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- EMDB-23917: The HER2 S310F/HER3/NRG1b Heterodimer -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23917
タイトルThe HER2 S310F/HER3/NRG1b Heterodimer
マップデータFinal HER2S310F/HER3/NRG1b ectodomain reconstruction at 3.1A resolution based on 0.143FSC metric. Filtered with the FSC and sharpened with b-factor of -90.
試料
  • 複合体: NRB1b-bound HER2-S310F/HER3 Heterodimer in the context of near full-length receptors
    • 複合体: HER3
      • タンパク質・ペプチド: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
    • 複合体: HER2-S310F, MBP Fusion
      • タンパク質・ペプチド: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2,Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
    • 複合体: Neuregulin-1
      • タンパク質・ペプチド: Isoform 6 of Pro-neuregulin-1, membrane-bound isoform
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
機能・相同性
機能・相同性情報


neuregulin binding / positive regulation of cardiac muscle tissue development / cranial nerve development / Schwann cell differentiation / neuregulin receptor activity / negative regulation of secretion / endocardial cushion development / negative regulation of immature T cell proliferation in thymus / ERBB3:ERBB2 complex / ERBB2-ERBB4 signaling pathway ...neuregulin binding / positive regulation of cardiac muscle tissue development / cranial nerve development / Schwann cell differentiation / neuregulin receptor activity / negative regulation of secretion / endocardial cushion development / negative regulation of immature T cell proliferation in thymus / ERBB3:ERBB2 complex / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / GRB7 events in ERBB2 signaling / immature T cell proliferation in thymus / RNA polymerase I core binding / semaphorin receptor complex / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / peripheral nervous system development / ErbB-3 class receptor binding / regulation of microtubule-based process / negative regulation of cell adhesion / negative regulation of motor neuron apoptotic process / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / motor neuron axon guidance / motor neuron apoptotic process / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / PLCG1 events in ERBB2 signaling / ERBB2-EGFR signaling pathway / positive regulation of Rho protein signal transduction / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / neuromuscular junction development / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / detection of maltose stimulus / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / protein tyrosine kinase activator activity / Signaling by ERBB4 / maltose transport complex / growth factor binding / oligodendrocyte differentiation / ERBB2 Regulates Cell Motility / maltose binding / carbohydrate transport / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / semaphorin-plexin signaling pathway / PI3K events in ERBB2 signaling / carbohydrate transmembrane transporter activity / lateral plasma membrane / positive regulation of protein targeting to membrane / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / regulation of angiogenesis / negative regulation of signal transduction / coreceptor activity / Schwann cell development / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Signaling by ERBB2 / cellular response to epidermal growth factor stimulus / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / myelination / GRB2 events in ERBB2 signaling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / SHC1 events in ERBB2 signaling / positive regulation of cell adhesion / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / neurogenesis / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / positive regulation of epithelial cell proliferation / basal plasma membrane / cell chemotaxis / positive regulation of translation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / positive regulation of MAP kinase activity / wound healing / Signaling by ERBB2 ECD mutants / neuromuscular junction / Signaling by ERBB2 KD Mutants / receptor protein-tyrosine kinase / neuron differentiation / cellular response to growth factor stimulus / receptor tyrosine kinase binding / Downregulation of ERBB2 signaling / peptidyl-tyrosine phosphorylation / ruffle membrane / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / transmembrane signaling receptor activity / PIP3 activates AKT signaling / myelin sheath
