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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-23059 | |||||||||
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タイトル | TDP-43 LCD amyloid fibrils | |||||||||
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![]() | TDP-43 / amyloid / neurodegenerative diseases / amyotropic lateral sclerosis / PROTEIN FIBRIL | |||||||||
機能・相同性 | ![]() nuclear inner membrane organization / interchromatin granule / perichromatin fibrils / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / intracellular non-membrane-bounded organelle / negative regulation by host of viral transcription / pre-mRNA intronic binding / response to endoplasmic reticulum stress / RNA splicing ...nuclear inner membrane organization / interchromatin granule / perichromatin fibrils / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / intracellular non-membrane-bounded organelle / negative regulation by host of viral transcription / pre-mRNA intronic binding / response to endoplasmic reticulum stress / RNA splicing / negative regulation of protein phosphorylation / molecular condensate scaffold activity / mRNA 3'-UTR binding / regulation of protein stability / regulation of circadian rhythm / positive regulation of insulin secretion / mRNA processing / cytoplasmic stress granule / positive regulation of protein import into nucleus / rhythmic process / regulation of gene expression / double-stranded DNA binding / regulation of apoptotic process / amyloid fibril formation / regulation of cell cycle / nuclear speck / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of gene expression / lipid binding / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å | |||||||||
![]() | Li Q / Babinchak WM | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structure of amyloid fibrils formed by the entire low complexity domain of TDP-43. 著者: Qiuye Li / W Michael Babinchak / Witold K Surewicz / ![]() 要旨: Amyotrophic lateral sclerosis and several other neurodegenerative diseases are associated with brain deposits of amyloid-like aggregates formed by the C-terminal fragments of TDP-43 that contain the ...Amyotrophic lateral sclerosis and several other neurodegenerative diseases are associated with brain deposits of amyloid-like aggregates formed by the C-terminal fragments of TDP-43 that contain the low complexity domain of the protein. Here, we report the cryo-EM structure of amyloid formed from the entire TDP-43 low complexity domain in vitro at pH 4. This structure reveals single protofilament fibrils containing a large (139-residue), tightly packed core. While the C-terminal part of this core region is largely planar and characterized by a small proportion of hydrophobic amino acids, the N-terminal region contains numerous hydrophobic residues and has a non-planar backbone conformation, resulting in rugged surfaces of fibril ends. The structural features found in these fibrils differ from those previously found for fibrils generated from short protein fragments. The present atomic model for TDP-43 LCD fibrils provides insight into potential structural perturbations caused by phosphorylation and disease-related mutations. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 2 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 9 KB 9 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 125.5 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 4.8 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 368.8 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 368.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 5.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 6.4 KB | 表示 | |
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-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.828 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Amyloid fibrils formed by TDP-43 low complexity domain
全体 | 名称: Amyloid fibrils formed by TDP-43 low complexity domain |
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要素 |
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-超分子 #1: Amyloid fibrils formed by TDP-43 low complexity domain
超分子 | 名称: Amyloid fibrils formed by TDP-43 low complexity domain タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-分子 #1: Isoform 2 of TAR DNA-binding protein 43
分子 | 名称: Isoform 2 of TAR DNA-binding protein 43 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 14.570482 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: NRQLERSGRF GGNPGGFGNQ GGFGNSRGGG AGLGNNQGSN MGGGMNFGAF SINPAMMAAA QAALQSSWGM MGMLASQQNQ SGPSGNNQN QGNMQREPNQ AFGSGNNSYS GSNSGAAIGW GSASNAGSGS GFNGGFGSSM DSKSSGWGM UniProtKB: TAR DNA-binding protein 43 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
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試料調製
緩衝液 | pH: 4 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 42.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
最終 再構成 | 想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.73 Å 想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -1.66 ° 想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称) 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 11026 |
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初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
最終 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |