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- EMDB-26154: Cryo-EM structure of human ankyrin complex (B2P1A1)2 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-26154
タイトルCryo-EM structure of human ankyrin complex (B2P1A1)2
マップデータCryo-EM structure of Ankyrin complex (B2P1A1)2
試料
  • 複合体: High-salt fraction 2 from human red blood cell membrane
    • タンパク質・ペプチド: band 3
    • タンパク質・ペプチド: protein 4.2
    • タンパク質・ペプチド: ankyrin
キーワードRed blood cell / Ankyrin complex / membrane protein / band 3 / protein 4.2
機能・相同性
機能・相同性情報


spectrin-associated cytoskeleton / hemoglobin metabolic process / positive regulation of organelle organization / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase activity / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / pH elevation / Defective SLC4A1 causes hereditary spherocytosis type 4 (HSP4), distal renal tubular acidosis (dRTA) and dRTA with hemolytic anemia (dRTA-HA) / negative regulation of urine volume / NrCAM interactions / Neurofascin interactions ...spectrin-associated cytoskeleton / hemoglobin metabolic process / positive regulation of organelle organization / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase activity / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / pH elevation / Defective SLC4A1 causes hereditary spherocytosis type 4 (HSP4), distal renal tubular acidosis (dRTA) and dRTA with hemolytic anemia (dRTA-HA) / negative regulation of urine volume / NrCAM interactions / Neurofascin interactions / Bicarbonate transporters / intracellular monoatomic ion homeostasis / ankyrin-1 complex / CHL1 interactions / plasma membrane phospholipid scrambling / monoatomic anion transmembrane transporter activity / chloride:bicarbonate antiporter activity / cytoskeletal anchor activity / solute:inorganic anion antiporter activity / bicarbonate transport / monoatomic anion transport / bicarbonate transmembrane transporter activity / M band / Interaction between L1 and Ankyrins / chloride transport / chloride transmembrane transporter activity / ankyrin binding / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / hemoglobin binding / spectrin binding / cortical cytoskeleton / erythrocyte maturation / exocytosis / axolemma / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / erythrocyte development / COPI-mediated anterograde transport / protein-membrane adaptor activity / spleen development / chloride transmembrane transport / cytoskeleton organization / sarcoplasmic reticulum / protein localization to plasma membrane / regulation of intracellular pH / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / cell morphogenesis / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / sarcolemma / structural constituent of cytoskeleton / transmembrane transport / cytoplasmic side of plasma membrane / Z disc / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / blood coagulation / regulation of cell shape / ATPase binding / basolateral plasma membrane / protein phosphatase binding / postsynaptic membrane / transmembrane transporter binding / blood microparticle / cytoskeleton / neuron projection / structural molecule activity / enzyme binding / signal transduction / protein homodimerization activity / extracellular exosome / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ankyrin, UPA domain / UPA domain / Transglutaminase, N-terminal / Transglutaminase, C-terminal / Transglutaminase, active site / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase, animal / Transglutaminase, C-terminal domain superfamily / Transglutaminase family / Transglutaminase family, C-terminal ig like domain / Transglutaminases active site. ...Ankyrin, UPA domain / UPA domain / Transglutaminase, N-terminal / Transglutaminase, C-terminal / Transglutaminase, active site / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase, animal / Transglutaminase, C-terminal domain superfamily / Transglutaminase family / Transglutaminase family, C-terminal ig like domain / Transglutaminases active site. / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Transglutaminase-like superfamily / Transglutaminase/protease-like homologues / Transglutaminase-like / Anion exchange protein 1 / Transglutaminase-like superfamily / Anion exchange protein / Anion exchange, conserved site / Anion exchangers family signature 1. / Anion exchangers family signature 2. / Band 3 cytoplasmic domain / Band 3 cytoplasmic domain / Phosphotransferase/anion transporter / Bicarbonate transporter, eukaryotic / Bicarbonate transporter-like, transmembrane domain / HCO3- transporter integral membrane domain / Ankyrin repeats (many copies) / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Band 3 anion transport protein / Ankyrin-1 / Protein 4.2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.5 Å
データ登録者Xia X / Liu SH / Zhou ZH
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R01GM071940 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2022
タイトル: Structure, dynamics and assembly of the ankyrin complex on human red blood cell membrane.
著者: Xian Xia / Shiheng Liu / Z Hong Zhou /
要旨: The cytoskeleton of a red blood cell (RBC) is anchored to the cell membrane by the ankyrin complex. This complex is assembled during RBC genesis and comprises primarily band 3, protein 4.2 and ...The cytoskeleton of a red blood cell (RBC) is anchored to the cell membrane by the ankyrin complex. This complex is assembled during RBC genesis and comprises primarily band 3, protein 4.2 and ankyrin, whose mutations contribute to numerous human inherited diseases. High-resolution structures of the ankyrin complex have been long sought-after to understand its assembly and disease-causing mutations. Here, we analyzed native complexes on the human RBC membrane by stepwise fractionation. Cryo-electron microscopy structures of nine band-3-associated complexes reveal that protein 4.2 stabilizes the cytoplasmic domain of band 3 dimer. In turn, the superhelix-shaped ankyrin binds to this protein 4.2 via ankyrin repeats (ARs) 6-13 and to another band 3 dimer via ARs 17-20, bridging two band 3 dimers in the ankyrin complex. Integration of these structures with both prior data and our biochemical data supports a model of ankyrin complex assembly during erythropoiesis and identifies interactions essential for the mechanical stability of RBC.
履歴
登録2022年2月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年6月15日-
マップ公開2022年6月15日-
更新2024年1月17日-
現状2024年1月17日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_26154.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_26154.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM structure of Ankyrin complex (B2P1A1)2
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.2 Å/pix.
x 280 pix.
= 616. Å		2.2 Å/pix.
x 280 pix.
= 616. Å		2.2 Å/pix.
x 280 pix.
= 616. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.2 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.73
最小 - 最大-0.27127674 - 1.8833799
平均 (標準偏差)0.005167456 (±0.09649133)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 616.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : High-salt fraction 2 from human red blood cell membrane