類似検索 - 分子機能
: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain ...: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2 / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3 / Isoform 6 of Pro-neuregulin-1, membrane-bound isoform
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.09 Å
データ登録者Diwanji D / Trenker R / Verba KA / Jura N
資金援助 米国, ドイツ, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM139635 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)1F30CA247147 米国
German Research Foundation (DFG)TR 1668/1-1 ドイツ
引用ジャーナル: Nature / 年: 2021
タイトル: Structures of the HER2-HER3-NRG1β complex reveal a dynamic dimer interface.
著者: Devan Diwanji / Raphael Trenker / Tarjani M Thaker / Feng Wang / David A Agard / Kliment A Verba / Natalia Jura /
要旨: Human epidermal growth factor receptor 2 (HER2) and HER3 form a potent pro-oncogenic heterocomplex upon binding of growth factor neuregulin-1β (NRG1β). The mechanism by which HER2 and HER3 interact ...Human epidermal growth factor receptor 2 (HER2) and HER3 form a potent pro-oncogenic heterocomplex upon binding of growth factor neuregulin-1β (NRG1β). The mechanism by which HER2 and HER3 interact remains unknown in the absence of any structures of the complex. Here we isolated the NRG1β-bound near full-length HER2-HER3 dimer and, using cryo-electron microscopy, reconstructed the extracellulardomain module, revealing unexpected dynamics at the HER2-HER3 dimerization interface. We show that the dimerization arm of NRG1β-bound HER3 is unresolved because the apo HER2 monomer does not undergo a ligand-induced conformational change needed to establish a HER3 dimerization arm-binding pocket. In a structure of the oncogenic extracellular domain mutant HER2(S310F), we observe a compensatory interaction with the HER3 dimerization arm that stabilizes the dimerization interface. Both HER2-HER3 and HER2(S310F)-HER3 retain the capacity to bind to the HER2-directed therapeutic antibody trastuzumab, but the mutant complex does not bind to pertuzumab. Our structure of the HER2(S310F)-HER3-NRG1β-trastuzumab Fab complex reveals that the receptor dimer undergoes a conformational change to accommodate trastuzumab. Thus, similar to oncogenic mutations, therapeutic agents exploit the intrinsic dynamics of the HER2-HER3 heterodimer. The unique features of a singly liganded HER2-HER3 heterodimer underscore the allosteric sensing of ligand occupancy by the dimerization interface and explain why extracellular domains of HER2 do not homo-associate via a canonical active dimer interface.
履歴
登録2021年4月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年10月27日-
マップ公開2021年10月27日-
更新2021年12月22日-
現状2021年12月22日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.35
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.35
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7mn6
  • 表面レベル: 0.35
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23917.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23917.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Final HER2S310F/HER3/NRG1b ectodomain reconstruction at 3.1A resolution based on 0.143FSC metric. Filtered with the FSC and sharpened with b-factor of -90.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.84 Å/pix.
x 400 pix.
= 334. Å		0.84 Å/pix.
x 400 pix.
= 334. Å		0.84 Å/pix.
x 400 pix.
= 334. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.835 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.3 / ムービー #1: 0.35
最小 - 最大-1.0249598 - 2.2039132
平均 (標準偏差)0.00040447412 (±0.04506169)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 334.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8350.8350.835
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z334.000334.000334.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-1.0252.2040.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_23917_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Unfiltered and unsharpened half map 2

