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- EMDB-23217: Human mitochondrial chaperonin mHsp60 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23217
タイトルHuman mitochondrial chaperonin mHsp60
マップデータCryo-EM structure of mHsp60
試料
  • 複合体: Human mitochondrial chaperonin mHsp60 in a heptameric ring conformation
    • タンパク質・ペプチド: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
キーワードmHsp60 / GroEL / chaperonin / CHAPERONE / ISOMERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


coated vesicle / isotype switching to IgG isotypes / lipopolysaccharide receptor complex / TFAP2A acts as a transcriptional repressor during retinoic acid induced cell differentiation / apolipoprotein A-I binding / migrasome / high-density lipoprotein particle binding / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / Mitochondrial protein import / chaperonin ATPase ...coated vesicle / isotype switching to IgG isotypes / lipopolysaccharide receptor complex / TFAP2A acts as a transcriptional repressor during retinoic acid induced cell differentiation / apolipoprotein A-I binding / migrasome / high-density lipoprotein particle binding / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / Mitochondrial protein import / chaperonin ATPase / mitochondrial unfolded protein response / protein import into mitochondrial intermembrane space / positive regulation of macrophage activation / cellular response to interleukin-7 / biological process involved in interaction with symbiont / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / 'de novo' protein folding / sperm plasma membrane / B cell activation / B cell proliferation / DNA replication origin binding / apoptotic mitochondrial changes / apolipoprotein binding / positive regulation of interleukin-10 production / protein maturation / response to unfolded protein / chaperone-mediated protein complex assembly / positive regulation of interferon-alpha production / clathrin-coated pit / sperm midpiece / Mitochondrial protein degradation / T cell activation / positive regulation of interleukin-12 production / response to cold / isomerase activity / secretory granule / lipopolysaccharide binding / ATP-dependent protein folding chaperone / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / positive regulation of interleukin-6 production / double-stranded RNA binding / positive regulation of type II interferon production / unfolded protein binding / p53 binding / positive regulation of T cell activation / protein folding / single-stranded DNA binding / protein-folding chaperone binding / protein refolding / mitochondrial inner membrane / early endosome / protein stabilization / mitochondrial matrix / positive regulation of apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / cell surface / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
60 kDa heat shock protein, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Chen L / Wang JCY
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM129539 米国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2021
タイトル: Structural basis for the structural dynamics of human mitochondrial chaperonin mHsp60.
著者: Joseph Che-Yen Wang / Lingling Chen /
要旨: Human mitochondrial chaperonin mHsp60 is essential for mitochondrial function by assisting folding of mitochondrial proteins. Unlike the double-ring bacterial GroEL, mHsp60 exists as a heptameric ...Human mitochondrial chaperonin mHsp60 is essential for mitochondrial function by assisting folding of mitochondrial proteins. Unlike the double-ring bacterial GroEL, mHsp60 exists as a heptameric ring that is unstable and dissociates to subunits. The structural dynamics has been implicated for a unique mechanism of mHsp60. We purified active heptameric mHsp60, and determined a cryo-EM structure of mHsp60 heptamer at 3.4 Å. Of the three domains, the equatorial domains contribute most to the inter-subunit interactions, which include a four-stranded β sheet. Our structural comparison with GroEL shows that mHsp60 contains several unique sequences that directly decrease the sidechain interactions around the β sheet and indirectly shorten β strands by disengaging the backbones of the flanking residues from hydrogen bonding in the β strand conformation. The decreased inter-subunit interactions result in a small inter-subunit interface in mHsp60 compared to GroEL, providing a structural basis for the dynamics of mHsp60 subunit association. Importantly, the unique sequences are conserved among higher eukaryotic mitochondrial chaperonins, suggesting the importance of structural dynamics for eukaryotic chaperonins. Our structural comparison with the single-ring mHsp60-mHsp10 shows that upon mHsp10 binding the shortened inter-subunit β sheet is restored and the overall inter-subunit interface of mHsp60 increases drastically. Our structural basis for the mHsp10 induced stabilization of mHsp60 subunit interaction is consistent with the literature that mHsp10 stabilizes mHsp60 quaternary structure. Together, our studies provide structural bases for structural dynamics of the mHsp60 heptamer and for the stabilizing effect of mHsp10 on mHsp60 subunit association.
履歴
登録2020年12月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年8月25日-
マップ公開2021年8月25日-
更新2024年5月29日-
現状2024年5月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.019
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.019
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7l7s
  • 表面レベル: 0.019
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23217.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23217.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM structure of mHsp60
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.84 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.019 / ムービー #1: 0.019
最小 - 最大-0.17286505 - 0.25358173
平均 (標準偏差)0.000010617483 (±0.007372357)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 268.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.840.840.84
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z268.800268.800268.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-0.1730.2540.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human mitochondrial chaperonin mHsp60 in a heptameric ring confor...

