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万見
- EMDB-23542: Structure of full-length GluK1 with L-Glu -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23542
タイトルStructure of full-length GluK1 with L-Glu
マップデータGluK1 with L-Glu (full-length
試料
  • 複合体: GluK1 tetrameric complex
    • タンパク質・ペプチド: Isoform Glur5-2 of Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
機能・相同性
機能・相同性情報


: / negative regulation of synaptic transmission, GABAergic / L-glutamate transmembrane transporter activity / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / inhibitory postsynaptic potential ...: / negative regulation of synaptic transmission, GABAergic / L-glutamate transmembrane transporter activity / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / inhibitory postsynaptic potential / glutamate receptor activity / glutamate binding / adult behavior / behavioral response to pain / 脱分極 / ligand-gated monoatomic ion channel activity / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / glutamate-gated receptor activity / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / excitatory postsynaptic potential / synaptic transmission, glutamatergic / regulation of membrane potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / regulation of synaptic plasticity / modulation of chemical synaptic transmission / terminal bouton / presynaptic membrane / signaling receptor activity / nervous system development / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / postsynaptic density / receptor complex / neuronal cell body / glutamatergic synapse / シナプス / 樹状突起 / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.6 Å
データ登録者Meyerson JR / Selvakumar P
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2021
タイトル: Structural and compositional diversity in the kainate receptor family.
著者: Purushotham Selvakumar / Joon Lee / Nandish Khanra / Changhao He / Hermany Munguba / Lisa Kiese / Johannes Broichhagen / Andreas Reiner / Joshua Levitz / Joel R Meyerson /
要旨: The kainate receptors (KARs) are members of the ionotropic glutamate receptor family and assemble into tetramers from a pool of five subunit types (GluK1-5). Each subunit confers distinct functional ...The kainate receptors (KARs) are members of the ionotropic glutamate receptor family and assemble into tetramers from a pool of five subunit types (GluK1-5). Each subunit confers distinct functional properties to a receptor, but the compositional and stoichiometric diversity of KAR tetramers is not well understood. To address this, we first solve the structure of the GluK1 homomer, which enables a systematic assessment of structural compatibility among KAR subunits. Next, we analyze single-cell RNA sequencing data, which reveal extreme diversity in the combinations of two or more KAR subunits co-expressed within the same cell. We then investigate the composition of individual receptor complexes using single-molecule fluorescence techniques and find that di-heteromers assembled from GluK1, GluK2, or GluK3 can form with all possible stoichiometries, while GluK1/K5, GluK2/K5, and GluK3/K5 can form 3:1 or 2:2 complexes. Finally, using three-color single-molecule imaging, we discover that KARs can form tri- and tetra-heteromers.
履歴
登録2021年2月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年11月3日-
マップ公開2021年11月3日-
更新2021年11月10日-
現状2021年11月10日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.366
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.366
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7lvt
  • 表面レベル: 0.366
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7lvt
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23542.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23542.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈GluK1 with L-Glu (full-length
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.096 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.366 / ムービー #1: 0.366
最小 - 最大-0.9868582 - 1.872258
平均 (標準偏差)0.0015781845 (±0.063096225)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 350.71997 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0961.0961.096
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z350.720350.720350.720
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ799196
NX/NY/NZ149138117
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-0.9871.8720.002

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添付データ

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追加マップ: GluK1 with L-Glu (ATD)

ファイルemd_23542_additional_1.map
注釈GluK1 with L-Glu (ATD)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: GluK1 with L-Glu (LBD-TMD)

ファイルemd_23542_additional_2.map
注釈GluK1 with L-Glu (LBD-TMD)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : GluK1 tetrameric complex

全体名称: GluK1 tetrameric complex
要素
  • 複合体: GluK1 tetrameric complex
    • タンパク質・ペプチド: Isoform Glur5-2 of Glutamate receptor ionotropic, kainate 1

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超分子 #1: GluK1 tetrameric complex

超分子名称: GluK1 tetrameric complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Isoform Glur5-2 of Glutamate receptor ionotropic, kainate 1

分子名称: Isoform Glur5-2 of Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 102.562078 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MKIISPVLSN LVFSRSIKVL LCLLWIGYSQ GTTHVLRIGG IFETVENEPV NVEELAFKFA VTSINRNRTL MPNTTLTYDI QRINLFDSF EASRRACDQL ALGVAALFGP SHSSSVSAVQ SICNALEVPH IQTRWKHPSV DSRDLFYINL YPDYAAISRA V LDLVLYYN ...文字列:
MKIISPVLSN LVFSRSIKVL LCLLWIGYSQ GTTHVLRIGG IFETVENEPV NVEELAFKFA VTSINRNRTL MPNTTLTYDI QRINLFDSF EASRRACDQL ALGVAALFGP SHSSSVSAVQ SICNALEVPH IQTRWKHPSV DSRDLFYINL YPDYAAISRA V LDLVLYYN WKTVTVVYED STGLIRLQEL IKAPSRYNIK IKIRQLPPAN KDAKPLLKEM KKSKEFYVIF DCSHETAAEI LK QILFMGM MTEYYHYFFT TLDLFALDLE LYRYSGVNMT GFRLLNIDNP HVSSIIEKWS MERLQAPPRP ETGLLDGMMT TEA ALMYDA VYMVAIASHR ASQLTVSSLQ CHRHKPWRLG PRFMNLIKEA RWDGLTGRIT FNKTDGLRKD FDLDIISLKE EGTE KIGIW NSNSGLNMTD GNRDRSNNIT DSLANRTLIV TTILEEPYVM YRKSDKPLYG NDRFEGYCLD LLKELSNILG FLYDV KLVP DGKYGAQNDK GEWNGMVKEL IDHRADLAVA PLTITYVREK VIDFSKPFMT LGISILYRKP NGTNPGVFSF LNPLSP DIW MYVLLACLGV SCVLFVIARF TPYEWYNPHP CNPDSDVVEN NFTLLNSFWF GVGALMQQGS ELMPKALSTR IVGGIWW FF TLIIISSYTA NLAAFLTVER MESPIDSADD LAKQTKIEYG AVRDGSTMTF FKKSKISTYE KMWAFMSSRQ QSALVKNS D EGIQRVLTTD YALLMESTSI EYVTQRNCNL TQIGGLIDSK GYGVGTPIGS PYRDKITIAI LQLQEEGKLH MMKEKWWRG NGCPEEDSKE ASALGVENIG GIFIVLAAGL VLSVFVAIGE FLYKSRKNND VEQCLSFNAI MEELGISLKN QKKLKKKSRT KGKSSFTSI LTCHQRRTQR KETVA

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 52.0 e/Å2
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 321611
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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