ファイルemd_23917_half_map_1.map
注釈Unfiltered and unsharpened half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Unfiltered and unsharpened half map 1

ファイルemd_23917_half_map_2.map
注釈Unfiltered and unsharpened half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : NRB1b-bound HER2-S310F/HER3 Heterodimer in the context of near fu...

全体名称: NRB1b-bound HER2-S310F/HER3 Heterodimer in the context of near full-length receptors
要素
  • 複合体: NRB1b-bound HER2-S310F/HER3 Heterodimer in the context of near full-length receptors
    • 複合体: HER3
      • タンパク質・ペプチド: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
    • 複合体: HER2-S310F, MBP Fusion
      • タンパク質・ペプチド: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2,Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
    • 複合体: Neuregulin-1
      • タンパク質・ペプチド: Isoform 6 of Pro-neuregulin-1, membrane-bound isoform
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: NRB1b-bound HER2-S310F/HER3 Heterodimer in the context of near fu...

超分子名称: NRB1b-bound HER2-S310F/HER3 Heterodimer in the context of near full-length receptors
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3

-
超分子 #2: HER3

超分子名称: HER3 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
超分子 #3: HER2-S310F, MBP Fusion

超分子名称: HER2-S310F, MBP Fusion / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
超分子 #4: Neuregulin-1

超分子名称: Neuregulin-1 / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3

分子名称: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: receptor protein-tyrosine kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 117.852719 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MRANDALQVL GLLFSLARGS EVGNSQAVCP GTLNGLSVTG DAENQYQTLY KLYERCEVVM GNLEIVLTGH NADLSFLQWI REVTGYVLV AMNEFSTLPL PNLRVVRGTQ VYDGKFAIFV MLNYNTNSSH ALRQLRLTQL TEILSGGVYI EKNDKLCHMD T IDWRDIVR ...文字列:
MRANDALQVL GLLFSLARGS EVGNSQAVCP GTLNGLSVTG DAENQYQTLY KLYERCEVVM GNLEIVLTGH NADLSFLQWI REVTGYVLV AMNEFSTLPL PNLRVVRGTQ VYDGKFAIFV MLNYNTNSSH ALRQLRLTQL TEILSGGVYI EKNDKLCHMD T IDWRDIVR DRDAEIVVKD NGRSCPPCHE VCKGRCWGPG SEDCQTLTKT ICAPQCNGHC FGPNPNQCCH DECAGGCSGP QD TDCFACR HFNDSGACVP RCPQPLVYNK LTFQLEPNPH TKYQYGGVCV ASCPHNFVVD QTSCVRACPP DKMEVDKNGL KMC EPCGGL CPKACEGTGS GSRFQTVDSS NIDGFVNCTK ILGNLDFLIT GLNGDPWHKI PALDPEKLNV FRTVREITGY LNIQ SWPPH MHNFSVFSNL TTIGGRSLYN RGFSLLIMKN LNVTSLGFRS LKEISAGRIY ISANRQLCYH HSLNWTKVLR GPTEE RLDI KHNRPRRDCV AEGKVCDPLC SSGGCWGPGP GQCLSCRNYS RGGVCVTHCN FLNGEPREFA HEAECFSCHP ECQPME GTA TCNGSGSDTC AQCAHFRDGP HCVSSCPHGV LGAKGPIYKY PDVQNECRPC HENCTQGCKG PELQDCLGQT LVLIGKT HL TMALTVIAGL VVIFMMLGGT FLYWRGRRIQ NKRAMRRYLE RGESIEPLDP SEKANKVLAR IFKETELRKL KVLGSGVF G TVHKGVWIPE GESIKIPVCI KVIEDKSGRQ SFQAVTDHML AIGSLDHAHI VRLLGLCPGS SLQLVTQYLP LGSLLDHVR QHRGALGPRL LLNWGVQIAK GMYYLEEHGM VHRNLAARNV LLKSPSQVQV ADFGVADLLP PDDKQLLYSE AKTPIKWMAL ESIHFGKYT HQSDVWSYGV TVWELMTFGA EPYAGLRLAE VPDLLEKGGR LAQPQICTID VYMVMVKCWM IDENIRPTFK E LANEFTRM ARDPPRYLVI KRESGPGIAP GPEPHGLTNK KLEEVELEPE LDLDLDLEAE EDNGGSLEVL FQGPSSPSAW SH PQFEKGG GSGGGSGGSS AWSHPQFEK

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分子 #2: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2,Maltose/maltodextrin-bind...

