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万見
- EMDB-23100: Structure of NTS-NTSR1-Gi complex in lipid nanodisc, canonical st... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23100
タイトルStructure of NTS-NTSR1-Gi complex in lipid nanodisc, canonical state, overall
マップデータ
試料
  • 複合体: NTS-NTSR1-Gi complex in lipid nanodisc
    • 複合体: NTSR1
      • タンパク質・ペプチド: Neurotensin receptor type 1
    • 複合体: NTS
      • タンパク質・ペプチド: Neurotensin
    • 複合体: G(i) subunit alpha-1
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
    • 複合体: G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
    • 複合体: G(T) subunit gamma-1
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(T) subunit gamma-T1
キーワードGPCR / NTSR1 / NTS / G protein / Nanodisc / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


response to antipsychotic drug / Peptide ligand-binding receptors / neuropeptide receptor binding / G protein-coupled neurotensin receptor activity / inositol phosphate catabolic process / symmetric synapse / eye photoreceptor cell development / response to mineralocorticoid / D-aspartate import across plasma membrane / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion ...response to antipsychotic drug / Peptide ligand-binding receptors / neuropeptide receptor binding / G protein-coupled neurotensin receptor activity / inositol phosphate catabolic process / symmetric synapse / eye photoreceptor cell development / response to mineralocorticoid / D-aspartate import across plasma membrane / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / regulation of membrane depolarization / positive regulation of arachidonate secretion / L-glutamate import across plasma membrane / neuron spine / regulation of respiratory gaseous exchange / neuropeptide hormone activity / digestive tract development / positive regulation of glutamate secretion / hyperosmotic response / negative regulation of systemic arterial blood pressure / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / G alpha (q) signalling events / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / response to corticosterone / temperature homeostasis / response to lipid / cellular response to lithium ion / detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain / phototransduction / neuropeptide signaling pathway / response to axon injury / T cell migration / D2 dopamine receptor binding / Adenylate cyclase inhibitory pathway / positive regulation of protein localization to cell cortex / regulation of cAMP-mediated signaling / G protein-coupled serotonin receptor binding / cellular response to forskolin / axon terminus / regulation of mitotic spindle organization / cardiac muscle cell apoptotic process / transport vesicle / response to amphetamine / photoreceptor inner segment / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / cellular response to dexamethasone stimulus / blood vessel diameter maintenance / liver development / adult locomotory behavior / cellular response to nerve growth factor stimulus / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / learning / dendritic shaft / response to cocaine / Regulation of insulin secretion / G protein-coupled receptor binding / visual learning / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / Olfactory Signaling Pathway / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / Activation of the phototransduction cascade / terminal bouton / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / G-protein activation / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / response to peptide hormone / Glucagon signaling in metabolic regulation / G beta:gamma signalling through CDC42 / G beta:gamma signalling through BTK / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / cytoplasmic side of plasma membrane / photoreceptor disc membrane / Glucagon-type ligand receptors / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / G alpha (z) signalling events / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / cellular response to catecholamine stimulus / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / sensory perception of taste / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / GPER1 signaling / GDP binding / cellular response to prostaglandin E stimulus / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / G-protein beta-subunit binding / heterotrimeric G-protein complex / G alpha (12/13) signalling events / protein localization
類似検索 - 分子機能
Neurotensin/neuromedin N / Neurotensin/neuromedin N precursor / Neurotensin receptor / Neurotensin type 1 receptor / G-protein alpha subunit, group I / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit ...Neurotensin/neuromedin N / Neurotensin/neuromedin N precursor / Neurotensin receptor / Neurotensin type 1 receptor / G-protein alpha subunit, group I / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Neurotensin/neuromedin N / Neurotensin receptor type 1 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(T) subunit gamma-T1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Zhang M / Gui M
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM structure of an activated GPCR-G protein complex in lipid nanodiscs.
著者: Meng Zhang / Miao Gui / Zi-Fu Wang / Christoph Gorgulla / James J Yu / Hao Wu / Zhen-Yu J Sun / Christoph Klenk / Lisa Merklinger / Lena Morstein / Franz Hagn / Andreas Plückthun / Alan ...著者: Meng Zhang / Miao Gui / Zi-Fu Wang / Christoph Gorgulla / James J Yu / Hao Wu / Zhen-Yu J Sun / Christoph Klenk / Lisa Merklinger / Lena Morstein / Franz Hagn / Andreas Plückthun / Alan Brown / Mahmoud L Nasr / Gerhard Wagner /
要旨: G-protein-coupled receptors (GPCRs) are the largest superfamily of transmembrane proteins and the targets of over 30% of currently marketed pharmaceuticals. Although several structures have been ...G-protein-coupled receptors (GPCRs) are the largest superfamily of transmembrane proteins and the targets of over 30% of currently marketed pharmaceuticals. Although several structures have been solved for GPCR-G protein complexes, few are in a lipid membrane environment. Here, we report cryo-EM structures of complexes of neurotensin, neurotensin receptor 1 and Gαβγ in two conformational states, resolved to resolutions of 4.1 and 4.2 Å. The structures, determined in a lipid bilayer without any stabilizing antibodies or nanobodies, reveal an extended network of protein-protein interactions at the GPCR-G protein interface as compared to structures obtained in detergent micelles. The findings show that the lipid membrane modulates the structure and dynamics of complex formation and provide a molecular explanation for the stronger interaction between GPCRs and G proteins in lipid bilayers. We propose an allosteric mechanism for GDP release, providing new insights into the activation of G proteins for downstream signaling.
履歴
登録2020年12月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年1月6日-
マップ公開2021年1月6日-
更新2024年10月9日-
現状2024年10月9日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.01
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.01
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7l0q
  • 表面レベル: 0.01
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23100.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23100.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 211.2 Å		0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 211.2 Å		0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 211.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.825 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.01 / ムービー #1: 0.01
最小 - 最大-0.048141457 - 0.08452098
平均 (標準偏差)-0.00017021896 (±0.0021971986)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 211.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8250.8250.825
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z211.200211.200211.200
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0480.085-0.000

