domain superfamily / C-terminal domain of RIG-I / RIG-I-like receptor (RLR) C-terminal regulatory (CTR) domain profile. / Caspase recruitment domain / Caspase recruitment domain / Helicase/UvrB, N-terminal ...RIG-I-like receptor, C-terminal / : / RIG-I receptor C-terminal domain / RIG-I-like receptor, C-terminal regulatory domain / RIG-I-like receptor, C-terminal domain superfamily / C-terminal domain of RIG-I / RIG-I-like receptor (RLR) C-terminal regulatory (CTR) domain profile. / Caspase recruitment domain / Caspase recruitment domain / Helicase/UvrB, N-terminal / Type III restriction enzyme, res subunit / Death-like domain superfamily / Helicase conserved C-terminal domain / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / helicase superfamily c-terminal domain / Ubiquitin-like domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Ubiquitin-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-B / Interferon-induced helicase C domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Song B / Chen Y
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81971538 中国
引用ジャーナル: Immunity / 年: 2021
タイトル: Ordered assembly of the cytosolic RNA-sensing MDA5-MAVS signaling complex via binding to unanchored K63-linked poly-ubiquitin chains.
著者: Bin Song / Yun Chen / Xin Liu / Fei Yuan / Eddie Yong Jun Tan / Yixuan Lei / Ning Song / Yinqi Han / Bruce D Pascal / Patrick R Griffin / Cheng Luo / Bin Wu / Dahai Luo / Jie Zheng /
要旨: The RNA sensor MDA5 recruits the signaling adaptor MAVS to initiate type I interferon signaling and downstream antiviral responses, a process that requires K63-linked polyubiquitin chains. Here, we ...The RNA sensor MDA5 recruits the signaling adaptor MAVS to initiate type I interferon signaling and downstream antiviral responses, a process that requires K63-linked polyubiquitin chains. Here, we examined the mechanisms whereby K63-polyUb chain regulate MDA5 activation. Only long unanchored K63-polyUb (n ≥ 8) could mediate tetramerization of the caspase activation and recruitment domains of MDA5 (CARDs). Cryoelectron microscopy structures of a polyUb-bound CARDs tetramer and a polyUb-bound CARDs-CARD assembly revealed a tower-like formation, wherein eight Ubs tethered along the outer rim of the helical shell, bridging CARDs and CARD tetramers into proximity. ATP binding and hydrolysis promoted the stabilization of RNA-bound MDA5 prior to MAVS activation via allosteric effects on CARDs-polyUb complex. Abundant ATP prevented basal activation of apo MDA5. Our findings reveal the ordered assembly of a MDA5 signaling complex competent to recruit and activate MAVS and highlight differences with RIG-I in terms of CARD orientation and Ub sensing that suggest different abilities to induce antiviral responses.
履歴
登録2020年12月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年10月13日-
マップ公開2021年10月13日-
更新2024年5月29日-
現状2024年5月29日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.513
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.513
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7dnj
  • 表面レベル: 0.513
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_30785.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30785.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 38.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.045 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.513 / ムービー #1: 0.513
最小 - 最大-1.0914057 - 2.1761625
平均 (標準偏差)0.0033250267 (±0.08097556)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ216216216
Spacing216216216
セルA=B=C: 225.71999 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0451.0451.045
M x/y/z216216216
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z225.720225.720225.720
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS216216216
D min/max/mean-1.0912.1760.003

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : k63polyUb bound MDA5 CARDs complex

全体名称: k63polyUb bound MDA5 CARDs complex
要素
  • 複合体: k63polyUb bound MDA5 CARDs complex
    • 複合体: k63polyUb
      • タンパク質・ペプチド: Interferon-induced helicase C domain-containing protein 1
      • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin
    • 複合体: MDA5 CARDs

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超分子 #1: k63polyUb bound MDA5 CARDs complex

超分子名称: k63polyUb bound MDA5 CARDs complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #2: k63polyUb

超分子名称: k63polyUb / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: MDA5 CARDs

超分子名称: MDA5 CARDs / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: all

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分子 #1: Interferon-induced helicase C domain-containing protein 1

分子名称: Interferon-induced helicase C domain-containing protein 1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RNA helicase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 23.825883 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSNGYSTDEN FRYLISCFRA RVKMYIQVEP VLDYLTFLPA EVKEQIQRTV ATSGNMQAVE LLLSTLEKGV WHLGWTREFV EALRRTGSP LAARYMNPEL TDLPSPSFEN AHDEYLQLLN LLQPTLVDKL LVRDVLDKCM EEELLTIEDR NRIAAAENNG N ESGVRELL ...文字列:
MSNGYSTDEN FRYLISCFRA RVKMYIQVEP VLDYLTFLPA EVKEQIQRTV ATSGNMQAVE LLLSTLEKGV WHLGWTREFV EALRRTGSP LAARYMNPEL TDLPSPSFEN AHDEYLQLLN LLQPTLVDKL LVRDVLDKCM EEELLTIEDR NRIAAAENNG N ESGVRELL KRIVQKENWF SAFLNVLRQT GNNELVQELT GSDCSESNAE

UniProtKB: Interferon-induced helicase C domain-containing protein 1

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分子 #2: Ubiquitin

分子名称: Ubiquitin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.576831 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MQIFVKTLTG KTITLEVEPS DTIENVKAKI QDKEGIPPDQ QRLIFAGKQL EDGRTLSDYN IQKESTLHLV LRLRGG

UniProtKB: Polyubiquitin-B

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.8 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 70.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 143814
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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