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万見
- EMDB-2990: Structure of Target Of Rapapmycin Complex 2 (TORC2) from Saccharo... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2990
タイトルStructure of Target Of Rapapmycin Complex 2 (TORC2) from Saccharomyces cerevisiae
マップデータReconstruction of yeast TORC2 - filtered at 26 Angstroms resolution (FSC 0.143 criterion after gold standard refinement). Contour level provided by author - The map was generated from negative stain data, and we determined the correct contour level to display the map to be 2.9 in Pymol.
試料
  • 試料: Yeast Target of Rapamycin Complex 2
  • タンパク質・ペプチド: Yeast TORC2
キーワードTOR kinase complex / TORC2 / cell growth / rapamycin
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 26.0 Å
データ登録者Gaubitz C / Oliveira TM / Prouteau M / Leitner A / Karuppasamy M / Konstantinidou G / Rispal D / Eltschinger S / Robinson GC / Thore S ...Gaubitz C / Oliveira TM / Prouteau M / Leitner A / Karuppasamy M / Konstantinidou G / Rispal D / Eltschinger S / Robinson GC / Thore S / Aebersold R / Schaffitzel C / Loewith R
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2015
タイトル: Molecular Basis of the Rapamycin Insensitivity of Target Of Rapamycin Complex 2.
著者: Christl Gaubitz / Taiana M Oliveira / Manoel Prouteau / Alexander Leitner / Manikandan Karuppasamy / Georgia Konstantinidou / Delphine Rispal / Sandra Eltschinger / Graham C Robinson / ...著者: Christl Gaubitz / Taiana M Oliveira / Manoel Prouteau / Alexander Leitner / Manikandan Karuppasamy / Georgia Konstantinidou / Delphine Rispal / Sandra Eltschinger / Graham C Robinson / Stéphane Thore / Ruedi Aebersold / Christiane Schaffitzel / Robbie Loewith /
要旨: Target of Rapamycin (TOR) plays central roles in the regulation of eukaryote growth as the hub of two essential multiprotein complexes: TORC1, which is rapamycin-sensitive, and the lesser ...Target of Rapamycin (TOR) plays central roles in the regulation of eukaryote growth as the hub of two essential multiprotein complexes: TORC1, which is rapamycin-sensitive, and the lesser characterized TORC2, which is not. TORC2 is a key regulator of lipid biosynthesis and Akt-mediated survival signaling. In spite of its importance, its structure and the molecular basis of its rapamycin insensitivity are unknown. Using crosslinking-mass spectrometry and electron microscopy, we determined the architecture of TORC2. TORC2 displays a rhomboid shape with pseudo-2-fold symmetry and a prominent central cavity. Our data indicate that the C-terminal part of Avo3, a subunit unique to TORC2, is close to the FKBP12-rapamycin-binding domain of Tor2. Removal of this sequence generated a FKBP12-rapamycin-sensitive TORC2 variant, which provides a powerful tool for deciphering TORC2 function in vivo. Using this variant, we demonstrate a role for TORC2 in G2/M cell-cycle progression.
履歴
登録2015年4月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年5月6日-
マップ公開2015年6月10日-
更新2015年7月1日-
現状2015年7月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.029
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.029
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_2990.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2990.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of yeast TORC2 - filtered at 26 Angstroms resolution (FSC 0.143 criterion after gold standard refinement). Contour level provided by author - The map was generated from negative stain data, and we determined the correct contour level to display the map to be 2.9 in Pymol.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.5 Å/pix.
x 100 pix.
= 450. Å		4.5 Å/pix.
x 100 pix.
= 450. Å		4.5 Å/pix.
x 100 pix.
= 450. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.5 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.029 / ムービー #1: 0.029
最小 - 最大-0.0818112 - 0.11751353
平均 (標準偏差)0.00042925 (±0.00938699)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ100100100
Spacing100100100
セルA=B=C: 450.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.54.54.5
M x/y/z100100100
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z450.000450.000450.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS100100100
D min/max/mean-0.0820.1180.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Yeast Target of Rapamycin Complex 2

全体名称: Yeast Target of Rapamycin Complex 2
要素
  • 試料: Yeast Target of Rapamycin Complex 2
  • タンパク質・ペプチド: Yeast TORC2

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超分子 #1000: Yeast Target of Rapamycin Complex 2

超分子名称: Yeast Target of Rapamycin Complex 2 / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: TORC2 complex, which consists of six subunits / 集合状態: dimer / Number unique components: 1
分子量実験値: 1.4 MDa / 理論値: 1.4 MDa / 手法: Size exclusion

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分子 #1: Yeast TORC2

分子名称: Yeast TORC2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: TORC2 is composed of two copies of: Tor2 kinase, Lst8, Avo1, Avo2, Avo3, Bit61/2
コピー数: 1 / 集合状態: 2 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's Yeast
細胞中の位置: Plasma membrane MCT (membrane compartment containing TORC2) domain
分子量実験値: 1.4 MDa / 理論値: 1.4 MDa

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.01 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
詳細: 50mM HEPES pH 7.5, 5 mM CHAPS, 300 mM KCl, 0,5 mM DTT
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Grids with adsorbed protein floated on 2% w/v uranyl acetate for 1 min.
グリッド詳細: 300 mesh grid
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM120T
日付2012年4月10日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k)
実像数: 200 / 詳細: 200 micrographs (100 tilt pairs)
Tilt angle min0
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 26000
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC / Tilt angle max: 45

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画像解析

詳細A total of 8,762 RCT pairs were picked manually with tiltpicker (Voss et al, 2009). The additional untilted particles were picked with e2boxer.py (Ludtke, 2010). The 3D reconstruction was calculated with the Xmipp ML tomo and refined with Xmipp MLF 3D (Scheres et al., 2008)
CTF補正詳細: each micrograph
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 26.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Xmipp, Relion / 使用した粒子像数: 24979
最終 2次元分類クラス数: 500

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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