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- PDB-2cst: CRYSTAL STRUCTURE OF THE CLOSED FORM OF CHICKEN CYTOSOLIC ASPARTA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2cst
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE CLOSED FORM OF CHICKEN CYTOSOLIC ASPARTATE AMINOTRANSFERASE AT 1.9 ANGSTROMS RESOLUTION
要素ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE(AMINOTRANSFERASE)
機能・相同性
機能・相同性情報


Amino acid metabolism / phosphatidylserine decarboxylase activity / glutamate catabolic process to aspartate / glutamate catabolic process to 2-oxoglutarate / cysteine transaminase / L-cysteine transaminase activity / Gluconeogenesis / glycerol biosynthetic process / aspartate biosynthetic process / aspartate metabolic process ...Amino acid metabolism / phosphatidylserine decarboxylase activity / glutamate catabolic process to aspartate / glutamate catabolic process to 2-oxoglutarate / cysteine transaminase / L-cysteine transaminase activity / Gluconeogenesis / glycerol biosynthetic process / aspartate biosynthetic process / aspartate metabolic process / glutamate metabolic process / 2-oxoglutarate metabolic process / aspartate catabolic process / aspartate transaminase / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity / oxaloacetate metabolic process / fatty acid homeostasis / response to glucocorticoid / Notch signaling pathway / gluconeogenesis / cellular response to insulin stimulus / pyridoxal phosphate binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MALEIC ACID / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Aspartate aminotransferase, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Malashkevich, V.N. / Strokopytov, B.V. / Borisov, V.V.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 1995
タイトル: Crystal structure of the closed form of chicken cytosolic aspartate aminotransferase at 1.9 A resolution.
著者: Malashkevich, V.N. / Strokopytov, B.V. / Borisov, V.V. / Dauter, Z. / Wilson, K.S. / Torchinsky, Y.M.
#1: ジャーナル: Transaminases / : 1985
タイトル: Three-Dimensional Structure of the Complex of Chicken Cytosolic Aspartate Aminotransferase with 2-Oxoglutarate
著者: Harutyunyan, E.G. / Malashkevich, V.N. / Kochkina, V.M. / Torchinsky, Y.M.
履歴
登録1994年9月6日処理サイト: BNL
改定 1.01994年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
B: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,4426
ポリマ-91,7162
非ポリマー7264
13,836768
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9070 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area28750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.400, 126.000, 124.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO A 138 / 2: CIS PROLINE - PRO A 195 / 3: CIS PROLINE - PRO B 138 / 4: CIS PROLINE - PRO B 195
5: RESIDUE PLP 258 IS A COVALENT ADDUCT (ALDIMINE) BETWEEN LYS 258 AND PLP.
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.937, -0.349, -0.03), (-0.349, -0.937), (-0.028, 0.011, -1)
ベクター: 6.907, 29.368, 103.47)
詳細THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAIN B WHEN APPLIED TO CHAIN A. THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAIN *B* WHEN APPLIED TO CHAIN *A*.

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要素

#1: タンパク質 ASPARTATE AMINOTRANSFERASE


分子量: 45857.941 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 器官: HEART / 発現宿主: unidentified (未定義) / 参照: UniProt: P00504, aspartate transaminase
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C8H10NO6P
#3: 化合物 ChemComp-MAE / MALEIC ACID / マレイン酸


分子量: 116.072 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C4H4O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 768 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.89 %
結晶化
*PLUS
pH: 5.4 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
117 %(w/v)PEG40001reservoir
240 mMsodium maleate1reservoir
35 mM1reservoirMg(Ac)2
410 mg/mlprotein1drop

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 6 Å / Num. obs: 69643 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 1 / Num. measured all: 310873 / Rmerge(I) obs: 0.095

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解析

ソフトウェア名称: TNT / 分類: 精密化
精密化解像度: 1.9→6 Å / σ(F): 1 /
Rfactor反射数
obs0.175 67544
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6460 0 46 768 7274
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_it
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.175
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_d1.9
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d23.3
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.011

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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