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添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_23100_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_23100_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_23100_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : NTS-NTSR1-Gi complex in lipid nanodisc

全体名称: NTS-NTSR1-Gi complex in lipid nanodisc
要素
  • 複合体: NTS-NTSR1-Gi complex in lipid nanodisc
    • 複合体: NTSR1
      • タンパク質・ペプチド: Neurotensin receptor type 1
    • 複合体: NTS
      • タンパク質・ペプチド: Neurotensin
    • 複合体: G(i) subunit alpha-1
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
    • 複合体: G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
    • 複合体: G(T) subunit gamma-1
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(T) subunit gamma-T1

+
超分子 #1: NTS-NTSR1-Gi complex in lipid nanodisc

超分子名称: NTS-NTSR1-Gi complex in lipid nanodisc / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
分子量理論値: 10 KDa

+
超分子 #2: NTSR1

超分子名称: NTSR1 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)

+
超分子 #3: NTS

超分子名称: NTS / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)

+
超分子 #4: G(i) subunit alpha-1

超分子名称: G(i) subunit alpha-1 / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #5: G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

超分子名称: G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / タイプ: complex / ID: 5 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #6: G(T) subunit gamma-1

超分子名称: G(T) subunit gamma-1 / タイプ: complex / ID: 6 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: Neurotensin receptor type 1

分子名称: Neurotensin receptor type 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 37.483016 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GPGSGPNSDL DVNTDIYSKV LVTAIYLALF VVGTVGNSVT LFTLARKKSL QSLQSTVDYY LGSLALSDLL ILLLAMPVEL YNFIWVHHP WAFGDAGCRG YYFLRDACTY ATALNVVSLS VERYLAICHP FKAKTLMSRS RTKKFISAIW LASALLAIPM L FTMGLQNL ...文字列:
GPGSGPNSDL DVNTDIYSKV LVTAIYLALF VVGTVGNSVT LFTLARKKSL QSLQSTVDYY LGSLALSDLL ILLLAMPVEL YNFIWVHHP WAFGDAGCRG YYFLRDACTY ATALNVVSLS VERYLAICHP FKAKTLMSRS RTKKFISAIW LASALLAIPM L FTMGLQNL SGDGTHPGGL VCTPIVDTAT LKVVIQVNTF MSFLFPMLVA SILNTVIANK LTVMVHQAAF NMTIEPGRVQ AL RRGVLVL RAVVIAFVVC WLPYHVRRLM FCYISDEQWT TFLFDFYHYF YMLTNALVYV SAAINPILYN LVSANFRQVF LST LACLCP GTRELEVLFQ

