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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-28573 | |||||||||
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タイトル | CryoEM structure of HLA-A2 bound to MAGEA4 (230-239) peptide | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | HLA / MHC / IMMUNE SYSTEM | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 antigen processing and presentation / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / ER to Golgi transport vesicle membrane / phagocytic vesicle membrane / recycling endosome membrane / early endosome membrane / immune response / cell surface / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | |||||||||
データ登録者 | Saotome K / Franklin MC | |||||||||
資金援助 | 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023 タイトル: Structural analysis of cancer-relevant TCR-CD3 and peptide-MHC complexes by cryoEM. 著者: Kei Saotome / Drew Dudgeon / Kiersten Colotti / Michael J Moore / Jennifer Jones / Yi Zhou / Ashique Rafique / George D Yancopoulos / Andrew J Murphy / John C Lin / William C Olson / Matthew C Franklin / 要旨: The recognition of antigenic peptide-MHC (pMHC) molecules by T-cell receptors (TCR) initiates the T-cell mediated immune response. Structural characterization is key for understanding the specificity ...The recognition of antigenic peptide-MHC (pMHC) molecules by T-cell receptors (TCR) initiates the T-cell mediated immune response. Structural characterization is key for understanding the specificity of TCR-pMHC interactions and informing the development of therapeutics. Despite the rapid rise of single particle cryoelectron microscopy (cryoEM), x-ray crystallography has remained the preferred method for structure determination of TCR-pMHC complexes. Here, we report cryoEM structures of two distinct full-length α/β TCR-CD3 complexes bound to their pMHC ligand, the cancer-testis antigen HLA-A2/MAGEA4 (230-239). We also determined cryoEM structures of pMHCs containing MAGEA4 (230-239) peptide and the closely related MAGEA8 (232-241) peptide in the absence of TCR, which provided a structural explanation for the MAGEA4 preference displayed by the TCRs. These findings provide insights into the TCR recognition of a clinically relevant cancer antigen and demonstrate the utility of cryoEM for high-resolution structural analysis of TCR-pMHC interactions. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_28573.map.gz | 155.6 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-28573-v30.xml emd-28573.xml | 14.7 KB 14.7 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_28573.png | 72.9 KB | ||
Filedesc metadata | emd-28573.cif.gz | 5.5 KB | ||
その他 | emd_28573_half_map_1.map.gz emd_28573_half_map_2.map.gz | 140.8 MB 140.8 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-28573 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-28573 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_28573_validation.pdf.gz | 806.8 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_28573_full_validation.pdf.gz | 806.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_28573_validation.xml.gz | 15.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_28573_validation.cif.gz | 18.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-28573 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-28573 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_28573.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.85 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_28573_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_28573_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Single chain disulfide stabilized trimer of HLA-A2, Beta-2-microg...
全体 | 名称: Single chain disulfide stabilized trimer of HLA-A2, Beta-2-microglobulin, MAGE-A4 peptide in complex with anti-Beta-2-microglobulin Fab 2M2 |
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要素 |
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-超分子 #1: Single chain disulfide stabilized trimer of HLA-A2, Beta-2-microg...
超分子 | 名称: Single chain disulfide stabilized trimer of HLA-A2, Beta-2-microglobulin, MAGE-A4 peptide in complex with anti-Beta-2-microglobulin Fab 2M2 タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: Beta-2-microglobulin,HLA class I antigen,MAGE-A4 peptide chimera
分子 | 名称: Beta-2-microglobulin,HLA class I antigen,MAGE-A4 peptide chimera タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 50.306184 KDa |
組換発現 | 生物種: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ) |
配列 | 文字列: GVYDGREHTV GCGGSGGGGS GGGGSIQRTP KIQVYSRHPA ENGKSNFLNC YVSGFHPSDI EVDLLKNGER IEKVEHSDLS FSKDWSFYL LYYTEFTPTE KDEYACRVNH VTLSQPKIVK WDRDMGGGGS GGGGSGGGGS GGGGSGSHSM RYFFTSVSRP G RGEPRFIA ...文字列: GVYDGREHTV GCGGSGGGGS GGGGSIQRTP KIQVYSRHPA ENGKSNFLNC YVSGFHPSDI EVDLLKNGER IEKVEHSDLS FSKDWSFYL LYYTEFTPTE KDEYACRVNH VTLSQPKIVK WDRDMGGGGS GGGGSGGGGS GGGGSGSHSM RYFFTSVSRP G RGEPRFIA VGYVDDTQFV RFDSDAASQR MEPRAPWIEQ EGPEYWDGET RKVKAHSQTH RVDLGTLRGC YNQSEAGSHT VQ RMYGCDV GSDWRFLRGY HQYAYDGKDY IALKEDLRSW TAADMAAQTT KHKWEAAHVA EQLRAYLEGT CVEWLRRYLE NGK ETLQRT DAPKTHMTHH AVSDHEATLR CWALSFYPAE ITLTWQRDGE DQTQDTELVE TRPAGDGTFQ KWAAVVVPSG QEQR YTCHV QHEGLPKPLT LRWEPEQKLI SEEDLGGEQK LISEEDLHHH HHH UniProtKB: HLA class I antigen |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.4 µm 最小 デフォーカス(公称値): 1.4000000000000001 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 76433 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |