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- EMDB-25582: CryoEM structure of the crosslinked Rix7 AAA-ATPase -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-25582
タイトルCryoEM structure of the crosslinked Rix7 AAA-ATPase
マップデータ
試料
  • 複合体: Cryoem structure of the crosslinked Rix7 AAA-ATPase
    • タンパク質・ペプチド: Rix7
    • タンパク質・ペプチド: polyvaline
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードCryoEM / AAA-ATPase / ribosome biogenesis / substrate translocation / ribosomal protein
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
: / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
AAA+ ATPase domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Chaetomium thermophilum (菌類) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.67 Å
データ登録者Kocaman S / Stanley RE
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)ZIA ES103247 米国
引用ジャーナル: PNAS Nexus / 年: 2022
タイトル: Communication network within the essential AAA-ATPase Rix7 drives ribosome assembly.
著者: Seda Kocaman / Yu-Hua Lo / Juno M Krahn / Mack Sobhany / Venkata P Dandey / Matthew L Petrovich / Suhas K Etigunta / Jason G Williams / Leesa J Deterding / Mario J Borgnia / Robin E Stanley /
要旨: Rix7 is an essential AAA+ ATPase that functions during the early stages of ribosome biogenesis. Rix7 is composed of three domains including an N-terminal domain (NTD) and two AAA+ domains (D1 and ...Rix7 is an essential AAA+ ATPase that functions during the early stages of ribosome biogenesis. Rix7 is composed of three domains including an N-terminal domain (NTD) and two AAA+ domains (D1 and D2) that assemble into an asymmetric stacked hexamer. It was recently established that Rix7 is a presumed protein translocase that removes substrates from preribosomes by translocating them through its central pore. However, how the different domains of Rix7 coordinate their activities within the overall hexameric structure was unknown. We captured cryo-electron microscopy (EM) structures of single and double Walker B variants of full length Rix7. The disordered NTD was not visible in the cryo-EM reconstructions, but cross-linking mass spectrometry revealed that the NTD can associate with the central channel in vitro. Deletion of the disordered NTD enabled us to obtain a structure of the Rix7 hexamer to 2.9 Å resolution, providing high resolution details of critical motifs involved in substrate translocation and interdomain communication. This structure coupled with cell-based assays established that the linker connecting the D1 and D2 domains as well as the pore loops lining the central channel are essential for formation of the large ribosomal subunit. Together, our work shows that Rix7 utilizes a complex communication network to drive ribosome biogenesis.
履歴
登録2021年11月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年3月2日-
マップ公開2022年3月2日-
更新2024年6月5日-
現状2024年6月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.252
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.252
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7t0v
  • 表面レベル: 0.252
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_25582.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_25582.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 9.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.04 Å/pix.
x 152 pix.
= 157.334 Å		1.04 Å/pix.
x 147 pix.
= 152.158 Å		1.04 Å/pix.
x 115 pix.
= 119.035 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.03509 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.252 / ムービー #1: 0.252
最小 - 最大-1.1238117 - 2.0532684
平均 (標準偏差)0.04843174 (±0.15817447)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin8710582
サイズ147115152
Spacing115147152
セルA: 119.03535 Å / B: 152.15822 Å / C: 157.33368 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.03508695652171.03508843537411.0350921052632
M x/y/z115147152
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z119.035152.158157.334
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ500500500
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS1058782
NC/NR/NS115147152
D min/max/mean-1.1242.0530.048

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Cryoem structure of the crosslinked Rix7 AAA-ATPase

全体名称: Cryoem structure of the crosslinked Rix7 AAA-ATPase
要素
  • 複合体: Cryoem structure of the crosslinked Rix7 AAA-ATPase
    • タンパク質・ペプチド: Rix7
    • タンパク質・ペプチド: polyvaline
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Cryoem structure of the crosslinked Rix7 AAA-ATPase

超分子名称: Cryoem structure of the crosslinked Rix7 AAA-ATPase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Chaetomium thermophilum (菌類)
分子量理論値: 100 KDa

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分子 #1: Rix7

分子名称: Rix7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Chaetomium thermophilum (菌類)
分子量理論値: 89.418266 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSRRPTLRLG LDRDVYNIVL NLEQQGTDEN GKRPRLTVDY VYDTIKRSNS SLARQKKRML EDSIERVLAV RKEQAKAEEE TDSDDLIEA QERERERQKA AQAQRDANLL NRQIAKSWGF ASSPGAKAAD GEKGTDTGSI ATPAPATPAV AENMAADTPT T STGPVLPA ...文字列:
MSRRPTLRLG LDRDVYNIVL NLEQQGTDEN GKRPRLTVDY VYDTIKRSNS SLARQKKRML EDSIERVLAV RKEQAKAEEE TDSDDLIEA QERERERQKA AQAQRDANLL NRQIAKSWGF ASSPGAKAAD GEKGTDTGSI ATPAPATPAV AENMAADTPT T STGPVLPA SSTDRQPNGE PRPKKRKAAP KEIDRTPPTK VSILDIAGVD DTLQRLLKEV WFPLRGGEAC EKMGYRYDNG VL LHGPSGC GKTTLAHAIA GSIGVAFIPV SAPSVIGGTS GESEKNIRDV FDEAIRLAPC LIFLDQIDAI AGRRESANKG MES RIVAEI MNGMDRIRQN TPLGKNVVVL AATNRPEFLD PAIRRRFSVE IDMGMPSERA REQILRSLTR DLSLADDINF KELA KMTPG YVGSDLQYVV KAAVSESFQA NIDSLLAQAR AKHPADHLAN VSQPQRDWLL LEAHRDEEVS WPSTKITMEQ FRKAV SLVQ PASKREGFST IPDTTWSHVG ALEDVRKKLE MSIIGPIKNP ELFTRVGIKP AAGILLWGPP GCGKTLVAKA VANESK ANF ISIKGPELLN KYVGESERAV RQLFSRAKSS APCILFFDQM DALVPRRDDS LSDASARVVN TLLTELDGVG DRSGIYV IG ATNRPDMIDE AIRRPGRLGT SIYVGLPSAE DRVKILKTLY RNTVKAPKKR EGTNGEDVDM TDAAAEQQHQ GTTDADLE K VALDLRCTGF SGADLGNLMQ AAAQACLERV YTQRQQKRKE GGSVAEEEEI EPVITMEDWE KALNEVKPSV KDPEKYMHS GFAAALEHHH HHH

UniProtKB: AAA+ ATPase domain-containing protein

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分子 #2: polyvaline

分子名称: polyvaline / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 2.298024 KDa
配列文字列:
VVVVVVVVVV VVVVVVVVVV VVV

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分子 #3: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 9 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 9 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #5: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.67 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 201000
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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