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万見
- PDB-2sam: STRUCTURE OF THE PROTEASE FROM SIMIAN IMMUNODEFICIENCY VIRUS: COM... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2sam
タイトルSTRUCTURE OF THE PROTEASE FROM SIMIAN IMMUNODEFICIENCY VIRUS: COMPLEX WITH AN IRREVERSIBLE NON-PEPTIDE INHIBITOR
要素SIV PROTEASE
キーワードHYDROLASE(ACID PROTEASE)
機能・相同性
機能・相同性情報


exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / DNA recombination / aspartic-type endopeptidase activity / symbiont entry into host cell ...exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / DNA recombination / aspartic-type endopeptidase activity / symbiont entry into host cell / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain ...Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-(4-NITRO-PHENOXY)-PROPAN-1-OL / Pol protein / Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Simian immunodeficiency virus (サル免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Rose, R.B. / Rose, J.R. / Salto, R. / Craik, C.S. / Stroud, R.M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: Structure of the protease from simian immunodeficiency virus: complex with an irreversible nonpeptide inhibitor.
著者: Rose, R.B. / Rose, J.R. / Salto, R. / Craik, C.S. / Stroud, R.M.
履歴
登録1994年7月8日処理サイト: BNL
改定 1.01994年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
Remark 700SHEET THE DIMER INTERFACE IS COMPOSED OF INTERDIGITATED N- AND C-TERMINI FROM BOTH SUBUNITS FORMING ...SHEET THE DIMER INTERFACE IS COMPOSED OF INTERDIGITATED N- AND C-TERMINI FROM BOTH SUBUNITS FORMING A FOUR-STRANDED ANTIPARALLEL BETA-SHEET. BECAUSE OF LIMITATIONS IMPOSED BY THE PROTEIN DATA BANK FORMAT IT IS NOT POSSIBLE TO PRESENT THIS SHEET ON SHEET RECORDS. INSTEAD THIS SHEET IS SPECIFIED IN THIS REMARK. STRANDS 1 AND 3 ARE FROM THE MOLECULE IN THIS ENTRY AND STRANDS 2 AND 4 ARE FROM THE SYMMETRY RELATED MOLECULE. I 4 PRO 1 THR 4 0 I 4 THR 96 PHE 99 -1 I 4 THR 96 PHE 99 -1 I 4 PRO 1 THR 4 -1

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SIV PROTEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,9802
ポリマ－10,7821
非ポリマー1971
水43224
1
A: SIV PROTEASE
ヘテロ分子

A: SIV PROTEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,9594
ポリマ－21,5652
非ポリマー3942
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area4700 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area9190 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)62.700, 32.200, 96.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Atom site foot note1: THE EPN INHIBITOR IS COVALENTLY BOUND TO OD2 OF ASP 25.
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-301-

HOH

詳細THE HIV-1 PROTEASE IS A DIMER. IN THE CRYSTAL THE TWO MONOMERS ARE RELATED BY A CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD AXIS. TO GENERATE THE SYMMETRY RELATED MONOMER, THE FOLLOWING TRANSFORMATION MUST BE APPLIED TO THE COORDINATES PRESENTED IN THIS ENTRY MTRIX1 1 1.000000 0.000000 0.000000 0.000000 MTRIX2 1 0.000000 -1.000000 0.000000 0.000000 MTRIX3 1 0.000000 0.000000 -1.000000 0.000000

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要素

#1: タンパク質 SIV PROTEASE


分子量: 10782.454 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Simian immunodeficiency virus (サル免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus / 参照: UniProt: Q88016, UniProt: Q5QGH9*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-EPN / 3-(4-NITRO-PHENOXY)-PROPAN-1-OL


分子量: 197.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H11NO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細THE OCCUPANCY OF THE LIGAND, EPNP, WAS REFINED TO 0.5. THE STOICHIOMETRY OF BINDING OF EPNP TO SIV ...THE OCCUPANCY OF THE LIGAND, EPNP, WAS REFINED TO 0.5. THE STOICHIOMETRY OF BINDING OF EPNP TO SIV PROTEASE IS ONE MOLECULE PER PROTEASE DIMER; ONLY ONE OF THE ACTIVE-SITE ASPARTIC ACIDS PER DIMER BECOMES LABELLED BY EPNP. UPON EPNP BINDING TO THE DIMER, EACH INDIVIDUAL DIMER MOLECULE IS NO LONGER TWO-FOLD SYMMETRICAL AROUND THE CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD AXIS. THE DIMER TWO-FOLD IS STILL A CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD BECAUSE STATISTICALLY THROUGHOUT THE CRYSTAL THE EPNP IS LOCATED ON EITHER OF THE TWO ACTIVE-SITE ASPARTIC ACIDS WITH EQUAL PROBABILITY.
配列の詳細SEQUENCE ADVISORY NOTICE DIFFERENCE BETWEEN SWISS-PROT AND PDB SEQUENCE. SWISS-PROT ENTRY NAME: POL_ ...SEQUENCE ADVISORY NOTICE DIFFERENCE BETWEEN SWISS-PROT AND PDB SEQUENCE. SWISS-PROT ENTRY NAME: POL_SIVM1 SWISS-PROT RESIDUE PDB SEQRES NAME NUMBER NAME CHAIN SEQ/INSERT CODE SER 109 HIS 4 ARG 112 LYS 7 LEU 204 PHE 99 THE SEQUENCE IN THIS ENTRY IS FROM SIVMM239 (AS NAMED IN THE "HUMAN RETROVIRUS AND AIDS" LISTING OF SEQUENCES OF HIV GENOMES, PUBLISHED BY LOS ALAMOS NATIONAL LABORATORY. THIS SEQUENCE IS DIFFERENT THAN THE POL_SIVM1 SEQUENCE ABOVE IN TWO POSITIONS, AT RESIDUE 7 WHICH IS LYS IN THIS STRUCTURE AND ARG IN POL_SIVM1 AND AT RESIDUE 99 WHICH IS PHE IN THIS STRUCTURE AND LEU IN POL_SIMV1. THE HIS AT POSITION 4 IN THIS STRUCTURE IS A POINT MUTANT AND IS A SER IN THE WILD-TYPE SIVMM239 SEQUENCE. THIS POINT MUTATION AT RESIDUE 4 WAS ENGINEERED TO DECREASE THE PROTEASE'S SUSCEPTIBILITY TO AUTOPROTEOLYSIS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.28 %
結晶化
*PLUS
pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: using macroseeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
24-6 %sat1dropNaCl
3100 mMsodium cacodylate1drop
44-6 %sat1reservoirNaCl
5100 mMsodium cacodylate1reservoir
1protein1drop4ml

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / Num. obs: 8824 / % possible obs: 92 % / Observed criterion σ(I): 1 / Num. measured all: 21880 / Rmerge(I) obs: 0.054
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.25 Å / 最低解像度: 2.5 Å / % possible obs: 77 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.4→40 Å / σ(F): 1 /
Rfactor反射数
Rwork0.19 -
obs0.19 21880
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数742 0 14 24 780
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.19
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 3.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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