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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-24213 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of ATP13A2 in the E2-Pi state | |||||||||
マップデータ | Summed, unsharpened map | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 ABC-type polyamine transporter activity / polyamine transmembrane transport / spermine transmembrane transport / peptidyl-aspartic acid autophosphorylation / regulation of ubiquitin-specific protease activity / polyamine transmembrane transporter activity / regulation of autophagosome size / P-type ion transporter activity / extracellular exosome biogenesis / regulation of chaperone-mediated autophagy ...ABC-type polyamine transporter activity / polyamine transmembrane transport / spermine transmembrane transport / peptidyl-aspartic acid autophosphorylation / regulation of ubiquitin-specific protease activity / polyamine transmembrane transporter activity / regulation of autophagosome size / P-type ion transporter activity / extracellular exosome biogenesis / regulation of chaperone-mediated autophagy / negative regulation of lysosomal protein catabolic process / autophagosome-lysosome fusion / regulation of autophagy of mitochondrion / regulation of lysosomal protein catabolic process / intracellular monoatomic cation homeostasis / autophagosome organization / protein localization to lysosome / phosphatidic acid binding / multivesicular body membrane / positive regulation of exosomal secretion / ATPase-coupled monoatomic cation transmembrane transporter activity / intracellular zinc ion homeostasis / regulation of protein localization to nucleus / トランスロカーゼ; 他の化合物の輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解に伴う / cupric ion binding / regulation of endopeptidase activity / regulation of mitochondrion organization / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / cellular response to zinc ion / lysosomal transport / regulation of intracellular protein transport / lipid homeostasis / autophagosome membrane / Ion transport by P-type ATPases / autophagosome / cellular response to manganese ion / regulation of macroautophagy / regulation of neuron apoptotic process / transport vesicle / monoatomic ion transmembrane transport / multivesicular body / lysosomal lumen / positive regulation of protein secretion / transmembrane transport / autophagy / intracellular calcium ion homeostasis / late endosome / late endosome membrane / manganese ion binding / cellular response to oxidative stress / intracellular iron ion homeostasis / vesicle / protein autophosphorylation / lysosome / neuron projection / lysosomal membrane / neuronal cell body / positive regulation of gene expression / ATP hydrolysis activity / zinc ion binding / ATP binding / membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å | |||||||||
データ登録者 | Sim SI / Park E | |||||||||
引用 | ジャーナル: Mol Cell / 年: 2021 タイトル: Structural basis of polyamine transport by human ATP13A2 (PARK9). 著者: Sue Im Sim / Sören von Bülow / Gerhard Hummer / Eunyong Park / 要旨: Polyamines are small, organic polycations that are ubiquitous and essential to all forms of life. Currently, how polyamines are transported across membranes is not understood. Recent studies have ...Polyamines are small, organic polycations that are ubiquitous and essential to all forms of life. Currently, how polyamines are transported across membranes is not understood. Recent studies have suggested that ATP13A2 and its close homologs, collectively known as P5B-ATPases, are polyamine transporters at endo-/lysosomes. Loss-of-function mutations of ATP13A2 in humans cause hereditary early-onset Parkinson's disease. To understand the polyamine transport mechanism of ATP13A2, we determined high-resolution cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of human ATP13A2 in five distinct conformational intermediates, which together, represent a near-complete transport cycle of ATP13A2. The structural basis of the polyamine specificity was revealed by an endogenous polyamine molecule bound to a narrow, elongated cavity within the transmembrane domain. The structures show an atypical transport path for a water-soluble substrate, in which polyamines may exit within the cytosolic leaflet of the membrane. Our study provides important mechanistic insights into polyamine transport and a framework to understand the functions and mechanisms of P5B-ATPases. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_24213.map.gz | 62.2 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-24213-v30.xml emd-24213.xml | 19.9 KB 19.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_24213_fsc.xml | 11.5 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_24213.png | 56.9 KB | ||
その他 | emd_24213_additional_1.map.gz emd_24213_half_map_1.map.gz emd_24213_half_map_2.map.gz | 118 MB 116 MB 116 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-24213 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-24213 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_24213_validation.pdf.gz | 464 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_24213_full_validation.pdf.gz | 463.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_24213_validation.xml.gz | 19 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_24213_validation.cif.gz | 24.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-24213 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-24213 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_24213.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Summed, unsharpened map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.911 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-追加マップ: Summed, sharpened map
ファイル | emd_24213_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Summed, sharpened map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map 1
ファイル | emd_24213_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map 2
ファイル | emd_24213_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Human ATP13A2 complexed with Pi
全体 | 名称: Human ATP13A2 complexed with Pi |
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要素 |
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-超分子 #1: Human ATP13A2 complexed with Pi
超分子 | 名称: Human ATP13A2 complexed with Pi / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
組換発現 | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
-分子 #1: Human ATP13A2 (PARK9)
分子 | 名称: Human ATP13A2 (PARK9) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
組換発現 | 生物種: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾) |
配列 | 文字列: MSADSSPLVG STPTGYGTLT IGTSIDPLSS SVSSVRLSGY CGSPWRVIGY HVVVWMMAGI PLLLFRWKPL WGVRLRLRP CNLAHAETLV IEIRDKEDSS WQLFTVQVQT EAIGEGSLEP SPQSQAEDGR SQAAVGAVPE G AWKDTAQL HKSEEAKRVL RYYLFQGQRY ...文字列: MSADSSPLVG STPTGYGTLT IGTSIDPLSS SVSSVRLSGY CGSPWRVIGY HVVVWMMAGI PLLLFRWKPL WGVRLRLRP CNLAHAETLV IEIRDKEDSS WQLFTVQVQT EAIGEGSLEP SPQSQAEDGR SQAAVGAVPE G AWKDTAQL HKSEEAKRVL RYYLFQGQRY IWIETQQAFY QVSLLDHGRS CDDVHRSRHG LSLQDQMVRK AI YGPNVIS IPVKSYPQLL VDEALNPYYG FQAFSIALWL ADHYYWYALC IFLISSISIC LSLYKTRKQS QTL RDMVKL SMRVCVCRPG GEEEWVDSSE LVPGDCLVLP QEGGLMPCDA ALVAGECMVN ESSLTGESIP VLKT ALPEG LGPYCAETHR RHTLFCGTLI LQARAYVGPH VLAVVTRTGF CTAKGGLVSS ILHPRPINFK FYKHS MKFV AALSVLALLG TIYSIFILYR NRVPLNEIVI RALDLVTVVV PPALPAAMTV CTLYAQSRLR RQGIFC IHP LRINLGGKLQ LVCFDKTGTL TEDGLDVMGV VPLKGQAFLP LVPEPRRLPV GPLLRALATC HALSRLQ DT PVGDPMDLKM VESTGWVLEE EPAADSAFGT QVLAVMRPPL WEPQLQAMEE PPVPVSVLHR FPFSSALQ R MSVVVAWPGA TQPEAYVKGS PELVAGLCNP ETVPTDFAQM LQSYTAAGYR VVALASKPLP TVPSLEAAQ QLTRDTVEGD LSLLGLLVMR NLLKPQTTPV IQALRRTRIR AVMVTGDNLQ TAVTVARGCG MVAPQEHLII VHATHPERG QPASLEFLPM ESPTAVNGVK DPDQAASYTV EPDPRSRHLA LSGPTFGIIV KHFPKLLPKV L VQGTVFAR MAPEQKTELV CELQKLQYCV GMCGDGANDC GALKAADVGI SLSQAEASVV SPFTSSMASI EC VPMVIRE GRCSLDTSFS VFKYMALYSL TQFISVLILY TINTNLGDLQ FLAIDLVITT TVAVLMSRTG PAL VLGRVR PPGALLSVPV LSSLLLQMVL VTGVQLGGYF LTLAQPWFVP LNRTVAAPDN LPNYENTVVF SLSS FQYLI LAAAVSKGAP FRRPLYTNVP FLVALALLSS VLVGLVLVPG LLQGPLALRN ITDTGFKLLL LGLVT LNFV GAFMLESVLD QCLPACLRRL RPKRASKKRF KQLERELAEQ PWPPLPAGPL R |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.039 kPa |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |