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Yorodumi- PDB-6hgt: Crystal structure of human KDM4A complexed with co-substrate anal... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6hgt | ||||||
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Title | Crystal structure of human KDM4A complexed with co-substrate analog NOG and histone H3 peptide with K9R mutation | ||||||
Components |
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Keywords | OXIDOREDUCTASE / Histone demethylase / Inhibitor / transcription | ||||||
Function / homology | Function and homology information [histone H3]-trimethyl-L-lysine36 demethylase / histone H3K36me2/H3K36me3 demethylase activity / apoptotic chromosome condensation / negative regulation of chromosome condensation / Barr body / regulation of centromere complex assembly / muscle cell differentiation / histone H3K36 demethylase activity / pericentric heterochromatin formation / inner kinetochore ...[histone H3]-trimethyl-L-lysine36 demethylase / histone H3K36me2/H3K36me3 demethylase activity / apoptotic chromosome condensation / negative regulation of chromosome condensation / Barr body / regulation of centromere complex assembly / muscle cell differentiation / histone H3K36 demethylase activity / pericentric heterochromatin formation / inner kinetochore / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / oocyte maturation / histone H3K9me2/H3K9me3 demethylase activity / [histone H3]-trimethyl-L-lysine9 demethylase / nucleus organization / histone H3K9 demethylase activity / negative regulation of astrocyte differentiation / spermatid development / histone demethylase activity / subtelomeric heterochromatin formation / single fertilization / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / Chromatin modifying enzymes / pericentric heterochromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / epigenetic regulation of gene expression / nucleosomal DNA binding / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / Inhibition of DNA recombination at telomere / methylated histone binding / telomere organization / positive regulation of neuron differentiation / RNA Polymerase I Promoter Opening / embryo implantation / Interleukin-7 signaling / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / negative regulation of autophagy / response to nutrient levels / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / HDMs demethylate histones / multicellular organism growth / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / fibrillar center / RMTs methylate histone arginines / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / osteoblast differentiation / structural constituent of chromatin / male gonad development / nucleosome / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / gene expression / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / positive regulation of cell growth / regulation of gene expression / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / cell population proliferation / chromosome, telomeric region / chromatin remodeling / cadherin binding / protein heterodimerization activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / Amyloid fiber formation / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / chromatin / protein-containing complex / DNA binding / zinc ion binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.33 Å | ||||||
Authors | Maw, J. / Le Bihan, Y.V. / van Montfort, R.L.M. | ||||||
Funding support | United Kingdom, 1items
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Citation | Journal: To be published Title: Structure-based design of selective, histone substrate-based inhibitors of histone lysine demethylases 4 (KDM4) subfamily Authors: Maw, J. / Le Bihan, Y.V. / Bavetsias, V. / Blagg, J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6hgt.cif.gz | 572.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6hgt.ent.gz | 470.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6hgt.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6hgt_validation.pdf.gz | 1.4 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6hgt_full_validation.pdf.gz | 1.5 MB | Display | |
Data in XML | 6hgt_validation.xml.gz | 54.3 KB | Display | |
Data in CIF | 6hgt_validation.cif.gz | 76.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hg/6hgt ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hg/6hgt | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 2oq6S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 41854.617 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: KDM4A, JHDM3A, JMJD2, JMJD2A, KIAA0677 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): Rosetta (DE3) References: UniProt: O75164, Oxidoreductases; Acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen; With 2-oxoglutarate as one donor, and incorporation of one atom of oxygen into each donor #2: Protein/peptide | Mass: 1619.848 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: K9R Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: H3F3A, H3.3A, H3F3, PP781, H3F3B, H3.3B / Production host: unidentified (others) / References: UniProt: P84243, UniProt: P68431*PLUS #3: Chemical | ChemComp-ZN / #4: Chemical | ChemComp-OGA / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.48 Å3/Da / Density % sol: 50.32 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: Crystallisation solution is 0.1M Bis-Tris-Propane pH7.5, 12-16% PEG-4000. Co-substrate analog NOG and H3R9 peptide were co-crystallised with the protein. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I04-1 / Wavelength: 0.9282 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Mar 6, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9282 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.33→44.27 Å / Num. obs: 72206 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 52.57 Å2 / CC1/2: 0.984 / Rmerge(I) obs: 0.18 / Net I/σ(I): 8.6 |
Reflection shell | Resolution: 2.33→2.39 Å / Redundancy: 7 % / Rmerge(I) obs: 1.153 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 5294 / CC1/2: 0.56 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2oq6 Resolution: 2.33→43.16 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.886 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.86 / SU R Cruickshank DPI: 0.389 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.378 / SU Rfree Blow DPI: 0.255 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.26
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Displacement parameters | Biso mean: 44.44 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.41 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: 1 / Resolution: 2.33→43.16 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.33→2.35 Å / Total num. of bins used: 50
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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