UniProtKB: Neurotensin receptor type 1

+
分子 #2: Neurotensin

分子名称: Neurotensin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 1.087277 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GPGGRRPYIL

UniProtKB: Neurotensin/neuromedin N

+
分子 #3: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 40.415031 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MGCTLSAEDK AAVERSKMID RNLREDGEKA AREVKLLLLG AGESGKSTIV KQMKIIHEAG YSEEECKQYK AVVYSNTIQS IIAIIRAMG RLKIDFGDSA RADDARQLFV LAGAAEEGFM TAELAGVIKR LWKDSGVQAC FNRSREYQLN DSAAYYLNDL D RIAQPNYI ...文字列:
MGCTLSAEDK AAVERSKMID RNLREDGEKA AREVKLLLLG AGESGKSTIV KQMKIIHEAG YSEEECKQYK AVVYSNTIQS IIAIIRAMG RLKIDFGDSA RADDARQLFV LAGAAEEGFM TAELAGVIKR LWKDSGVQAC FNRSREYQLN DSAAYYLNDL D RIAQPNYI PTQQDVLRTR VKTTGIVETH FTFKDLHFKM FDVGGQRSER KKWIHCFEGV TAIIFCVALS DYDLVLAEDE EM NRMHESM KLFDSICNNK WFTDTSIILF LNKKDLFEEK IKKSPLTICY PEYAGSNTYE EAAAYIQCQF EDLNKRKDTK EIY THFTCA TDTKNVQFVF DAVTDVIIKN NLKDCGLF

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1

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分子 #4: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 39.983727 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MRGSHHHHHH HHHHLEVLFQ GPSELDQLRQ EAEQLKNQIR DARKACADAT LSQITNNIDP VGRIQMRTRR TLRGHLAKIY AMHWGTDSR LLVSASQDGK LIIWDSYTTN KVHAIPLRSS WVMTCAYAPS GNYVACGGLD NICSIYNLKT REGNVRVSRE L AGHTGYLS ...文字列:
MRGSHHHHHH HHHHLEVLFQ GPSELDQLRQ EAEQLKNQIR DARKACADAT LSQITNNIDP VGRIQMRTRR TLRGHLAKIY AMHWGTDSR LLVSASQDGK LIIWDSYTTN KVHAIPLRSS WVMTCAYAPS GNYVACGGLD NICSIYNLKT REGNVRVSRE L AGHTGYLS CCRFLDDNQI VTSSGDTTCA LWDIETGQQT TTFTGHTGDV MSLSLAPDTR LFVSGACDAS AKLWDVREGM CR QTFTGHE SDINAICFFP NGNAFATGSD DATCRLFDLR ADQELMTYSH DNIICGITSV SFSKSGRLLL AGYDDFNCNV WDA LKADRA GVLAGHDNRV SCLGVTDDGM AVATGSWDSF LKIWN

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

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分子 #5: Guanine nucleotide-binding protein G(T) subunit gamma-T1

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(T) subunit gamma-T1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 9.593011 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MYPYDVPDYA PVINIEDLTE KDKLKMEVDQ LKKEVTLERM LVSKCCEEVR DYVEERSGED PLVKGIPEDK NPFKELKGGC VIS

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(T) subunit gamma-T1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 6.9
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 57.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 4367542
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

20180

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 575791
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-7l0q:
Structure of NTS-NTSR1-Gi complex in lipid nanodisc, canonical state, with AHD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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