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万見
- EMDB-24672: The cryo-EM map of KIF18A bound to KIFBP -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-24672
タイトルThe cryo-EM map of KIF18A bound to KIFBP
マップデータ
試料
  • 複合体: KIFBP:KIF18A complex
    • タンパク質・ペプチド: KIF-binding protein
    • タンパク質・ペプチド: Kinesin-like protein KIF18A
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードkinesin regualtion protein / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


tubulin-dependent ATPase activity / mitotic spindle astral microtubule / mitotic spindle midzone / central nervous system projection neuron axonogenesis / kinetochore microtubule / male meiotic nuclear division / microtubule plus-end binding / Kinesins / plus-end-directed microtubule motor activity / microtubule depolymerization ...tubulin-dependent ATPase activity / mitotic spindle astral microtubule / mitotic spindle midzone / central nervous system projection neuron axonogenesis / kinetochore microtubule / male meiotic nuclear division / microtubule plus-end binding / Kinesins / plus-end-directed microtubule motor activity / microtubule depolymerization / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / kinesin complex / mitotic metaphase chromosome alignment / mitochondrial transport / seminiferous tubule development / microtubule-based movement / mitotic sister chromatid segregation / kinesin binding / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / regulation of microtubule cytoskeleton organization / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / ruffle / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / neuron projection maintenance / MHC class II antigen presentation / caveola / cellular response to estradiol stimulus / RHO GTPases Activate Formins / kinetochore / microtubule cytoskeleton organization / Separation of Sister Chromatids / microtubule cytoskeleton / protein transport / actin binding / microtubule binding / in utero embryonic development / cytoskeleton / centrosome / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
KIF-1 binding protein / KIF-1 binding protein C terminal / Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily ...KIF-1 binding protein / KIF-1 binding protein C terminal / Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Kinesin-like protein KIF18A / KIF-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.9 Å
データ登録者Tan Z / Solon AL
資金援助 米国, 4件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM086610 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM094231 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM136822 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM121491 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2021
タイトル: Kinesin-binding protein remodels the kinesin motor to prevent microtubule binding.
著者: April L Solon / Zhenyu Tan / Katherine L Schutt / Lauren Jepsen / Sarah E Haynes / Alexey I Nesvizhskii / David Sept / Jason Stumpff / Ryoma Ohi / Michael A Cianfrocco /
要旨: Kinesins are regulated in space and time to ensure activation only in the presence of cargo. Kinesin-binding protein (KIFBP), which is mutated in Goldberg-Shprintzen syndrome, binds to and inhibits ...Kinesins are regulated in space and time to ensure activation only in the presence of cargo. Kinesin-binding protein (KIFBP), which is mutated in Goldberg-Shprintzen syndrome, binds to and inhibits the catalytic motor heads of 8 of 45 kinesin superfamily members, but the mechanism remains poorly defined. Here, we used cryo–electron microscopy and cross-linking mass spectrometry to determine high-resolution structures of KIFBP alone and in complex with two mitotic kinesins, revealing structural remodeling of kinesin by KIFBP. We find that KIFBP remodels kinesin motors and blocks microtubule binding (i) via allosteric changes to kinesin and (ii) by sterically blocking access to the microtubule. We identified two regions of KIFBP necessary for kinesin binding and cellular regulation during mitosis. Together, this work further elucidates the molecular mechanism of KIFBP-mediated kinesin inhibition and supports a model in which structural rearrangement of kinesin motor domains by KIFBP abrogates motor protein activity.
履歴
登録2021年8月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年9月8日-
マップ公開2021年9月8日-
更新2024年6月5日-
現状2024年6月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.14
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.14
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7rsi
  • 表面レベル: 0.14
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7rsi
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_24672.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_24672.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.91 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.14 / ムービー #1: 0.14
最小 - 最大-0.1419493 - 0.5281409
平均 (標準偏差)0.000058942376 (±0.013282277)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 273.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.910.910.91
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z273.000273.000273.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-40-113-15
NX/NY/NZ10616274
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-0.1420.5280.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_24672_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: unsharpened map

