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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-26454 | |||||||||
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タイトル | Complex between MLL1-WRAD and an H2B-ubiquitinated nucleosome | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / ATAC complex / NSL complex / histone H3K4 methyltransferase activity / Cardiogenesis / endosomal transport / histone methyltransferase complex / regulation of tubulin deacetylation ...MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / ATAC complex / NSL complex / histone H3K4 methyltransferase activity / Cardiogenesis / endosomal transport / histone methyltransferase complex / regulation of tubulin deacetylation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / regulation of cell division / regulation of embryonic development / transcription factor TFIID complex / MLL1 complex / hemopoiesis / RNA polymerase II general transcription initiation factor activity / histone acetyltransferase complex / positive regulation of gluconeogenesis / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / methylated histone binding / skeletal system development / gluconeogenesis / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / euchromatin / trans-Golgi network / mitotic spindle / PKMTs methylate histone lysines / RMTs methylate histone arginines / beta-catenin binding / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / response to estrogen / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / Neddylation / HATs acetylate histones / histone binding / transcription cis-regulatory region binding / regulation of cell cycle / protein heterodimerization activity / DNA damage response / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) / Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / synthetic construct (人工物) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.25 Å | |||||||||
データ登録者 | Niklas HA / Rahman S / Worden EJ / Wolberger C | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2022 タイトル: Multistate structures of the MLL1-WRAD complex bound to H2B-ubiquitinated nucleosome. 著者: Sanim Rahman / Niklas A Hoffmann / Evan J Worden / Marissa L Smith / Kevin E W Namitz / Bruce A Knutson / Michael S Cosgrove / Cynthia Wolberger / 要旨: The human Mixed Lineage Leukemia-1 (MLL1) complex methylates histone H3K4 to promote transcription and is stimulated by monoubiquitination of histone H2B. Recent structures of the MLL1-WRAD core ...The human Mixed Lineage Leukemia-1 (MLL1) complex methylates histone H3K4 to promote transcription and is stimulated by monoubiquitination of histone H2B. Recent structures of the MLL1-WRAD core complex, which comprises the MLL1 methyltransferase, DR5, bBp5, sh2L, and PY-30, have revealed variability in the docking of MLL1-WRAD on nucleosomes. In addition, portions of the Ash2L structure and the position of DPY30 remain ambiguous. We used an integrated approach combining cryoelectron microscopy (cryo-EM) and mass spectrometry cross-linking to determine a structure of the MLL1-WRAD complex bound to ubiquitinated nucleosomes. The resulting model contains the Ash2L intrinsically disordered region (IDR), SPRY insertion region, Sdc1-DPY30 interacting region (SDI-motif), and the DPY30 dimer. We also resolved three additional states of MLL1-WRAD lacking one or more subunits, which may reflect different steps in the assembly of MLL1-WRAD. The docking of subunits in all four states differs from structures of MLL1-WRAD bound to unmodified nucleosomes, suggesting that H2B-ubiquitin favors assembly of the active complex. Our results provide a more complete picture of MLL1-WRAD and the role of ubiquitin in promoting formation of the active methyltransferase complex. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_26454.map.gz | 8.6 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-26454-v30.xml emd-26454.xml | 32.2 KB 32.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_26454_fsc.xml | 10.7 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_26454.png | 81.9 KB | ||
マスクデータ | emd_26454_msk_1.map | 103 MB | マスクマップ | |
その他 | emd_26454_additional_1.map.gz emd_26454_half_map_1.map.gz emd_26454_half_map_2.map.gz | 80.8 MB 81.1 MB 81 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-26454 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-26454 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_26454_validation.pdf.gz | 790.3 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_26454_full_validation.pdf.gz | 789.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_26454_validation.xml.gz | 17.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_26454_validation.cif.gz | 23.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-26454 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-26454 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_26454.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.058 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_26454_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: #1
ファイル | emd_26454_additional_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_26454_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_26454_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : MLL1 WRAD complex bound to the ubiquitinated nucleosome
+超分子 #1: MLL1 WRAD complex bound to the ubiquitinated nucleosome
+超分子 #2: MLL1 WRAD complex
+超分子 #3: nucleosome
+分子 #1: Histone H3
+分子 #2: Histone H4
+分子 #3: Histone H2A
+分子 #4: Histone H2B 1.1
+分子 #7: cDNA FLJ56846, highly similar to Zinc finger protein HRX
+分子 #8: WD repeat-containing protein 5
+分子 #9: Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2
+分子 #10: Retinoblastoma-binding protein 5
+分子 #11: Polyubiquitin-B
+分子 #12: Protein dpy-30 homolog
+分子 #5: 601 DNA (146-MER)
+分子 #6: 601 DNA (146-MER)
+分子 #13: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE
+分子 #14: ZINC ION
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 5091 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD 最大 デフォーカス(公称値): 2.8000000000000003 µm 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |