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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2at9
タイトルSTRUCTURE OF BACTERIORHODOPSIN AT 3.0 ANGSTROM BY ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY
要素BACTERIORHODOPSINバクテリオロドプシン
キーワードPHOTORECEPTOR / PROTON PUMP (プロトンポンプ) / MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / RETINAL PROTEIN (レチナール) / TWO-DIMENSIONAL CRYSTAL
機能・相同性
機能・相同性情報


photoreceptor activity / phototransduction / proton transmembrane transport / monoatomic ion channel activity / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Bacterial rhodopsins retinal binding site. / Bacterial rhodopsins signature 1. / Rhodopsin, retinal binding site / Bacteriorhodopsin-like protein / Archaeal/bacterial/fungal rhodopsins / Bacteriorhodopsin-like protein / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-2DP / レチナール / バクテリオロドプシン
類似検索 - 構成要素
生物種Halobacterium salinarum (好塩性)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Mitsuoka, K. / Hirai, T. / Murata, K. / Miyazawa, A. / Kidera, A. / Kimura, Y. / Fujiyoshi, Y.
引用
ジャーナル: J Mol Biol / 年: 1999
タイトル: The structure of bacteriorhodopsin at 3.0 A resolution based on electron crystallography: implication of the charge distribution.
著者: K Mitsuoka / T Hirai / K Murata / A Miyazawa / A Kidera / Y Kimura / Y Fujiyoshi /
要旨: Electron crystallography has the potential to visualise the charge status of atoms. This is due to the significantly different scattering factors of neutral and ionised atoms for electrons in the low- ...Electron crystallography has the potential to visualise the charge status of atoms. This is due to the significantly different scattering factors of neutral and ionised atoms for electrons in the low-resolution range (typically less than 5 A). In previous work, we observed two different types of densities around acidic residues in the experimental (|Fo|) map of bacteriorhodopsin (bR), a light-driven proton pump. We suggested that these might reflect different states of the acidic residues; namely, the protonated (neutral) and the deprotonated (negatively charged) state. To evaluate the observed charge more quantitatively, we refined the atomic model for bR and eight surrounding lipids using our electron crystallographic data set between 8.0 and 3.0 A resolution, where the charge effect is small. The refined model yielded an R-factor of 23.7% and a free R-factor of 33.0%. To evaluate the effect of charges on the density map, we calculated a difference (|Fo|-|Fc|) map including data of a resolution lower than 8.0 A resolution, where the charge effect is significant. We found strong peaks in the difference map mainly in the backbone region of the transmembrane helices. We interpreted these peaks to come from the polarisation of the polar groups in the main chain of the alpha-helices and we examined this by assuming a partial charge of 0.5 for the peptide carbonyl groups. The resulting R and free R-factors dropped from 0.250 and 0.341 to 0.246 and 0.336, respectively. Furthermore, we also observed some strong peaks around some side-chains, which could be assigned to positively charged atoms. Thus, we could show that Asp36 and Asp102 are likely to interact with cations nearby. In addition, peaks found around the acidic residues Glu74, Glu194 and Glu212 have different features and might represent positive charges on polarised water molecules or hydroxonium ions.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1998
タイトル: Proton Transfer Pathways in Bacteriorhodopsin at 2.3 Angstrom Resolution
著者: Luecke, H. / Richter, H.T. / Lanyi, J.K.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1997
タイトル: Surface of Bacteriorhodopsin Revealed by High-Resolution Electron Crystallography
著者: Kimura, Y. / Vassylyev, D.G. / Miyazawa, A. / Kidera, A. / Matsushima, M. / Mitsuoka, K. / Murata, K. / Hirai, T. / Fujiyoshi, Y.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1996
タイトル: Electron-Crystallographic Refinement of the Structure of Bacteriorhodopsin
著者: Grigorieff, N. / Ceska, T.A. / Downing, K.H. / Baldwin, J.M. / Henderson, R.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1990
タイトル: Model for the Structure of Bacteriorhodopsin Based on High-Resolution Electron Cryo-Microscopy
著者: Henderson, R. / Baldwin, J.M. / Ceska, T.A. / Zemlin, F. / Beckmann, E. / Downing, K.H.
履歴
登録1998年12月17日-
改定 1.01999年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance

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構造の表示

ムービー
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BACTERIORHODOPSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,29210
ポリマ－26,7971
非ポリマー7,4949
水362
1
A: BACTERIORHODOPSIN
ヘテロ分子

A: BACTERIORHODOPSIN
ヘテロ分子

A: BACTERIORHODOPSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,87530
ポリマ－80,3923
非ポリマー22,48327
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area27520 Å2
ΔGint-247 kcal/mol
Surface area32980 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)62.450, 62.450, 100.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number143
Space group name H-MP3

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要素

#1: タンパク質 BACTERIORHODOPSIN / バクテリオロドプシン


分子量: 26797.381 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Halobacterium salinarum (好塩性) / 株: JW5 / 参照: UniProt: P02945
#2: 化合物 ChemComp-RET / RETINAL / (7Z,9Z,11Z,13Z)-レチナ-ル / レチナール


分子量: 284.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H28O
#3: 化合物
ChemComp-2DP / 3-[[3-METHYLPHOSPHONO-GLYCEROLYL]PHOSPHONYL]-[1,2-DI[2,6,10,14-TETRAMETHYL-HEXADECAN-16-YL]GLYCEROL


分子量: 901.222 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C47H98O11P2
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学
EM実験試料の集合状態: 2D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: Bacteriorhodopsinバクテリオロドプシン / タイプ: COMPLEX
試料包埋: YES / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
EM embedding詳細: 3% (w/v) trehalose / Material: trehalose
結晶マシュー密度: 4.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 71 %
結晶化
*PLUS
手法: その他 / 詳細: Kimura, Y., (1997) Nature, 389, 206.

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データ収集

EM imaging
ID電子線源照射モードモデルモード最高温度 (K)Specimen-ID
1FIELD EMISSION GUNFLOOD BEAMJEOL 4000DIFFRACTION回折201
2FIELD EMISSION GUNFLOOD BEAMJEOL 3000SFFBRIGHT FIELDBright-field microscopy201
撮影
IDImaging-ID電子線照射量 (e/Å2)フィルム・検出器のモデル詳細
1110GENERIC GATAN1k x 1k slowscan CCD camera (Gatan)
2230KODAK SO-163 FILMscanned using LeafScan45
画像スキャン
IDImage recording-IDEntry-IDScanner model
122AT9OTHER
222AT9
反射Biso Wilson estimate: 28.8 Å2
反射
*PLUS
最高解像度: 3 Å / Num. obs: 6892 / % possible obs: 78.4 % / Num. measured all: 110812 / Rmerge(I) obs: 0.313

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
X-PLOR3.851位相決定
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ詳細
1LATLINEcrystallography mergingAgard, 1983
2CCP4 packagecrystallography merging
3MRC packageその他extraction of phase information from micrographs
4Oモデルフィッティング
5X-PLORモデル精密化
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES
精密化解像度: 3→8 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.33 358 6.9 %RANDOM
Rwork0.237 ---
obs0.237 6107 73.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 14.2 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.54 Å0.4 Å
Luzzati d res low-8 Å
Luzzati sigma a0.53 Å0.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1721 0 500 2 2223
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYx_bond_d0.013
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYx_bond_d_na
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYx_bond_d_prot
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYx_angle_d
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYx_angle_d_na
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYx_angle_d_prot
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYx_angle_deg1.7
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYx_angle_deg_na
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYx_angle_deg_prot
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYx_dihedral_angle_d25.9
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYx_dihedral_angle_d_na
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYx_dihedral_angle_d_prot
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYx_improper_angle_d1
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYx_improper_angle_d_na
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYx_improper_angle_d_prot
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYx_mcbond_it
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYx_mcangle_it
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYx_scbond_it
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3→3.13 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.369 14 1.9 %
Rwork0.293 219 -
obs--39.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY1PROTEIN_REP.PARAMTOPHCSDX.PRO
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY2
ソフトウェア
*PLUS
バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.33
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.9
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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