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- PDB-2djf: Crystal Structure of human dipeptidyl peptidase I (Cathepsin C) i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2djf
タイトルCrystal Structure of human dipeptidyl peptidase I (Cathepsin C) in complex with the inhibitor Gly-Phe-CHN2
要素(Dipeptidyl-peptidase ...) x 3
キーワードHydrolase/Hydrolase inhibitor / protein-inhibitor complex / covalently bound inhibitor / DPPI-inhibitor complex / cathepsin C inhibitor complex / Hydrolase-hydrolase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


dipeptidyl-peptidase I / peptidase activator activity involved in apoptotic process / : / negative regulation of myelination / positive regulation of microglial cell activation / Cargo concentration in the ER / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / dipeptidyl-peptidase activity / COPII-mediated vesicle transport / chloride ion binding ...dipeptidyl-peptidase I / peptidase activator activity involved in apoptotic process / : / negative regulation of myelination / positive regulation of microglial cell activation / Cargo concentration in the ER / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / dipeptidyl-peptidase activity / COPII-mediated vesicle transport / chloride ion binding / phosphatase binding / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / cysteine-type peptidase activity / MHC class II antigen presentation / : / T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of apoptotic signaling pathway / azurophil granule lumen / protein-folding chaperone binding / extracellular matrix / lysosome / immune response / endoplasmic reticulum lumen / serine-type endopeptidase activity / cysteine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / centrosome / proteolysis / : / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Cathepsin C, exclusion domain / Cysteine proteinases. Chain C / Cathepsin C exclusion / Cathepsin C, exclusion domain superfamily / Cathepsin C / Cathepsin C exclusion domain / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. ...Cathepsin C, exclusion domain / Cysteine proteinases. Chain C / Cathepsin C exclusion / Cathepsin C, exclusion domain superfamily / Cathepsin C / Cathepsin C exclusion domain / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Lipocalin / Papain-like cysteine peptidase superfamily / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1ZB / ACETIC ACID / Dipeptidyl peptidase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Molgaard, A. / Arnau, J. / Lauritzen, C. / Larsen, S. / Petersen, G. / Pedersen, J.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2007
タイトル: The crystal structure of human dipeptidyl peptidase I (cathepsin C) in complex with the inhibitor Gly-Phe-CHN2
著者: Molgaard, A. / Arnau, J. / Lauritzen, C. / Larsen, S. / Petersen, G. / Pedersen, J.
履歴
登録2006年4月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年12月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32018年5月23日Group: Advisory / Data collection / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dipeptidyl-peptidase 1
B: Dipeptidyl-peptidase 1
C: Dipeptidyl-peptidase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,80210
ポリマ－39,5753
非ポリマー1,2277
水4,432246
1
A: Dipeptidyl-peptidase 1
B: Dipeptidyl-peptidase 1
C: Dipeptidyl-peptidase 1
ヘテロ分子

A: Dipeptidyl-peptidase 1
B: Dipeptidyl-peptidase 1
C: Dipeptidyl-peptidase 1
ヘテロ分子

A: Dipeptidyl-peptidase 1
B: Dipeptidyl-peptidase 1
C: Dipeptidyl-peptidase 1
ヘテロ分子

A: Dipeptidyl-peptidase 1
B: Dipeptidyl-peptidase 1
C: Dipeptidyl-peptidase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)163,20840
ポリマ－158,30212
非ポリマー4,90628
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)87.000, 89.030, 115.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

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Dipeptidyl-peptidase ... , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Dipeptidyl-peptidase 1 / Cathepsin C


分子量: 13500.163 Da / 分子数: 1 / 断片: Dipeptidyl-peptidase 1 exclusion domain chain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSC / Cell (発現宿主): BTI-TN-5B1-4 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P53634, dipeptidyl-peptidase I
#2: タンパク質 Dipeptidyl-peptidase 1 / Cathepsin C


分子量: 18491.871 Da / 分子数: 1 / 断片: Dipeptidyl-peptidase 1 heavy chain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSC / Cell (発現宿主): BTI-TN-5B1-4 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P53634, dipeptidyl-peptidase I
#3: タンパク質 Dipeptidyl-peptidase 1 / Cathepsin C


分子量: 7583.444 Da / 分子数: 1 / 断片: Dipeptidyl-peptidase 1 light chain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSC / Cell (発現宿主): BTI-TN-5B1-4 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P53634, dipeptidyl-peptidase I

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糖 , 1種, 4分子

#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 4種, 249分子

#5: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID


分子量: 60.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 化合物 ChemComp-1ZB / N-[(1S)-1-benzyl-3-diazen-1-iumylidene-2-oxopropyl]glycinamide


タイプ: peptide-like / 分子量: 246.265 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H14N4O2
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 246 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.22 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 23% PEG 4000, 0.22M ammonium acetate and 0.1M MES, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 1.094 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年10月29日 / 詳細: mirror and monochromator
放射モノクロメーター: Pt coated mirror plus Si(111) monochromator crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.094 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→28.75 Å / Num. obs: 143822
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / % possible all: 97.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1K3B

1k3b


解像度: 2→28.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 2.787 / SU ML: 0.079 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.141 / ESU R Free: 0.133 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20025 1549 5.1 %RANDOM
Rwork0.16126 ---
all0.16322 28953 --
obs0.16322 28953 99.39 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.907 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→28.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2748 0 77 246 3071
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0212914
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022449
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4861.9483954
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.85835690
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9325345
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2413
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023232
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.02629
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2040.2526
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2550.22776
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0830.21543
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1610.2189
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1180.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2930.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1850.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0561.51725
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.92822760
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.58531189
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1834.51194
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.248 101
Rwork0.19 2072
obs-2072

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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