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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-24512 | |||||||||
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タイトル | Yeast CTP Synthase (URA8) Filament bound to ATP/UTP at low pH | |||||||||
![]() | Yeast CTP Synthase (URA8) filament bound to ATP/UTP at low pH | |||||||||
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![]() | glutaminase / amino-ligase / nucleotide metabolism / PROTEIN FIBRIL | |||||||||
機能・相同性 | ![]() CTP synthase (glutamine hydrolysing) / CTP synthase activity / cytoophidium / 'de novo' CTP biosynthetic process / pyrimidine nucleobase biosynthetic process / glutamine metabolic process / ATP binding / identical protein binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å | |||||||||
![]() | Hansen JM / Lynch EM | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structures of CTP synthase filaments reveal mechanism of pH-sensitive assembly during budding yeast starvation. 著者: Jesse M Hansen / Avital Horowitz / Eric M Lynch / Daniel P Farrell / Joel Quispe / Frank DiMaio / Justin M Kollman / ![]() 要旨: Many metabolic enzymes self-assemble into micron-scale filaments to organize and regulate metabolism. The appearance of these assemblies often coincides with large metabolic changes as in ...Many metabolic enzymes self-assemble into micron-scale filaments to organize and regulate metabolism. The appearance of these assemblies often coincides with large metabolic changes as in development, cancer, and stress. Yeast undergo cytoplasmic acidification upon starvation, triggering the assembly of many metabolic enzymes into filaments. However, it is unclear how these filaments assemble at the molecular level and what their role is in the yeast starvation response. CTP Synthase (CTPS) assembles into metabolic filaments across many species. Here, we characterize in vitro polymerization and investigate in vivo consequences of CTPS assembly in yeast. Cryo-EM structures reveal a pH-sensitive assembly mechanism and highly ordered filament bundles that stabilize an inactive state of the enzyme, features unique to yeast CTPS. Disruption of filaments in cells with non-assembly or pH-insensitive mutations decreases growth rate, reflecting the importance of regulated CTPS filament assembly in homeotstasis. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 13.9 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 13.1 KB 13.1 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 222.1 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 6 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 7rl0MC ![]() 7rkhC ![]() 7rl5C ![]() 7rmcC ![]() 7rmfC ![]() 7rmkC ![]() 7rmoC ![]() 7rmvC ![]() 7rnlC ![]() 7rnrC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Yeast CTP Synthase (URA8) filament bound to ATP/UTP at low pH | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.05 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Yeast CTP Synthase (URA8) filament bound to ATP/UTP at low pH
全体 | 名称: Yeast CTP Synthase (URA8) filament bound to ATP/UTP at low pH |
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要素 |
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-超分子 #1: Yeast CTP Synthase (URA8) filament bound to ATP/UTP at low pH
超分子 | 名称: Yeast CTP Synthase (URA8) filament bound to ATP/UTP at low pH タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 256 kDa/nm |
-分子 #1: CTP synthase
分子 | 名称: CTP synthase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO / EC番号: CTP synthase (glutamine hydrolysing) |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 62.439168 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MKYVVVSGGV ISGIGKGVLA SSTGMLLKTL GLKVTSIKID PYMNIDAGTM SPLEHGECFV LDDGGETDLD LGNYERYLGI TLSRDHNIT TGKIYSHVIS RERRGDYLGK TVQIVPHLTN AIQDWIQRVS KIPVDDTGLE PDVCIIELGG TVGDIESAPF V EALRQFQF ...文字列: MKYVVVSGGV ISGIGKGVLA SSTGMLLKTL GLKVTSIKID PYMNIDAGTM SPLEHGECFV LDDGGETDLD LGNYERYLGI TLSRDHNIT TGKIYSHVIS RERRGDYLGK TVQIVPHLTN AIQDWIQRVS KIPVDDTGLE PDVCIIELGG TVGDIESAPF V EALRQFQF EVGRENFALI HVSLVPVIHG EQKTKPTQAA IKDLRSLGLI PDMIACRCSE ELNRSTIDKI AMFCHVGPEQ VV NVHDVNS TYHVPLLLLK QHMIDYLHSR LKLGEVPLTL EDKERGSQLL TNWENMTKNL DDSDDVVKIA LVGKYTNLKD SYL SVTKSL EHASMKCRRQ LEILWVEASN LEPETQEVDK NKFHDSWNKL SSADGILVPG GFGTRGIEGM ILAAKWARES GVPF LGVCL GLQVAAIEFA RNVIGRPNSS STEFLDETLL APEDQVVITM RLGLRPTIFQ PNSEWSNIRK LYGEVNEVHE RHRHR YEIN PKIVNDMESR GFIFVGKDET GQRCEIFELK GHPYYVGTQY HPEYTSKVLE PSRPFWGLVA AASGTLGEVI KDINL UniProtKB: CTP synthase |
-分子 #2: MAGNESIUM ION
分子 | 名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 24 / 式: MG |
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分子量 | 理論値: 24.305 Da |
-分子 #3: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
分子 | 名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 12 / 式: ATP |
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分子量 | 理論値: 507.181 Da |
Chemical component information | ![]() ChemComp-ATP: |
-分子 #4: URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE
分子 | 名称: URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 12 / 式: UTP |
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分子量 | 理論値: 484.141 Da |
Chemical component information | ![]() ChemComp-UTP: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 6 |
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グリッド | モデル: C-flat / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 90.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm 最大 デフォーカス(公称値): 1.9000000000000001 µm 最小 デフォーカス(公称値): 0.4 µm / 倍率(公称値): 130000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: PDB ENTRY |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: D2 (2回x2回 2面回転対称) 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 詳細: FSCref0.5 (Phenix Density Modification) / 使用した粒子像数: 40474 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) |
-原子モデル構築 1
精密化 | 温度因子: 32 |
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得られたモデル | ![]() PDB-7rl0: |