全体名称: Human mitochondrial chaperonin mHsp60 in a heptameric ring conformation
要素
  • 複合体: Human mitochondrial chaperonin mHsp60 in a heptameric ring conformation
    • タンパク質・ペプチド: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial

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超分子 #1: Human mitochondrial chaperonin mHsp60 in a heptameric ring confor...

超分子名称: Human mitochondrial chaperonin mHsp60 in a heptameric ring conformation
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Human mitochondrial chaperonin mHsp60 in a heptameric ring conformation
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 60 KDa

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分子 #1: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial

分子名称: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO / EC番号: chaperonin ATPase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 55.861137 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: AKDVKFGADA RALMLQGVDL LADAVAVTMG PKGRTVIIEQ SWGSPKVTKD GVTVAKSIDL KDKYKNIGAK LVQDVANNTN EEAGDGTTT ATVLARSIAK EGFEKISKGA NPVEIRRGVM LAVDAVIAEL KKQSKPVTTP EEIAQVATIS ANGDKEIGNI I SDAMKKVG ...文字列:
AKDVKFGADA RALMLQGVDL LADAVAVTMG PKGRTVIIEQ SWGSPKVTKD GVTVAKSIDL KDKYKNIGAK LVQDVANNTN EEAGDGTTT ATVLARSIAK EGFEKISKGA NPVEIRRGVM LAVDAVIAEL KKQSKPVTTP EEIAQVATIS ANGDKEIGNI I SDAMKKVG RKGVITVKDG KTLNDELEII EGMKFDRGYI SPYFINTSKG QKCEFQDAYV LLSEKKISSI QSIVPALEIA NA HRKPLVI IAEDVDGEAL STLVLNRLKV GLQVVAVKAP GFGDNRKNQL KDMAIATGGA VFGEEGLTLN LEDVQPHDLG KVG EVIVTK DDAMLLKGKG DKAQIEKRIQ EIIEQLDVTT SEYEKEKLNE RLAKLSDGVA VLKVGGTSDV EVNEKKDRVT DALN ATRAA VEEGIVLGGG CALLRCIPAL DSLTPANEDQ KIGIEIIKRT LKIPAMTIAK NAGVEGSLIV EKIMQSSSEV GYDAM AGDF VNMVEKGIID PTKVVRTALL DAAGVASLLT TAEVVVTEIP

UniProtKB: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度9 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
100.0 mMNaClsodium chloride
10.0 mMKHepes
1.0 mMEDTA
1.0 mMDTT
5.0 %glycerol
グリッドモデル: Quantifoil / 支持フィルム - #0 - Film type ID: 1 / 支持フィルム - #0 - 材質: GOLD / 支持フィルム - #0 - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - #1 - Film type ID: 2 / 支持フィルム - #1 - 材質: CARBON / 支持フィルム - #1 - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細The sample is monodisperse

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 30 eV
撮影#0 - Image recording ID: 1
#0 - フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
#0 - 撮影したグリッド数: 1 / #0 - 平均電子線量: 44.0 e/Å2 / #1 - Image recording ID: 2
#1 - フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)
#1 - 撮影したグリッド数: 3 / #1 - 平均電子線量: 53.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析 #1

Image processing ID1
Image recording ID1
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: RELION initial model building
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C7 (7回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 196060
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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画像解析 #2

Image processing ID2
Image recording ID2
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: RELION initial model building
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C7 (7回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 182600
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

1pcq

chain_id: H, residue_range: 2-525, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1pcq

chain_id: I, residue_range: 2-525, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1pcq

chain_id: J, residue_range: 2-525, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1pcq

chain_id: K, residue_range: 2-525, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1pcq

chain_id: L, residue_range: 2-525, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1pcq

chain_id: M, residue_range: 2-525, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1pcq

chain_id: N, residue_range: 2-525, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-7l7s:
Human mitochondrial chaperonin mHsp60

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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