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- PDB-2fmn: Ala177Val mutant of E. coli Methylenetetrahydrofolate Reductase c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fmn
タイトルAla177Val mutant of E. coli Methylenetetrahydrofolate Reductase complex with LY309887
要素5,10-methylenetetrahydrofolate reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / TIM BARREL / FLAVIN / REDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


methylenetetrahydrofolate reductase (NADH) / methylenetetrahydrofolate reductase (NADH) activity / methylenetetrahydrofolate reductase (NAD(P)H) activity / methionine biosynthetic process / tetrahydrofolate interconversion / FAD binding / protein-folding chaperone binding / protein-containing complex / cytosol
類似検索 - 分子機能
5,10-methylenetetrahydrofolate reductase / Methylenetetrahydrofolate reductase-like / Methylenetetrahydrofolate reductase / TIM Barrel - #220 / FAD-linked oxidoreductase-like / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4HF / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / 5,10-methylenetetrahydrofolate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Pejchal, R. / Campbell, E. / Guenther, B.D. / Lennon, B.W. / Matthews, R.G. / Ludwig, M.L.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: Structural Perturbations in the Ala -> Val Polymorphism of Methylenetetrahydrofolate Reductase: How Binding of Folates May Protect against Inactivation
著者: Pejchal, R. / Campbell, E. / Guenther, B.D. / Lennon, B.W. / Matthews, R.G. / Ludwig, M.L.
履歴
登録2006年1月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 5,10-methylenetetrahydrofolate reductase
B: 5,10-methylenetetrahydrofolate reductase
C: 5,10-methylenetetrahydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,4379
ポリマ－102,7323
非ポリマー3,7056
水5,062281
1
B: 5,10-methylenetetrahydrofolate reductase
ヘテロ分子

A: 5,10-methylenetetrahydrofolate reductase
B: 5,10-methylenetetrahydrofolate reductase
C: 5,10-methylenetetrahydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,91612
ポリマ－136,9764
非ポリマー4,9408
水724
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)101.560, 128.640, 96.744
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 120.87, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細This entry contains the crystallographic asymmetric unit, which consists of 3 chains. The second part of the biological assembly contains a symmetry related chain B generated by the two fold axis: -x, y, -z. The biological assembly consists of chains A, B, B', and C, where B' is the symmetry related chain B.

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要素

#1: タンパク質 5,10-methylenetetrahydrofolate reductase


分子量: 34243.902 Da / 分子数: 3 / 変異: A177V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: metF / プラスミド: pET23B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0AEZ1, methylenetetrahydrofolate reductase [NAD(P)H]
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-4HF / N-[(5-{2-[(6R)-2-AMINO-4-OXO-3,4,5,6,7,8-HEXAHYDROPYRIDO[2,3-D]PYRIMIDIN-6-YL]ETHYL}-2-THIENYL)CARBONYL]-L-GLUTAMIC ACID / 6R-2',5'-THIENYL-5,10-DIDEAZATETRAHYDROFOLIC ACID / LY309887 / LY-309887


分子量: 449.481 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H23N5O6S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 281 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.39 %
結晶化温度: 295 K / pH: 6.5
詳細: PEG 8000, MAGNESIUM ACETATE, SODIUM CACODYLATE, GLYCEROL, METHYLPENTANEDIOL, LY309887, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K, pH 6.50

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→35.8 Å / Num. obs: 62268 / % possible obs: 93.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 22.5 Å2
反射 シェル解像度: 2.05→2.18 Å / % possible all: 85.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1B5T

1b5t


解像度: 2.05→35.78 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 547514.57 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 3161 5.1 %RANDOM
Rwork0.217 ---
obs0.217 62268 93.3 %-
all-66721 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 42.29 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 34.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.28 Å20 Å2-3.33 Å2
2--1.49 Å20 Å2
3----1.77 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→35.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6533 0 252 281 7066
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.83
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.941.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.632
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.272
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it1.992.5
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.18 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 455 4.8 %
Rwork0.264 8944 -
obs--85.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3FAD.PARAMFAD.TOP
X-RAY DIFFRACTION44HF.PARAM4HF.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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