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- PDB-2ybs: JMJD2A COMPLEXED WITH S-2-HYDROXYGLUTARATE AND HISTONE H3K36me3 P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ybs
タイトルJMJD2A COMPLEXED WITH S-2-HYDROXYGLUTARATE AND HISTONE H3K36me3 PEPTIDE (30-41)
要素
  • HISTONE H3.1T
  • LYSINE-SPECIFIC DEMETHYLASE 4A
キーワードOXIDOREDUCTASE/PEPTIDE / OXIDOREDUCTASE-PEPTIDE COMPLEX / NON-HEME IRON / DIOXYGENASE / DOUBLE-STRANDED BETA HELIX / DSBH / FACIAL TRIAD / METAL BINDING PROTEIN / EPIGENETIC AND TRANSCRIPTION REGULATION / CHROMATIN REGULATOR / HYDROXYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-trimethyl-L-lysine36 demethylase / histone H3K36me2/H3K36me3 demethylase activity / apoptotic chromosome condensation / histone H3K36 demethylase activity / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / histone H3K9me2/H3K9me3 demethylase activity / [histone H3]-trimethyl-L-lysine9 demethylase / histone H3K9 demethylase activity / negative regulation of astrocyte differentiation / histone demethylase activity ...[histone H3]-trimethyl-L-lysine36 demethylase / histone H3K36me2/H3K36me3 demethylase activity / apoptotic chromosome condensation / histone H3K36 demethylase activity / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / histone H3K9me2/H3K9me3 demethylase activity / [histone H3]-trimethyl-L-lysine9 demethylase / histone H3K9 demethylase activity / negative regulation of astrocyte differentiation / histone demethylase activity / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / pericentric heterochromatin / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Meiotic synapsis / Inhibition of DNA recombination at telomere / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / methylated histone binding / positive regulation of neuron differentiation / response to nutrient levels / negative regulation of autophagy / Condensation of Prophase Chromosomes / Meiotic recombination / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / HDMs demethylate histones / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / G2/M DNA damage checkpoint / fibrillar center / structural constituent of chromatin / nucleosome / Processing of DNA double-strand break ends / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / regulation of gene expression / chromosome, telomeric region / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / chromatin / DNA binding / zinc ion binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / : / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / Tudor domain / Tudor domain / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / JmjN domain ...: / : / : / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / Tudor domain / Tudor domain / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / JmjN domain / jmjN domain / JmjN domain profile. / Small domain found in the jumonji family of transcription factors / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / Cupin / JmjC domain, hydroxylase / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Histone H3 signature 1. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / (2S)-2-HYDROXYPENTANEDIOIC ACID / Lysine-specific demethylase 4A / Histone H3.1t
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.32 Å
データ登録者Chowdhury, R. / Schofield, C.J.
引用ジャーナル: EMBO Rep. / 年: 2011
タイトル: The oncometabolite 2-hydroxyglutarate inhibits histone lysine demethylases.
著者: Chowdhury, R. / Yeoh, K.K. / Tian, Y.M. / Hillringhaus, L. / Bagg, E.A. / Rose, N.R. / Leung, I.K. / Li, X.S. / Woon, E.C. / Yang, M. / McDonough, M.A. / King, O.N. / Clifton, I.J. / Klose, R. ...著者: Chowdhury, R. / Yeoh, K.K. / Tian, Y.M. / Hillringhaus, L. / Bagg, E.A. / Rose, N.R. / Leung, I.K. / Li, X.S. / Woon, E.C. / Yang, M. / McDonough, M.A. / King, O.N. / Clifton, I.J. / Klose, R.J. / Claridge, T.D. / Ratcliffe, P.J. / Schofield, C.J. / Kawamura, A.
履歴
登録2011年3月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年2月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.42019年1月30日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LYSINE-SPECIFIC DEMETHYLASE 4A
B: LYSINE-SPECIFIC DEMETHYLASE 4A
C: HISTONE H3.1T
D: HISTONE H3.1T
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,00211
ポリマ－91,3664
非ポリマー6377
水8,557475
1
A: LYSINE-SPECIFIC DEMETHYLASE 4A
C: HISTONE H3.1T
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,0476
ポリマ－45,6832
非ポリマー3644
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2160 Å2
ΔGint-7.6 kcal/mol
Surface area15990 Å2
手法PISA
2
B: LYSINE-SPECIFIC DEMETHYLASE 4A
D: HISTONE H3.1T
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,9555
ポリマ－45,6832
非ポリマー2723
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2050 Å2
ΔGint-7.5 kcal/mol
Surface area15790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.924, 149.354, 57.271
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 LYSINE-SPECIFIC DEMETHYLASE 4A / JMJC DOMAIN-CONTAINING HISTONE DEMETHYLATION PROTEIN 3A / JUMONJI DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 2A


分子量: 44326.273 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 1-359 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC28-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): R3
参照: UniProt: O75164, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2- ...参照: UniProt: O75164, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む
#2: タンパク質・ペプチド HISTONE H3.1T / H3/T / H3T / H3/G


分子量: 1356.615 Da / 分子数: 2 / 断片: HISTONE H3K36ME3 PEPTIDE, RESIDUES 31-42 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q16695

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非ポリマー , 5種, 482分子

#3: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-S2G / (2S)-2-HYDROXYPENTANEDIOIC ACID / L-2-ヒドロキシグルタル酸


分子量: 148.114 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H8O5
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 475 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細RESIDUE 1 IN UNP Q16695 IS AN INITIATOR METHIONINE AND IS REMOVED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 % / 解説: NONE
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M CITRATE PH 5.5, 4 MM NICL2, 20% PEG 3350, VAPOUR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 277K.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2010年8月26日 / 詳細: VARIMAX HF
放射モノクロメーター: CONFOCAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.32→30.14 Å / Num. obs: 36569 / % possible obs: 94.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 26.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 19.69
反射 シェル解像度: 2.32→2.4 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 4.26 / % possible all: 97.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2OX0

2ox0


解像度: 2.32→30.14 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 610327.83 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: ALTHOUGH THE LIGAND, S2G WAS MODELLED WITH FULL OCCUPANCY, ADDITIONAL POSITIVE DIFFERENCE DENSITY NEAR THE LIGAND BINDING SITE WAS SUGGESTIVE OF A POSSIBLE LOW OCCUPANCY ALTERNATE ...詳細: ALTHOUGH THE LIGAND, S2G WAS MODELLED WITH FULL OCCUPANCY, ADDITIONAL POSITIVE DIFFERENCE DENSITY NEAR THE LIGAND BINDING SITE WAS SUGGESTIVE OF A POSSIBLE LOW OCCUPANCY ALTERNATE CONFORMATION OR A BUFFER MOLECULE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 3343 9.1 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs0.214 36569 94.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 40.9247 Å2 / ksol: 0.308558 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 39.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.52 Å20 Å20 Å2
2--3.9 Å20 Å2
3---0.62 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.32 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.32→30.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5890 0 30 475 6395
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.74
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.32→2.4 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.315 274 10.2 %
Rwork0.259 2407 -
obs--97.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4S2G.PARS2G.TOP
X-RAY DIFFRACTION5GOL.PARGOL.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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