ファイルemd_24672_additional_1.map
注釈unsharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_24672_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_24672_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : KIFBP:KIF18A complex

全体名称: KIFBP:KIF18A complex
要素
  • 複合体: KIFBP:KIF18A complex
    • タンパク質・ペプチド: KIF-binding protein
    • タンパク質・ペプチド: Kinesin-like protein KIF18A
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: KIFBP:KIF18A complex

超分子名称: KIFBP:KIF18A complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: KIF-binding protein

分子名称: KIF-binding protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 71.913945 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: MANVPWAEVC EKFQAALALS RVELHKNPEK EPYKSKYSAR ALLEEVKALL GPAPEDEDER PEAEDGPGAG DHALGLPAEV VEPEGPVAQ RAVRLAVIEF HLGVNHIDTE ELSAGEEHLV KCLRLLRRYR LSHDCISLCI QAQNNLGILW SEREEIETAQ A YLESSEAL ...文字列:
MANVPWAEVC EKFQAALALS RVELHKNPEK EPYKSKYSAR ALLEEVKALL GPAPEDEDER PEAEDGPGAG DHALGLPAEV VEPEGPVAQ RAVRLAVIEF HLGVNHIDTE ELSAGEEHLV KCLRLLRRYR LSHDCISLCI QAQNNLGILW SEREEIETAQ A YLESSEAL YNQYMKEVGS PPLDPTERFL PEEEKLTEQE RSKRFEKVYT HNLYYLAQVY QHLEMFEKAA HYCHSTLKRQ LE HNAYHPI EWAINAATLS QFYINKLCFM EARHCLSAAN VIFGQTGKIS ATEDTPEAEG EVPELYHQRK GEIARCWIKY CLT LMQNAQ LSMQDNIGEL DLDKQSELRA LRKKELDEEE SIRKKAVQFG TGELCDAISA VEEKVSYLRP LDFEEARELF LLGQ HYVFE AKEFFQIDGY VTDHIEVVQD HSALFKVLAF FETDMERRCK MHKRRIAMLE PLTVDLNPQY YLLVNRQIQF EIAHA YYDM MDLKVAIADR LRDPDSHIVK KINNLNKSAL KYYQLFLDSL RDPNKVFPEH IGEDVLRPAM LAKFRVARLY GKIITA DPK KELENLATSL EHYKFIVDYC EKHPEAAQEI EVELELSKEM VSLLPTKMER FRTKMALT

UniProtKB: KIF-binding protein

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分子 #2: Kinesin-like protein KIF18A

分子名称: Kinesin-like protein KIF18A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 39.560008 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: MSVTEEDLCH HMKVVVRVRP ENTKEKAAGF HKVVHVVDKH ILVFDPKQEE VSFFHGKKTT NQNVIKKQNK DLKFVFDAVF DETSTQSEV FEHTTKPILR SFLNGYNCTV LAYGATGAGK THTMLGSADE PGVMYLTMLH LYKCMDEIKE EKICSTAVSY L EVYNEQIR ...文字列:
MSVTEEDLCH HMKVVVRVRP ENTKEKAAGF HKVVHVVDKH ILVFDPKQEE VSFFHGKKTT NQNVIKKQNK DLKFVFDAVF DETSTQSEV FEHTTKPILR SFLNGYNCTV LAYGATGAGK THTMLGSADE PGVMYLTMLH LYKCMDEIKE EKICSTAVSY L EVYNEQIR DLLVNSGPLA VREDTQKGVV VHGLTLHQPK SSEEILHLLD NGNKNRTQHP TDMNATSSRS HAVFQIYLRQ QD KTASINQ NVRIAKMSLI DLAGSERAST SGAKGTRFVE GTNINRSLLA LGNVINALAD SKRKNQHIPY RNSKLTRLLK DSL GGNCQT IMIAAVSPSS VFYDDTYNTL KYANRAK

UniProtKB: Kinesin-like protein KIF18A

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分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #4: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.7
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 90 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: cryosparc ab-initio
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 54801
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: cryosparc
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: cryosparc

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-7rsi:
The cryo-EM map of KIF18A bound to KIFBP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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