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- PDB-2wpo: HCMV protease inhibitor complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wpo
タイトルHCMV protease inhibitor complex
要素HUMAN CYTOMEGALOVIRUS PROTEASE
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / VIRAL PROTEASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex / COAT PROTEIN / SERINE PROTEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


assemblin / nuclear capsid assembly / viral release from host cell / host cell cytoplasm / serine-type endopeptidase activity / host cell nucleus / proteolysis / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Serine Protease, Human Cytomegalovirus Protease; Chain A / Herpesvirus/Caudovirus protease domain / Peptidase S21 / Herpesvirus protease superfamily / Assemblin (Peptidase family S21) / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BILC 821 / Chem-01E / Capsid scaffolding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 5 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Tong, L. / Qian, C. / Massariol, M.-J. / Deziel, R. / Yoakim, C. / Lagace, L.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1998
タイトル: Conserved mode of peptidomimetic inhibition and substrate recognition of human cytomegalovirus protease.
著者: Tong, L. / Qian, C. / Massariol, M.J. / Deziel, R. / Yoakim, C. / Lagace, L.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1996
タイトル: A New Serine-Protease Fold Revealed by the Crystal Structure of Human Cytomegalovirus Protease
著者: Tong, L. / Qian, C. / Massariol, M.J. / Bonneau, P.R. / Cordingley, M.G. / Lagace, L.
履歴
登録1998年8月4日処理サイト: BNL
改定 1.01999年8月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 ...chem_comp / database_2 / entity / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月9日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年11月13日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HUMAN CYTOMEGALOVIRUS PROTEASE
B: HUMAN CYTOMEGALOVIRUS PROTEASE
C: HUMAN CYTOMEGALOVIRUS PROTEASE
D: HUMAN CYTOMEGALOVIRUS PROTEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,5538
ポリマ－112,7154
非ポリマー2,8384
水00
1
A: HUMAN CYTOMEGALOVIRUS PROTEASE
B: HUMAN CYTOMEGALOVIRUS PROTEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,7774
ポリマ－56,3572
非ポリマー1,4192
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3840 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area20320 Å2
手法PISA
2
C: HUMAN CYTOMEGALOVIRUS PROTEASE
D: HUMAN CYTOMEGALOVIRUS PROTEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,7774
ポリマ－56,3572
非ポリマー1,4192
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3820 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area20240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.800, 53.400, 212.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21221
詳細THERE ARE FOUR MOLECULES IN THE ASYMMETRIC UNIT, FORMING TWO NON-CRYSTALLOGRAPHIC DIMERS.

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要素

#1: タンパク質
HUMAN CYTOMEGALOVIRUS PROTEASE


分子量: 28178.676 Da / 分子数: 4 / 変異: A143Q, T181M, L229M / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 5 (ヘルペスウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P16753, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: 化合物
ChemComp-01E / (2S)-2-(3,3-dimethylbutanoylamino)-N-[(2S)-1-[[(2S,3S)-3-hydroxy-4-[(4-iodophenyl)methylamino]-4-oxo-butan-2-yl]amino]- 1,4-dioxo-4-pyrrol-1-yl-butan-2-yl]-3,3-dimethyl-butanamide / BILC 821


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 709.615 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H44IN5O6 / 参照: BILC 821
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.62 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
17 mg/mlprotein1drop
218 %PEG40001reservoir
30.1 MHEPES1reservoirpH7.5
40.2 M1reservoirNaCl
510 %glycerol1reservoir
650 mMspermine1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源波長: 1.5418
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→20 Å / Num. obs: 33502 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.078
反射
*PLUS
Num. measured all: 275527

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解析

ソフトウェア
名称分類
REPLACEモデル構築
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REPLACE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1WPO

1wpo


解像度: 2.7→6 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.332 -7.5 %RANDOM
Rwork0.226 ---
obs0.226 27152 92 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7220 0 172 0 7392
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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