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- EMDB-27590: Prefusion-stabilized Nipah virus fusion protein, dimer of trimers -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-27590
タイトルPrefusion-stabilized Nipah virus fusion protein, dimer of trimers
マップデータPrefusion-stabilized Nipah virus fusion protein, dimer of trimers
試料
  • 複合体: Prefusion-stabilized Nipah virus fusion protein, dimer of trimers
    • タンパク質・ペプチド: Fusion glycoprotein F0
キーワードNipah / Nipah virus / NiV / fusion / F / antibody / neutralizing / conserved epitope / neutralizing antibody / prefusion / prefusion-stabilized / vaccine / vaccine design / antigen / antigen design / dimer of trimers / oligomer / VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane fusion involved in viral entry into host cell / symbiont entry into host cell / fusion of virus membrane with host plasma membrane / viral envelope / host cell plasma membrane / virion membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
Precursor fusion glycoprotein F0, Paramyxoviridae / Fusion glycoprotein F0
類似検索 - ドメイン・相同性
Fusion glycoprotein F0
類似検索 - 構成要素
生物種Nipah henipavirus (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Byrne PO / Blade EG / McLellan JS
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Welch FoundationF-0003-19620604 米国
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2024
タイトル: Prefusion stabilization of the Hendra and Langya virus F proteins.
著者: Patrick O Byrne / Elizabeth G Blade / Brian E Fisher / David R Ambrozak / Ajit R Ramamohan / Barney S Graham / Rebecca J Loomis / Jason S McLellan /
要旨: Nipah virus (NiV) and Hendra virus (HeV) are pathogenic paramyxoviruses that cause mild-to-severe disease in humans. As members of the genus, NiV and HeV use an attachment (G) glycoprotein and a ...Nipah virus (NiV) and Hendra virus (HeV) are pathogenic paramyxoviruses that cause mild-to-severe disease in humans. As members of the genus, NiV and HeV use an attachment (G) glycoprotein and a class I fusion (F) glycoprotein to invade host cells. The F protein rearranges from a metastable prefusion form to an extended postfusion form to facilitate host cell entry. Prefusion NiV F elicits higher neutralizing antibody titers than postfusion NiV F, indicating that stabilization of prefusion F may aid vaccine development. A combination of amino acid substitutions (L104C/I114C, L172F, and S191P) is known to stabilize NiV F in its prefusion conformation, although the extent to which substitutions transfer to other henipavirus F proteins is not known. Here, we perform biophysical and structural studies to investigate the mechanism of prefusion stabilization in F proteins from three henipaviruses: NiV, HeV, and Langya virus (LayV). Three known stabilizing substitutions from NiV F transfer to HeV F and exert similar structural and functional effects. One engineered disulfide bond, located near the fusion peptide, is sufficient to stabilize the prefusion conformations of both HeV F and LayV F. Although LayV F shares low overall sequence identity with NiV F and HeV F, the region around the fusion peptide exhibits high sequence conservation across all henipaviruses. Our findings indicate that substitutions targeting this site of conformational change might be applicable to prefusion stabilization of other henipavirus F proteins and support the use of NiV as a prototypical pathogen for henipavirus vaccine antigen design.IMPORTANCEPathogenic henipaviruses such as Nipah virus (NiV) and Hendra virus (HeV) cause respiratory symptoms, with severe cases resulting in encephalitis, seizures, and coma. The work described here shows that the NiV and HeV fusion (F) proteins share common structural features with the F protein from an emerging henipavirus Langya virus (LayV). Sequence alignment alone was sufficient to predict which known prefusion-stabilizing amino acid substitutions from NiV F would stabilize the prefusion conformations of HeV F and LayV F. This work also reveals an unexpected oligomeric interface shared by prefusion HeV F and NiV F. Together, these advances lay a foundation for future antigen design targeting henipavirus F proteins. In this way, Nipah virus can serve as a prototypical pathogen for the development of protective vaccines and monoclonal antibodies to prepare for potential henipavirus outbreaks.
履歴
登録2022年7月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年7月19日-
マップ公開2023年7月19日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_27590.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_27590.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Prefusion-stabilized Nipah virus fusion protein, dimer of trimers
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.94 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.7422441 - 1.0823512
平均 (標準偏差)-0.00009882777 (±0.021184877)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 360.96 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_27590_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Additional Map 1

ファイルemd_27590_additional_1.map
注釈Additional Map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Additional Map 2

ファイルemd_27590_additional_2.map
注釈Additional Map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map 1

ファイルemd_27590_half_map_1.map
注釈Half Map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map 2

ファイルemd_27590_half_map_2.map
注釈Half Map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Prefusion-stabilized Nipah virus fusion protein, dimer of trimers

全体名称: Prefusion-stabilized Nipah virus fusion protein, dimer of trimers
要素
  • 複合体: Prefusion-stabilized Nipah virus fusion protein, dimer of trimers
    • タンパク質・ペプチド: Fusion glycoprotein F0

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超分子 #1: Prefusion-stabilized Nipah virus fusion protein, dimer of trimers

超分子名称: Prefusion-stabilized Nipah virus fusion protein, dimer of trimers
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Nipah henipavirus (ウイルス)

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分子 #1: Fusion glycoprotein F0

分子名称: Fusion glycoprotein F0 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Nipah henipavirus (ウイルス)
分子量理論値: 60.039879 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MYSMQLASCV TLTLVLLVNS QGILHYEKLS KIGLVKGVTR KYKIKSNPLT KDIVIKMIPN VSNMSQCTGS VMENYKTRLN GILTPIKGA LEIYKNNTHD CVGDVRLAGV CMAGVAIGIA TAAQITAGVA LYEAMKNADN INKLKSSIES TNEAVVKLQE T AEKTVYVF ...文字列:
MYSMQLASCV TLTLVLLVNS QGILHYEKLS KIGLVKGVTR KYKIKSNPLT KDIVIKMIPN VSNMSQCTGS VMENYKTRLN GILTPIKGA LEIYKNNTHD CVGDVRLAGV CMAGVAIGIA TAAQITAGVA LYEAMKNADN INKLKSSIES TNEAVVKLQE T AEKTVYVF TALQDYINTN LVPTIDKIPC KQTELSLDLA LSKYLSDLLF VFGPNLQDPV SNSMTIQAIS QAFGGNYETL LR TLGYATE DFDDLLESDS ITGQIIYVDL SSYYIIVRVY FPILTEIQQA YIQELLPVSF NNDNSEWISI VPNFILVRNT LIS NIEIGF CLITKRSVIC NQDYATPMTN NMRECLTGST EKCPRELVVS SHVPRFALSN GVLFANCISV TCQCQTTGRA ISQS GEQTL LMIDNTTCPT AVLGNVIISL GKYLGSVNYN SEGIAIGPPV FTDKVDISSQ ISSMNQSLQQ SKDYIKEAQR LLDTV NPSL KLMKQIEDKI EEILSKIYHI ENEIARIKKL IGEAPGGLVP RGSHHHHHHS AWSHPQFEK

UniProtKB: Fusion glycoprotein F0

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 49.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 534823
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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