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- EMDB-25074: Cryo-EM Structure of the RT component of the HIV-1 Pol Polyprotein -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-25074
タイトルCryo-EM Structure of the RT component of the HIV-1 Pol Polyprotein
マップデータDeepEMhancer from Full-map
試料
  • 複合体: RT portion of HIV-1 Pol
    • タンパク質・ペプチド: Gag-Pol polyprotein
キーワードHIV-1 / VIRAL PROTEIN / enzyme / TRANSFERASE / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency ...HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / viral translational frameshifting / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain ...Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, C-terminal / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus type 1 BH10 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Lyumkis D / Passos D
資金援助3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01 AI136680
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI27690
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)U54AI150472
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM structure of the HIV-1 Pol polyprotein provides insights into virion maturation.
著者: Jerry Joe E K Harrison / Dario Oliveira Passos / Jessica F Bruhn / Joseph D Bauman / Lynda Tuberty / Jeffrey J DeStefano / Francesc Xavier Ruiz / Dmitry Lyumkis / Eddy Arnold /
要旨: Key proteins of retroviruses and other RNA viruses are translated and subsequently processed from polyprotein precursors by the viral protease (PR). Processing of the HIV Gag-Pol polyprotein yields ...Key proteins of retroviruses and other RNA viruses are translated and subsequently processed from polyprotein precursors by the viral protease (PR). Processing of the HIV Gag-Pol polyprotein yields the HIV structural proteins and enzymes. Structures of the mature enzymes PR, reverse transcriptase (RT), and integrase (IN) aided understanding of catalysis and design of antiretrovirals, but knowledge of the Pol precursor architecture and function before PR cleavage is limited. We developed a system to produce stable HIV-1 Pol and determined its cryo-electron microscopy structure. RT in Pol has a similar arrangement to the mature RT heterodimer, and its dimerization may draw together two PR monomers to activate proteolytic processing. HIV-1 thus may leverage the dimerization interfaces in Pol to regulate assembly and maturation of polyprotein precursors.
履歴
登録2021年10月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年7月27日-
マップ公開2022年7月27日-
更新2024年6月5日-
現状2024年6月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_25074.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_25074.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈DeepEMhancer from Full-map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.02 Å/pix.
x 256 pix.
= 259.84 Å		1.02 Å/pix.
x 256 pix.
= 259.84 Å		1.02 Å/pix.
x 256 pix.
= 259.84 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.015 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.09
最小 - 最大-0.04221285 - 1.3289219
平均 (標準偏差)0.00085290114 (±0.017130852)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 259.84 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_25074_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Full-map

ファイルemd_25074_additional_1.map
注釈Full-map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Sharpened full-map

ファイルemd_25074_additional_2.map
注釈Sharpened full-map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half-map 2

ファイルemd_25074_half_map_1.map
注釈half-map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half-map 1

ファイルemd_25074_half_map_2.map
注釈half-map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : RT portion of HIV-1 Pol

全体名称: RT portion of HIV-1 Pol
要素
  • 複合体: RT portion of HIV-1 Pol
    • タンパク質・ペプチド: Gag-Pol polyprotein

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超分子 #1: RT portion of HIV-1 Pol

超分子名称: RT portion of HIV-1 Pol / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: 3D reconstruction of the HIV-1 Pol polyprotein comprising the RT portion
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus type 1 BH10 (ヒト免疫不全ウイルス)
分子量理論値: 120 KDa

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分子 #1: Gag-Pol polyprotein

分子名称: Gag-Pol polyprotein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus type 1 BH10 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: isolate BH10
分子量理論値: 119.289867 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH MATVKFKYKG EEKEVDISKI KKVWRVGKMI SFTYDEGGGK TGRGAVSEKD APKELLQMLE KQKKALEVLF QGPMGRDNN SPSEAGADRQ GTVSFNFPQI TLWQRPLVTI KIGGQLKEAL LATGADDTVL EEMSLPGRWK PKMIGGIGGF I KVRQYDQI ...文字列:
MGSSHHHHHH MATVKFKYKG EEKEVDISKI KKVWRVGKMI SFTYDEGGGK TGRGAVSEKD APKELLQMLE KQKKALEVLF QGPMGRDNN SPSEAGADRQ GTVSFNFPQI TLWQRPLVTI KIGGQLKEAL LATGADDTVL EEMSLPGRWK PKMIGGIGGF I KVRQYDQI LIEICGHKAI GTVLVGPTPV NIIGRNLLTQ IGCTLNFPIS PIETVPVKLK PGMDGPKVKQ WPLTEEKIKA LV EICTEME KEGKISKIGP ENPYNTPVFA IKKKDSTKWR KLVDFRELNK RTQDFWEVQL GIPHPAGLKK KKSVTVLDVG DAY FSVPLD EDFRKYTAFT IPSINNETPG IRYQYNVLPQ GWKGSPAIFQ SSMTKILEPF KKQNPDIVIY QYMDDLYVGS DLEI GQHRT KIEELRQHLL RWGLTTPDKK HQKEPPFLWM GYELHPDKWT VQPIVLPEKD SWTVNDIQKL VGKLNWASQI YPGIK VRQL CKLLRGTKAL TEVIPLTEEA ELELAENREI LKEPVHGVYY DPSKDLIAEI QKQGQGQWTY QIYQEPFKNL KTGKYA RMR GAHTNDVKQL TEAVQKITTE SIVIWGKTPK FKLPIQKETW ETWWTEYWQA TWIPEWEFVN TPPLVKLWYQ LEKEPIV GA ETFYVDGAAN RETKLGKAGY VTNKGRQKVV PLTNTTNQKT ELQAIYLALQ DSGLEVNIVT DSQYALGIIQ AQPDKSES E LVNQIIEQLI KKEKVYLAWV PAHKGIGGNE QVDKLVSAGI RKIDDLDGID KAQDEHEKYH SNWRAMASDF NLPPVVAKE IVASCDKCQL KGEAMHGQVD CSPGIWQLDC THLEGKVILV AVHVASGYIE AEVIPAETGQ ETAYFLLKLA GRWPVKTIHT DNGSNFTSA TVKAACWWAG IKQEFGIPYN PQSQGVVESM NKELKKIIGQ VRDQAEHLKT AVQMAVFIHN FKRKGGIGGY S AGERIVDI IATDIQTKEL QKQITKIQNF RVYYRDSRNP LWKGPAKLLW KGEGAVVIQD NSDIKVVPRR KAKIIRDYGK QM AGDDCVA SRQDED

UniProtKB: Gag-Pol polyprotein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3710 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3838 pixel / 平均電子線量: 0.95 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 27555
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 27555
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 3次元分類クラス数: 2 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

1dlo

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

3bgr

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient
得られたモデル

PDB-7sep:
Cryo-EM Structure of the RT component of the HIV-1 Pol Polyprotein

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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