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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-30612 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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タイトル | 34-fold symmetry Salmonella S ring formed by full-length FliF | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
マップデータ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
試料 |
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キーワード | Flagellar motor / Type III protein export system / Transmembrane protein Complex / Torque generation / MEMBRANE PROTEIN | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 bacterial-type flagellum basal body, MS ring / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
生物種 | Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌) / Salmonella enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
データ登録者 | Kawamoto A / Miyata T | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
資金援助 | 日本, 11件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021 タイトル: Native flagellar MS ring is formed by 34 subunits with 23-fold and 11-fold subsymmetries. 著者: Akihiro Kawamoto / Tomoko Miyata / Fumiaki Makino / Miki Kinoshita / Tohru Minamino / Katsumi Imada / Takayuki Kato / Keiichi Namba / 要旨: The bacterial flagellar MS ring is a transmembrane complex acting as the core of the flagellar motor and template for flagellar assembly. The C ring attached to the MS ring is involved in torque ...The bacterial flagellar MS ring is a transmembrane complex acting as the core of the flagellar motor and template for flagellar assembly. The C ring attached to the MS ring is involved in torque generation and rotation switch, and a large symmetry mismatch between these two rings has been a long puzzle, especially with respect to their role in motor function. Here, using cryoEM structural analysis of the flagellar basal body and the MS ring formed by full-length FliF from Salmonella enterica, we show that the native MS ring is formed by 34 FliF subunits with no symmetry variation. Symmetry analysis of the C ring shows a variation with a peak at 34-fold, suggesting flexibility in C ring assembly. Finally, our data also indicate that FliF subunits assume two different conformations, contributing differentially to the inner and middle parts of the M ring and thus resulting in 23- and 11-fold subsymmetries in the inner and middle M ring, respectively. The internal core of the M ring, formed by 23 subunits, forms a hole of the right size to accommodate the protein export gate. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_30612.map.gz | 289.2 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-30612-v30.xml emd-30612.xml | 20.4 KB 20.4 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_30612.png | 178.6 KB | ||
マスクデータ | emd_30612_msk_1.map | 307.5 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-30612.cif.gz | 6.2 KB | ||
その他 | emd_30612_half_map_1.map.gz emd_30612_half_map_2.map.gz | 284.8 MB 284.7 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-30612 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-30612 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_30612_validation.pdf.gz | 846.2 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_30612_full_validation.pdf.gz | 845.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_30612_validation.xml.gz | 16.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_30612_validation.cif.gz | 20 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-30612 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-30612 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_30612.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 307.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.07 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_30612_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_30612_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_30612_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : transmembrane protein complex made of FliF
全体 | 名称: transmembrane protein complex made of FliF |
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要素 |
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-超分子 #1: transmembrane protein complex made of FliF
超分子 | 名称: transmembrane protein complex made of FliF / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all 詳細: the MS ring formed by full-length FliF from Salmonella enterica serovar Typhimurium |
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由来(天然) | 生物種: Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌) |
-分子 #1: Flagellar M-ring protein
分子 | 名称: Flagellar M-ring protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 34 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Salmonella enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌) |
分子量 | 理論値: 61.295645 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) |
配列 | 文字列: MSATASTATQ PKPLEWLNRL RANPRIPLIV AGSAAVAIVV AMVLWAKTPD YRTLFSNLSD QDGGAIVAQL TQMNIPYRFA NGSGAIEVP ADKVHELRLR LAQQGLPKGG AVGFELLDQE KFGISQFSEQ VNYQRALEGE LARTIETLGP VKSARVHLAM P KPSLFVRE ...文字列: MSATASTATQ PKPLEWLNRL RANPRIPLIV AGSAAVAIVV AMVLWAKTPD YRTLFSNLSD QDGGAIVAQL TQMNIPYRFA NGSGAIEVP ADKVHELRLR LAQQGLPKGG AVGFELLDQE KFGISQFSEQ VNYQRALEGE LARTIETLGP VKSARVHLAM P KPSLFVRE QKSPSASVTV TLEPGRALDE GQISAVVHLV SSAVAGLPPG NVTLVDQSGH LLTQSNTSGR DLNDAQLKFA ND VESRIQR RIEAILSPIV GNGNVHAQVT AQLDFANKEQ TEEHYSPNGD ASKATLRSRQ LNISEQVGAG YPGGVPGALS NQP APPNEA PIATPPTNQQ NAQNTPQTST STNSNSAGPR STQRNETSNY EVDRTIRHTK MNVGDIERLS VAVVVNYKTL ADGK PLPLT ADQMKQIEDL TREAMGFSDK RGDTLNVVNS PFSAVDNTGG ELPFWQQQSF IDQLLAAGRW LLVLVVAWIL WRKAV RPQL TRRVEEAKAA QEQAQVRQET EEAVEVRLSK DEQLQQRRAN QRLGAEVMSQ RIREMSDNDP RVVALVIRQW MSNDHE UniProtKB: Flagellar M-ring protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 10 sec. | ||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-6 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1589 / 平均電子線量: 90.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 75000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT |
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得られたモデル | PDB-7d84: |