分子名称: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2,Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: This mutation is oncogenic / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: receptor protein-tyrosine kinase
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12
分子量理論値: 160.556562 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MELAALCRWG LLLALLPPGA ASTQVCTGTD MKLRLPASPE THLDMLRHLY QGCQVVQGNL ELTYLPTNAS LSFLQDIQEV QGYVLIAHN QVRQVPLQRL RIVRGTQLFE DNYALAVLDN GDPLNNTTPV TGASPGGLRE LQLRSLTEIL KGGVLIQRNP Q LCYQDTIL ...文字列:
MELAALCRWG LLLALLPPGA ASTQVCTGTD MKLRLPASPE THLDMLRHLY QGCQVVQGNL ELTYLPTNAS LSFLQDIQEV QGYVLIAHN QVRQVPLQRL RIVRGTQLFE DNYALAVLDN GDPLNNTTPV TGASPGGLRE LQLRSLTEIL KGGVLIQRNP Q LCYQDTIL WKDIFHKNNQ LALTLIDTNR SRACHPCSPM CKGSRCWGES SEDCQSLTRT VCAGGCARCK GPLPTDCCHE QC AAGCTGP KHSDCLACLH FNHSGICELH CPALVTYNTD TFESMPNPEG RYTFGASCVT ACPYNYLSTD VGFCTLVCPL HNQ EVTAED GTQRCEKCSK PCARVCYGLG MEHLREVRAV TSANIQEFAG CKKIFGSLAF LPESFDGDPA SNTAPLQPEQ LQVF ETLEE ITGYLYISAW PDSLPDLSVF QNLQVIRGRI LHNGAYSLTL QGLGISWLGL RSLRELGSGL ALIHHNTHLC FVHTV PWDQ LFRNPHQALL HTANRPEDEC VGEGLACHQL CARGHCWGPG PTQCVNCSQF LRGQECVEEC RVLQGLPREY VNARHC LPC HPECQPQNGS VTCFGPEADQ CVACAHYKDP PFCVARCPSG VKPDLSYMPI WKFPDEEGAC QPCPINCTHS CVDLDDK GC PAEQRASPLT SIISAVVGIL LVVVLGVVFG ILIKRRQQKI RKYTMRRLLQ ETELVEPLTP SGAMPNQAQM RILKETEL R KVKVLGSGAF GTVYKGIWIP DGENVKIPVA IKVLRENTSP KANKEILDEA YVMAGVDSPY VSRLLGICLT STVQLVTQL MPYGCLLDHV RENRGRLGSQ DLLNWCMQIA KGMSYLEDVR LVHRDLAARN VLVKSPNHVK ITDFGLARLL DIDETEYHAD GGKVPIKWM ALESILRRRF THQSDVWSYG VTVWELMTFG AKPYDGIPAR EIPDLLEKGE RLPQPPICTI DVYMIMVKCW M IDSECRPR FRELVSEFSR MARDPQRFVV IQNEDLGPAS PLDSTFYRSL LEDDDMGDLV DAEEYLVPQQ GGGSLEVLFQ GP SSPSGSS MKIEEGKLVI WINGDKGYNG LAEVGKKFEK DTGIKVTVEH PDKLEEKFPQ VAATGDGPDI IFWAHDRFGG YAQ SGLLAE ITPDKAFQDK LYPFTWDAVR YNGKLIAYPI AVEALSLIYN KDLLPNPPKT WEEIPALDKE LKAKGKSALM FNLQ EPYFT WPLIAADGGY AFKYENGKYD IKDVGVDNAG AKAGLTFLVD LIKNKHMNAD TDYSIAEAAF NKGETAMTIN GPWAW SNID TSKVNYGVTV LPTFKGQPSK PFVGVLSAGI NAASPNKELA KEFLENYLLT DEGLEAVNKD KPLGAVALKS YEEELA KDP RIAATMENAQ KGEIMPNIPQ MSAFWYAVRT AVINAASGRQ TVDEALKDAQ TNSSSSGPSS PSAWSHPQFE KGGGSGG GS GGSSAWSHPQ FEK

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分子 #3: Isoform 6 of Pro-neuregulin-1, membrane-bound isoform

分子名称: Isoform 6 of Pro-neuregulin-1, membrane-bound isoform
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 9.748859 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GPSHLVKCAE KEKTFCVNGG ECFMVKDLSN PSRYLCKCPN EFTGDRCQNY VMASFYKHLG IEGSGSGSDY KDDDDKAAAL EHHHHHH

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分子 #6: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 5 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 67.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.09 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15.0) / 使用した粒子像数: 99755
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル(PDB ID:

3u7u

,

1m6b

,

1n8z

)
得られたモデル

PDB-7mn6:
Structure of the HER2 S310F/HER3/NRG1b Heterodimer Extracellular Domain

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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