全体名称: High-salt fraction 2 from human red blood cell membrane
要素
  • 複合体: High-salt fraction 2 from human red blood cell membrane
    • タンパク質・ペプチド: band 3
    • タンパク質・ペプチド: protein 4.2
    • タンパク質・ペプチド: ankyrin

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超分子 #1: High-salt fraction 2 from human red blood cell membrane

超分子名称: High-salt fraction 2 from human red blood cell membrane
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1 MDa

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分子 #1: band 3

分子名称: band 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: four band 3 in the complex / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MEELQDDYED MMEENLEQEE YEDPDIPESQ MEEPAAHDTE ATATDYHTTS HPGTHKVYVE LQELVMDEKN QELRWMEAAR WVQLEENLGE NGAWGRPHLS HLTFWSLLEL RRVFTKGTVL LDLQETSLAG VANQLLDRFI FEDQIRPQDR EELLRALLLK HSHAGELEAL ...文字列:
MEELQDDYED MMEENLEQEE YEDPDIPESQ MEEPAAHDTE ATATDYHTTS HPGTHKVYVE LQELVMDEKN QELRWMEAAR WVQLEENLGE NGAWGRPHLS HLTFWSLLEL RRVFTKGTVL LDLQETSLAG VANQLLDRFI FEDQIRPQDR EELLRALLLK HSHAGELEAL GGVKPAVLTR SGDPSQPLLP QHSSLETQLF CEQGDGGTEG HSPSGILEKI PPDSEATLVL VGRADFLEQP VLGFVRLQEA AELEAVELPV PIRFLFVLLG PEAPHIDYTQ LGRAAATLMS ERVFRIDAYM AQSRGELLHS LEGFLDCSLV LPPTDAPSEQ ALLSLVPVQR ELLRRRYQSS PAKPDSSFYK GLDLNGGPDD PLQQTGQLFG GLVRDIRRRY PYYLSDITDA FSPQVLAAVI FIYFAALSPA ITFGGLLGEK TRNQMGVSEL LISTAVQGIL FALLGAQPLL VVGFSGPLLV FEEAFFSFCE TNGLEYIVGR VWIGFWLILL VVLVVAFEGS FLVRFISRYT QEIFSFLISL IFIYETFSKL IKIFQDHPLQ KTYNYNVLMV PKPQGPLPNT ALLSLVLMAG TFFFAMMLRK FKNSSYFPGK LRRVIGDFGV PISILIMVLV DFFIQDTYTQ KLSVPDGFKV SNSSARGWVI HPLGLRSEFP IWMMFASALP ALLVFILIFL ESQITTLIVS KPERKMVKGS GFHLDLLLVV GMGGVAALFG MPWLSATTVR SVTHANALTV MGKASTPGAA AQIQEVKEQR ISGLLVAVLV GLSILMEPIL SRIPLAVLFG IFLYMGVTSL SGIQLFDRIL LLFKPPKYHP DVPYVKRVKT WRMHLFTGIQ IICLAVLWVV KSTPASLALP FVLILTVPLR RVLLPLIFRN VELQCLDADD AKATFDEEEG RDEYDEVAMP V

UniProtKB: Band 3 anion transport protein

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分子 #2: protein 4.2

分子名称: protein 4.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: two protein 4.2 in the complex / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MGQALGIKSC DFQAARNNEE HHTKALSSRR LFVRRGQPFT IILYFRAPVR AFLPALKKVA LTAQTGEQPS KINRTQATFP ISSLGDRKWW SAVVEERDAQ SWTISVTTPA DAVIGHYSLL LQVSGRKQLL LGQFTLLFNP WNREDAVFLK NEAQRMEYLL NQNGLIYLGT ...文字列:
MGQALGIKSC DFQAARNNEE HHTKALSSRR LFVRRGQPFT IILYFRAPVR AFLPALKKVA LTAQTGEQPS KINRTQATFP ISSLGDRKWW SAVVEERDAQ SWTISVTTPA DAVIGHYSLL LQVSGRKQLL LGQFTLLFNP WNREDAVFLK NEAQRMEYLL NQNGLIYLGT ADCIQAESWD FGQFEGDVID LSLRLLSKDK QVEKWSQPVH VARVLGALLH FLKEQRVLPT PQTQATQEGA LLNKRRGSVP ILRQWLTGRG RPVYDGQAWV LAAVACTVLR CLGIPARVVT TFASAQGTGG RLLIDEYYNE EGLQNGEGQR GRIWIFQTST ECWMTRPALP QGYDGWQILH PSAPNGGGVL GSCDLVPVRA VKEGTLGLTP AVSDLFAAIN ASCVVWKCCE DGTLELTDSN TKYVGNNIST KGVGSDRCED ITQNYKYPEG SLQEKEVLER VEKEKMEREK DNGIRPPSLE TASPLYLLLK APSSLPLRGD AQISVTLVNH SEQEKAVQLA IGVQAVHYNG VLAAKLWRKK LHLTLSANLE KIITIGLFFS NFERNPPENT FLRLTAMATH SESNLSCFAQ EDIAICRPHL AIKMPEKAEQ YQPLTASVSL QNSLDAPMED CVISILGRGL IHRERSYRFR SVWPENTMCA KFQFTPTHVG LQRLTVEVDC NMFQNLTNYK SVTVVAPELS A

UniProtKB: Protein 4.2

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分子 #3: ankyrin

分子名称: ankyrin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 詳細: two ankyrin in the complex / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MPYSVGFREA DAATSFLRAA RSGNLDKALD HLRNGVDINT CNQNGLNGLH LASKEGHVKM VVELLHKEII LETTTKKGNT ALHIAALAGQ DEVVRELVNY GANVNAQSQK GFTPLYMAAQ ENHLEVVKFL LENGANQNVA TEDGFTPLAV ALQQGHENVV AHLINYGTKG ...文字列:
MPYSVGFREA DAATSFLRAA RSGNLDKALD HLRNGVDINT CNQNGLNGLH LASKEGHVKM VVELLHKEII LETTTKKGNT ALHIAALAGQ DEVVRELVNY GANVNAQSQK GFTPLYMAAQ ENHLEVVKFL LENGANQNVA TEDGFTPLAV ALQQGHENVV AHLINYGTKG KVRLPALHIA ARNDDTRTAA VLLQNDPNPD VLSKTGFTPL HIAAHYENLN VAQLLLNRGA SVNFTPQNGI TPLHIASRRG NVIMVRLLLD RGAQIETKTK DELTPLHCAA RNGHVRISEI LLDHGAPIQA KTKNGLSPIH MAAQGDHLDC VRLLLQYDAE IDDITLDHLT PLHVAAHCGH HRVAKVLLDK GAKPNSRALN GFTPLHIACK KNHVRVMELL LKTGASIDAV TESGLTPLHV ASFMGHLPIV KNLLQRGASP NVSNVKVETP LHMAARAGHT EVAKYLLQNK AKVNAKAKDD QTPLHCAARI GHTNMVKLLL ENNANPNLAT TAGHTPLHIA AREGHVETVL ALLEKEASQA CMTKKGFTPL HVAAKYGKVR VAELLLERDA HPNAAGKNGL TPLHVAVHHN NLDIVKLLLP RGGSPHSPAW NGYTPLHIAA KQNQVEVARS LLQYGGSANA ESVQGVTPLH LAAQEGHAEM VALLLSKQAN GNLGNKSGLT PLHLVAQEGH VPVADVLIKH GVMVDATTRM GYTPLHVASH YGNIKLVKFL LQHQADVNAK TKLGYSPLHQ AAQQGHTDIV TLLLKNGASP NEVSSDGTTP LAIAKRLGYI SVTDVLKVVT DETSFVLVSD KHRMSFPETV DEILDVSEDE GEELISFKAE RRDSRDVDEE KELLDFVPKL DQVVESPAIP RIPCAMPETV VIRSEEQEQA SKEYDEDSLI PSSPATETSD NISPVASPVH TGFLVSFMVD ARGGSMRGSR HNGLRVVIPP RTCAAPTRIT CRLVKPQKLS TPPPLAEEEG LASRIIALGP TGAQFLSPVI VEIPHFASHG RGDRELVVLR SENGSVWKEH RSRYGESYLD QILNGMDEEL GSLEELEKKR VCRIITTDFP LYFVIMSRLC QDYDTIGPEG GSLKSKLVPL VQATFPENAV TKRVKLALQA QPVPDELVTK LLGNQATFSP IVTVEPRRRK FHRPIGLRIP LPPSWTDNPR DSGEGDTTSL RLLCSVIGGT DQAQWEDITG TTKLVYANEC ANFTTNVSAR FWLSDCPRTA EAVNFATLLY KELTAVPYMA KFVIFAKMND PREGRLRCYC MTDDKVDKTL EQHENFVEVA RSRDIEVLEG MSLFAELSGN LVPVKKAAQQ RSFHFQSFRE NRLAMPVKVR DSSREPGGSL SFLRKAMKYE DTQHILCHLN ITMPPCAKGS GAEDRRRTPT PLALRYSILS ESTPGSLSGT EQAEMKMAVI SEHLGLSWAE LARELQFSVE DINRIRVENP NSLLEQSVAL LNLWVIREGQ NANMENLYTA LQSIDRGEIV NMLEGSGRQS RNLKPDRRHT DRDYSLSPSQ MNGYSSLQDE LLSPASLGCA LSSPLRADQY WNEVAVLDAI PLAATEHDTM LEMSDMQVWS AGLTPSLVTA EDSSLECSKA EDSDATGHEW KLEGALSEEP RGPELGSLEL VEDDTVDSDA TNGLIDLLEQ EEGQRSEEKL PGSKRQDDAT GAGQDSENEV SLVSGHQRGQ ARITHSPTVS QVTERSQDRL QDWDADGSIV SYLQDAAQGS WQEEVTQGPH SFQGTSTMTE GLEPGGSQEY EKVLVSVSEH TWTEQPEAES SQADRDRRQQ GQEEQVQEAK NTFTQVVQGN EFQNIPGEQV TEEQFTDEQG NIVTKKIIRK VVRQIDLSSA DAAQEHEEVT VEGPLEDPSE LEVDIDYFMK HSKDHTSTPN P

UniProtKB: Ankyrin-1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
10.0 mMNH2C(CH2OH)3HClTris-HCl
300.0 mMNaClSodium Chloride
1.0 mMHSCH2CH(OH)CH(OH)CH2SHDTT
0.015 %C24H46O11DDM
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 100.0 K / 最高: 100.0 K
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 21187 / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 15351225
初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: Generated from CryoSPARC
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3) / 使用した粒子像数: 26826
初期 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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